|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
α -2M (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-8513 |
|
α -2M (N-18) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-8513 P |
|
β -1,4-Gal-T4 (G-17) |
200 мкг/мл | |
sc-17999 |
|
β -1,4-Gal-T4 (G-17) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-17999 P |
|
β -аррестин-1 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29741-PR |
|
β -аррестин-1 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29742-PR |
|
β -аррестин-1 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29741 |
|
β -аррестин-1 siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29742 |
|
β -аррестин-2 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29208-PR |
|
β -аррестин-2 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29743-PR |
|
β -аррестин-2 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29208 |
|
β -аррестин-2 siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29743 |
|
β -Дефенсин 1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10849 |
|
Козьи поликлональные антитела к β -Дефензин 2 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-10854 |
|
µ-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40466-PR |
|
µ-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40467-PR |
|
µ-crystallin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40466 |
|
µ-crystallin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40467 |
|
14-3-3 β (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29186-PR |
|
14-3-3 β (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29187-PR |
|
14-3-3 β siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29186 |
|
14-3-3 β siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29187 |
|
14-3-3 γ (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29582-PR |
|
14-3-3 γ (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29584-PR |
|
14-3-3 γ siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29582 |
|
14-3-3 γ siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29584 |
|
14-3-3 (2Q248) |
100 мкг/мл | |
sc-59413 |
|
14-3-3 (3F7) |
100 мкг/мл | |
sc-59415 |
|
14-3-3 h (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43581-PR |
|
14-3-3 h (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43582-PR |
|
14-3-3 h siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43581 |
|
14-3-3 h siRNA (m) |
10 µM | |
sc-43582 |
|
14-3-3 β (4E1) |
100 мкг/мл | |
sc-59417 |
|
14-3-3 β (60C10) |
100 мкл | |
sc-59419 |
|
14-3-3 β (A-15) |
200 мкг/мл | |
sc-17288 |
|
14-3-3 β (A-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17288 P |
|
14-3-3 β (A-6) |
200 мкг/мл | |
sc-25276 |
|
14-3-3 β (A-6) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25276 AC |
|
14-3-3 β (A-6) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25276 P |
|
14-3-3 β (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-628 |
|
14-3-3 β (C-20) FITC |
200 мкг/мл | |
sc-628 FITC |
|
14-3-3 β (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-628 P |
|
14-3-3 β (C-20) TRITC |
200 мкг/мл | |
sc-628 TRITC |
|
14-3-3 β/z (22-IID8B) |
100 мкг/мл | |
sc-59424 |
|
14-3-3 β/ε/ζ (3C8) |
100 мкг/мл | |
sc-59420 |
|
14-3-3 β/ζ (4E2) |
100 мкг/мл | |
sc-59418 |
|
14-3-3 γ (3F8) |
100 мкг/мл | |
sc-59416 |
|
14-3-3 γ (A-12) |
200 мкг/мл | |
sc-31958 |
|
14-3-3 γ (A-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31958 P |
|
14-3-3 γ (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-731 |
|
14-3-3 γ (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-731 P |
|
14-3-3 γ (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44279-PR |
|
14-3-3 γ (KC21) |
50 µg/0.5 ml | |
sc-59421 |
|
14-3-3 γ (L-17) |
200 мкг/мл | |
sc-31957 |
|
14-3-3 γ (L-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31957 P |
|
14-3-3 γ siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-44279 |
|
14-3-3 ε (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29588-PR |
|
14-3-3 ε (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29589-PR |
|
14-3-3 ε siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29588 |
|
14-3-3 ε siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29589 |
|
14-3-3 ε (8C3) |
200 мкг/мл | |
sc-23957 |
|
14-3-3 ε (A-14) |
200 мкг/мл | |
sc-31961 |
|
14-3-3 ε (A-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31961 P |
|
14-3-3 ε (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31962 |
|
14-3-3 ε (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31962 P |
|
14-3-3 ε (T-16) |
200 мкг/мл | |
sc-1020 |
|
14-3-3 ε (T-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1020 P |
|
14-3-3 ζ (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-1019 |
|
14-3-3 ζ (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1019 P |
|
14-3-3 ζ (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29583-PR |
|
14-3-3 ζ (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-31964 |
|
14-3-3 ζ (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31964 P |
|
14-3-3 ζ (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29585-PR |
|
14-3-3 ζ siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29583 |
|
14-3-3 ζ siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29585 |
|
14-3-3 η (E-12) |
200 мкг/мл | |
sc-17287 |
|
14-3-3 η (E-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17287 P |
|
14-3-3 η (K-12) |
200 мкг/мл | |
sc-17286 |
|
14-3-3 η (K-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17286 P |
|
14-3-3 θ (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29586-PR |
|
14-3-3 θ (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29587-PR |
|
14-3-3 θ siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29586 |
|
14-3-3 θ siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29587 |
|
14-3-3 θ (3B9) |
100 µg/ml | |
sc-59414 |
|
14-3-3 θ (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-732 |
|
14-3-3 θ (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-732 P |
|
14-3-3 σ (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-7683 |
|
14-3-3 σ (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7683 P |
|
14-3-3 σ (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29590-PR |
|
14-3-3 σ (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-7681 |
|
14-3-3 σ (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7681 P |
|
14-3-3 σ siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29590 |
|
14-3-3 σ siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29591 |
|
3BP2 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8897 |
|
3BP2 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8897 P |
|
3BP2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40289-PR |
|
3BP2 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33567 |
|
3BP2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40290-PR |
|
3BP2 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-8896 |
|
3BP2 (N-18) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-8896 P |
|
3BP2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40289 |
|
3BP2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40290 |
|
4.1B (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-25964 |
|
4.1B (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25964 P |
|
4.1B (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40291-PR |
|
4.1B (K-18) |
200 мкг/мл | |
sc-25965 |
|
4.1B (K-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25965 P |
|
4.1B (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40292-PR |
|
4.1B siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40291 |
|
4.1B siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40292 |
|
4.1G (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18563 |
|
4.1G (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18563 P |
|
4.1G (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40293-PR |
|
4.1G (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40294-PR |
|
4.1G siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40293 |
|
4.1G siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40294 |
|
4.1N (D-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27675 |
|
4.1N (D-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27675 P |
|
4.1N (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27676 |
|
4.1N (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27676 P |
|
4.1R (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-25969 |
|
4.1R (C-16) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-25969 P |
|
4.1R (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40295-PR |
|
4.1R (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40296-PR |
|
4.1R (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-25967 |
|
4.1R (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25967 P |
|
4.1R (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-25968 |
|
4.1R (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25968 P |
|
4.1R siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40295 |
|
4.1R siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40296 |
|
4E-BP1 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6024 |
|
4E-BP1 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6024 P |
|
4E-BP1 (FL) |
ENTER CONCENTRATION HERE | |
sc-4251 |
|
4E-BP1 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29594-PR |
|
4E-BP1 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29595-PR |
|
4E-BP1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6025 |
|
4E-BP1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6025 P |
|
4E-BP1 (P-1) |
200 мкг/мл | |
sc-9977 |
|
4E-BP1 (R-113) |
200 мкг/мл | |
sc-6936 |
|
4E-BP1 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29594 |
|
4E-BP1 siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29595 |
|
4E-T (E-18) |
200 мкг/мл | |
sc-13454 |
|
4E-T (E-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13454 P |
|
4E-T (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40523-PR |
|
4E-T (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40524-PR |
|
4E-T (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-13453 |
|
4E-T (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13453 P |
|
4E-T (P-19) |
200 мкг/мл | |
sc-13455 |
|
4E-T (P-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13455 P |
|
4E-T siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40523 |
|
4E-T siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40524 |
|
52 kDa Ro/SSA (D-12) |
200 мкг/мл | |
sc-25351 |
|
52 kDa Ro/SSA (E-11) |
200 мкг/мл | |
sc-48430 |
|
52 kDa Ro/SSA (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40917-PR |
|
52 kDa Ro/SSA (H-140) |
200 мкг/мл | |
sc-20960 |
|
52 kDa Ro/SSA (H-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21365 |
|
52 kDa Ro/SSA (H-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21365 P |
|
52 kDa Ro/SSA (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21367 |
|
52 kDa Ro/SSA (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21367 P |
|
52 kDa Ro/SSA (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21362 |
|
52 kDa Ro/SSA (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21362 P |
|
52 kDa Ro/SSA siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40917 |
|
60 kDa Ro/SSA (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40918-PR |
|
60 kDa Ro/SSA (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-20961 |
|
60 kDa Ro/SSA (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40919-PR |
|
60 kDa Ro/SSA (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21368 |
|
60 kDa Ro/SSA (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21368 P |
|
60 kDa Ro/SSA siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40918 |
|
60 kDa Ro/SSA siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40919 |
|
A cyclase (R-32) |
200 мкг/мл | |
sc-1701 |
|
A cyclase I (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40316-PR |
|
A cyclase I (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-25743 |
|
A cyclase I (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-586 |
|
A cyclase I (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-586 P |
|
A cyclase I siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40316 |
|
A cyclase II (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-587 |
|
A cyclase II (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-587 P |
|
A cyclase II (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40317-PR |
|
A cyclase II (H-100) |
200 мкг/мл | |
sc-20761 |
|
A cyclase II (H-20) |
200 мкг/мл | |
sc-32112 |
|
A cyclase II (H-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32112 P |
|
A cyclase II (K-17) |
200 мкг/мл | |
sc-32110 |
|
A cyclase II (K-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32110 P |
|
A cyclase II (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40318-PR |
|
A cyclase II siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40317 |
|
A cyclase II siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40318 |
|
A cyclase III (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-588 |
|
A cyclase III (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-588 P |
|
A cyclase III (H-270) |
200 мкг/мл | |
sc-20762 |
|
A cyclase III (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-32113 |
|
A cyclase III (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32113 P |
|
A cyclase III (S-17) |
200 мкг/мл | |
sc-32114 |
|
A cyclase III (S-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32114 P |
|
A cyclase IV (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-589 |
|
A cyclase IV (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-589 P |
|
A cyclase IV (R-170) |
200 мкг/мл | |
sc-20763 |
|
A cyclase IX (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-20765 |
|
A cyclase IX (M-21) |
200 мкг/мл | |
sc-8578 |
|
A cyclase IX (M-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8578 P |
|
A cyclase IX (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-8576 |
|
A cyclase IX (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8576 P |
|
A cyclase V (1019) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4123 WB |
|
A cyclase V (1019) |
50 мкг | |
sc-4123 |
|
A cyclase V (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40319-PR |
|
A cyclase V (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40320-PR |
|
A cyclase V siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40319 |
|
A cyclase V siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40320 |
|
A cyclase V/VI (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-590 |
|
A cyclase V/VI (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-590 P |
|
A cyclase V/VI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43587-PR |
|
A cyclase V/VI (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43588-PR |
|
A cyclase V/VI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43587 |
|
A cyclase V/VI siRNA (m) |
10 µM | |
sc-43588 |
|
A cyclase VI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40321-PR |
|
A cyclase VI (H-130) |
200 мкг/мл | |
sc-25500 |
|
A cyclase VI (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40322-PR |
|
A cyclase VI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40321 |
|
A cyclase VI siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40322 |
|
A cyclase VII (A-16) |
200 мкг/мл | |
sc-32121 |
|
A cyclase VII (A-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32121 P |
|
A cyclase VII (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40323-PR |
|
A cyclase VII (H-120) |
200 мкг/мл | |
sc-25501 |
|
A cyclase VII (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40324-PR |
|
A cyclase VII (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-32119 |
|
A cyclase VII (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32119 P |
|
A cyclase VII (V-18) |
200 мкг/мл | |
sc-32120 |
|
A cyclase VII (V-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32120 P |
|
A cyclase VII siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40323 |
|
A cyclase VII siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40324 |
|
A cyclase VIII (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-32131 |
|
A cyclase VIII (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32131 P |
|
A cyclase VIII (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40325-PR |
|
A cyclase VIII (H-270) |
200 мкг/мл | |
sc-20764 |
|
A cyclase VIII (L-17) |
200 мкг/мл | |
sc-32129 |
|
A cyclase VIII (L-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32129 P |
|
A cyclase VIII (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40326-PR |
|
A cyclase VIII (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-32128 |
|
A cyclase VIII (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32128 P |
|
A cyclase VIII (R-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1967 |
|
A cyclase VIII (R-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1967 P |
|
A cyclase VIII siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40325 |
|
A cyclase VIII siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40326 |
|
a Энолаза (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35310-PR |
|
a Энолаза (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35311-PR |
|
a Энолаза siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35310 |
|
a Энолаза siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35311 |
|
AACT (801) |
100 µg/ml | |
sc-59430 |
|
AACT (802) |
100 µg/ml | |
sc-59431 |
|
AACT (804) |
100 µg/ml | |
sc-59432 |
|
AACT (ACT14C7) |
100 мкг/мл | |
sc-59433 |
|
AACT (DR100) |
100 мкг/мл | |
sc-59434 |
|
AACT (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40944-PR |
|
AACT (H-50) |
200 мкг/мл | |
sc-22747 |
|
AACT (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22142 |
|
AACT (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22142 P |
|
AACT siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40944 |
|
AAT (703) |
100 мкг/мл | |
sc-59435 |
|
AAT (704) |
100 мкг/мл | |
sc-59436 |
|
AAT (8A0) |
100 мкг/мл | |
sc-59437 |
|
AAT (B9) |
100 µg/ml | |
sc-59438 |
|
AAT (F-16) |
200 мкг/мл | |
sc-31919 |
|
AAT (F-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31919 P |
|
AAT (G11) |
100 мкг/мл | |
sc-59439 |
|
AAT (G-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14586 |
|
AAT (G-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14586 P |
|
AAT (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40945-PR |
|
AAT (H-12) |
200 мкг/мл | |
sc-31918 |
|
AAT (H-12) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-31918 P |
|
AAT (H-203) |
200 мкг/мл | |
sc-30121 |
|
AAT (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40946-PR |
|
AAT (S-13) |
200 мкг/мл | |
sc-31920 |
|
AAT (S-13) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-31920 P |
|
AAT siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40945 |
|
AAT siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40946 |
|
AATC (E-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46281 |
|
AATC (E-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46281 P |
|
AATC (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45602-PR |
|
AATC (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45603-PR |
|
AATC (V-14) |
200 мкг/мл | |
sc-46283 |
|
AATC (V-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46283 P |
|
AATC siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45602 |
|
AATC siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45603 |
|
AATM (C-21) |
200 мкг/мл | |
sc-46704 |
|
AATM (C-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46704 P |
|
AATM (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60052-PR |
|
AATM (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60055-PR |
|
AATM (V-15) |
200 мкг/мл | |
sc-46707 |
|
AATM (V-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46707 P |
|
AATM siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60052 |
|
AATM siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60055 |
|
Abi-1 (4E2) (белок, взаимодействующий с тирозин-киназой Абельсона) |
100 мкг/мл | |
sc-59441 |
|
Abi-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40306-PR |
|
Abi-1 (H-80) |
200 мкг/мл | |
sc-30038 |
|
Abi-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40307-PR |
|
Abi-1 (T-15) |
200 мкг/мл | |
sc-20323 |
|
Abi-1 (T-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20323 P |
|
Abi-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40306 |
|
Abi-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40307 |
|
Abi-2 (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20326 |
|
Abi-2 (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20326 P |
|
Abi-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40308-PR |
|
Abi-2 (H-50) |
200 мкг/мл | |
sc-30039 |
|
Abi-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40309-PR |
|
Abi-2 (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20327 |
|
Abi-2 (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20327 P |
|
Abi-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40308 |
|
Abi-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40309 |
|
ACAT-1 (AT2.H11) |
100 мкг/мл | |
sc-59442 |
|
ACAT-1 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29624-PR |
|
ACAT-1 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29625-PR |
|
ACAT-1 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29624 |
|
ACAT-1 siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29625 |
|
ACAT-2 (A-13) |
200 мкг/мл | |
sc-30280 |
|
ACAT-2 (A-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30280 P |
|
ACAT-2 (AT2.G7) |
100 мкг/мл | |
sc-59443 |
|
ACAT-2 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30279 |
|
ACAT-2 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30279 P |
|
ACBP (20B10) |
100 мкг/мл | |
sc-59444 |
|
ACBP (27C9) |
100 мкг/мл | |
sc-59445 |
|
ACBP (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-23473 |
|
ACBP (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23473 P |
|
ACBP (FL-87) |
200 мкг/мл | |
sc-30190 |
|
ACBP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40310-PR |
|
ACBP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40311-PR |
|
ACBP (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23476 |
|
ACBP (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23476 P |
|
ACBP (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23474 |
|
ACBP (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23474 P |
|
ACBP (W-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23472 |
|
ACBP (W-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23472 P |
|
ACBP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40310 |
|
ACBP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40311 |
|
Acid Ceramidase (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-28486 |
|
Acid Ceramidase (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28486 P |
|
ACLP (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-23051 |
|
ACLP (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-21449 |
|
ACLP (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21449 P |
|
ACLP (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23051 P |
|
ACLP/AEBP1 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-21451 |
|
ACLP/AEBP1 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21451 P |
|
ACLP/AEBP1 (E-13) |
200 мкг/мл | |
sc-21453 |
|
ACLP/AEBP1 (E-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21453 P |
|
ACLP/AEBP1 (H-164) |
200 мкг/мл | |
sc-32919 |
|
ACLP/AEBP1 (M-17) |
200 мкг/мл | |
sc-23056 |
|
ACLP/AEBP1 (M-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23056 P |
|
ACOT8 (C-3) |
200 мкг/мл | |
sc-7343 |
|
ACOT8 (H-320) |
200 мкг/мл | |
sc-7018 |
|
Acrosin (ACR-2) |
100 µg/ml | |
sc-51504 |
|
Acrosin (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-46284 |
|
Acrosin (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46284 P |
|
Acrosin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45604-PR |
|
Acrosin (K-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46285 |
|
Acrosin (K-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46285 P |
|
Acrosin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45605-PR |
|
Acrosin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45604 |
|
Acrosin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45605 |
|
Act1 (1-300) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4288 WB |
|
Act1 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-13112 |
|
Act1 (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13112 P |
|
Act1 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29634-PR |
|
Act1 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-11444 |
|
Act1 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29634 |
|
ADE2 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16150 |
|
ADE2 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16150 P |
|
Adenovirus (B025/AD51) |
100 µg/ml | |
sc-58652 |
|
Adenovirus E1A (0.N.7) |
100 мкг/мл | |
sc-58653 |
|
Adenovirus Fiber (2A6) |
100 мкг/мл | |
sc-58654 |
|
Adenovirus Fiber (4D2) |
100 мкг/мл | |
sc-58655 |
|
Adenovirus hexon protein (1431) |
100 µg/ml | |
sc-58085 |
|
Adenovirus hexon protein (8C4) |
100 µg/ml | |
sc-51748 |
|
Adenovirus hexon protein (8C4) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-51748 FITC |
|
Adenovirus hexon protein (143) |
100 µg/ml | |
sc-58651 |
|
Adenovirus hexon protein (1461) |
100 µg/ml | |
sc-58086 |
|
Adenovirus hexon protein (1E11) |
100 µg/ml | |
sc-51746 |
|
Adenovirus hexon protein (7C11) |
100 µg/ml | |
sc-51747 |
|
Adenovirus hexon protein (BIOD604) |
100 мкг/мл | |
sc-58656 |
|
Adenovirus-1 hexon E11 (1-M-13) |
100 µg/ml | |
sc-52365 |
|
Adenovirus-2 E1A (13S) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4021 WB |
|
Adenovirus-2 E1A (13S) |
50 мкг | |
sc-4021 |
|
Adenovirus-2/5 E1A (M73) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25 AC |
|
Adenovirus-2/5 E1A (M73) HRP |
200 мкг/мл | |
sc-25 HRP |
|
Adenovirus-2/5 E1A (13 S-5) |
200 мкг/мл | |
sc-430 |
|
Adenovirus-2/5 E1A (13 S-5) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-430 AC |
|
Adenovirus-2/5 E1A (A-3) |
200 мкг/мл | |
sc-25292 |
|
Adenovirus-2/5 E1A (M73) |
200 мкг/мл | |
sc-25 |
|
Adenovirus-5 E1A (0.N.8) |
100 мкг/мл | |
sc-58657 |
|
Adenovirus-5 E1A (M58) |
200 мкг/мл | |
sc-58658 |
|
Adenovirus-7 C11 (1-N-14) |
100 µg/ml | |
sc-52364 |
|
Adenylate Cyclase Activator |
0.5 mg/0.1 ml | |
sc-3063 |
|
ADRP (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-32450 |
|
ADRP (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32450 P |
|
ADRP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44841-PR |
|
ADRP (H-80) |
200 мкг/мл | |
sc-32888 |
|
ADRP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44842-PR |
|
ADRP (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-32448 |
|
ADRP (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32448 P |
|
ADRP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44841 |
|
ADRP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44842 |
|
AdSS1 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-30467 |
|
AdSS1 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30467 P |
|
AdSS2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44960-PR |
|
AdSS2 (K-12) |
200 мкг/мл | |
sc-33328 |
|
AdSS2 (K-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33328 P |
|
AdSS2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44961-PR |
|
AdSS2 (N-11) |
200 мкг/мл | |
sc-33327 |
|
AdSS2 (N-11) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33327 P |
|
AdSS2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44960 |
|
AdSS2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44961 |
|
ADX Reductase (6C2) |
100 мкг/мл | |
sc-59446 |
|
ADX Reductase (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30595 |
|
ADX Reductase (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30595 P |
|
ADX Reductase (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25846 |
|
ADX Reductase (P-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30594 |
|
ADX Reductase (P-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30594 P |
|
ADX Reductase (T-19) |
200 мкг/мл | |
sc-30593 |
|
ADX Reductase (T-19) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-30593 P |
|
AE2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60056-PR |
|
AE2 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-46709 |
|
AE2 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46709 P |
|
AE2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60057-PR |
|
AE2 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46710 |
|
AE2 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46710 P |
|
AE2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60056 |
|
AE2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60057 |
|
AEBP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40327-PR |
|
AEBP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40328-PR |
|
AEBP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40327 |
|
AEBP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40328 |
|
AFAP-110 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-26272 |
|
AFAP-110 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26272 P |
|
AFAP-110 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40954-PR |
|
AFAP-110 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40955-PR |
|
AFAP-110 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-26270 |
|
AFAP-110 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26270 P |
|
AFAP-110 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40954 |
|
AFAP-110 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40955 |
|
Agmatinase (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60060-PR |
|
Agmatinase (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-46713 |
|
Agmatinase (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46713 P |
|
Agmatinase (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-46715 |
|
Agmatinase (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46715 P |
|
Agmatinase (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-46716 |
|
Agmatinase (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46716 P |
|
Agmatinase siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60060 |
|
AGP-1 (GPB2) |
100 µg/ml | |
sc-51754 |
|
AGP-1/2 (AGP-47) |
100 µl ascites | |
sc-59447 |
|
AGP-1/2 (D-13) |
200 мкг/мл | |
sc-51018 |
|
AGP-1/2 (D-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-51018 P |
|
AGP-1/2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60133-PR |
|
AGP-1/2 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-51020 |
|
AGP-1/2 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-51020 P |
|
AGP-1/2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60134-PR |
|
AGP-1/2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60133 |
|
AGP-1/2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60134 |
|
AGP-1/2/3/8 (A-12) |
200 мкг/мл | |
sc-51022 |
|
AGP-1/2/3/8 (A-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-51022 P |
|
AGP-1/2/3/8 (G-18) |
200 мкг/мл | |
sc-51023 |
|
AGP-1/2/3/8 (G-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-51023 P |
|
AGP-1/2/3/8 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60135-PR |
|
AGP-1/2/3/8 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60136-PR |
|
AGP-1/2/3/8 (Y-16) |
200 мкг/мл | |
sc-51025 |
|
AGP-1/2/3/8 (Y-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-51025 P |
|
AGP-1/2/3/8 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60135 |
|
AGP-1/2/3/8 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60136 |
|
AHA-1 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-33060 |
|
AHA-1 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33060 P |
|
AHA-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44863-PR |
|
AHA-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44864-PR |
|
AHA-1 (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-33058 |
|
AHA-1 (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33058 P |
|
AHA-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44863 |
|
AHA-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44864 |
|
AIP2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40362-PR |
|
AIP2 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-30052 |
|
AIP2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40363-PR |
|
AIP2 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-11896 |
|
AIP2 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11896 P |
|
AIP2 (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-11897 |
|
AIP2 (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11897 P |
|
AIP2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40362 |
|
AIP2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40363 |
|
AIP4 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-11891 |
|
AIP4 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11891 P |
|
AIP4 (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-11890 |
|
AIP4 (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11890 P |
|
AIP4 (G-11) |
200 мкг/мл | |
sc-28367 |
|
AIP4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40364-PR |
|
AIP4 (H-110) |
200 мкг/мл | |
sc-25625 |
|
AIP4 (W-18) |
200 мкг/мл | |
sc-11887 |
|
AIP4 (W-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11887 P |
|
AIP4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40364 |
|
AIP5 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40366-PR |
|
AIP5 (H-260) |
200 мкг/мл | |
sc-30053 |
|
AIP5 (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-11894 |
|
AIP5 (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11894 P |
|
AIP5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40367-PR |
|
AIP5 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-11892 |
|
AIP5 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11892 P |
|
AIP5 (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-11893 |
|
AIP5 (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11893 P |
|
|