|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
Lipin-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60941 |
|
Lipin-2 (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-50053 |
|
Lipin-2 (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50053 P |
|
Lipin-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60942-PR |
|
Lipin-2 (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-50054 |
|
Lipin-2 (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50054 P |
|
Lipin-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60943-PR |
|
Lipin-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60942 |
|
Lipin-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60943 |
|
Lipin-3 (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-50058 |
|
Lipin-3 (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50058 P |
|
Lipin-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60944-PR |
|
Lipin-3 (I-20) |
200 мкг/мл | |
sc-50059 |
|
Lipin-3 (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50059 P |
|
Lipin-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60945-PR |
|
Lipin-3 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-50061 |
|
Lipin-3 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50061 P |
|
Lipin-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60944 |
|
Lipin-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60945 |
|
Lipocalin-1 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-34680 |
|
Lipocalin-1 (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34680 P |
|
Lipocalin-1 (E-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34684 |
|
Lipocalin-1 (E-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34684 P |
|
Lipocalin-1 (F-13) |
200 мкг/мл | |
sc-34683 |
|
Lipocalin-1 (F-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34683 P |
|
Lipocalin-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45477-PR |
|
Lipocalin-1 (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-34682 |
|
Lipocalin-1 (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34682 P |
|
Lipocalin-1 (R-16) |
200 мкг/мл | |
sc-34681 |
|
Lipocalin-1 (R-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34681 P |
|
Lipocalin-1 (V-13) |
200 мкг/мл | |
sc-34679 |
|
Lipocalin-1 (V-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34679 P |
|
Lipocalin-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45477 |
|
LLH1 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-50062 |
|
LLH1 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50062 P |
|
LLH1 (F-14) |
200 мкг/мл | |
sc-50063 |
|
LLH1 (F-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50063 P |
|
LLH1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60948-PR |
|
LLH1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60949-PR |
|
LLH1 (T-19) |
200 мкг/мл | |
sc-50065 |
|
LLH1 (T-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50065 P |
|
LLH1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60948 |
|
LLH1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60949 |
|
LLH2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60950-PR |
|
LLH2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60951-PR |
|
LLH2 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-50067 |
|
LLH2 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50067 P |
|
LLH2 (S-13) |
200 мкг/мл | |
sc-50068 |
|
LLH2 (S-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50068 P |
|
LLH2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60950 |
|
LLH2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60951 |
|
LLH3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60952-PR |
|
LLH3 (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-50071 |
|
LLH3 (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50071 P |
|
LLH3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60953-PR |
|
LLH3 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-50072 |
|
LLH3 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50072 P |
|
LLH3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60952 |
|
LLH3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60953 |
|
Lnk (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19743 |
|
Lnk (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19743 P |
|
Lnk (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40330-PR |
|
Lnk (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40331-PR |
|
Lnk (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7222 |
|
Lnk (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7222 P |
|
Lnk (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19741 |
|
Lnk (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19741 P |
|
Lnk siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40330 |
|
Lnk siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40331 |
|
LPO (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-50833 |
|
LPO (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50833 P |
|
LPO (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60962-PR |
|
LPO (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60963-PR |
|
LPO siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60962 |
|
LPO siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60963 |
|
LPP (E-14) |
200 мкг/мл | |
sc-27313 |
|
LPP (E-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27313 P |
|
LPP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45969-PR |
|
LPP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45970-PR |
|
LPP (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27312 |
|
LPP (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27312 P |
|
LPP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45969 |
|
LPP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45970 |
|
LRIG1 (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-50075 |
|
LRIG1 (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50075 P |
|
LRIG1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60966-PR |
|
LRIG1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60967-PR |
|
LRIG1 (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-50076 |
|
LRIG1 (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50076 P |
|
LRIG1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60966 |
|
LRIG1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60967 |
|
LRP (1014) |
200 мкг/мл | |
sc-23916 |
|
LRP (1014) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-23916 AC |
|
LRP (1032) |
200 мкг/мл | |
sc-23917 |
|
LRP (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-18703 |
|
LRP (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18703 P |
|
LRP (G-14) |
200 мкг/мл | |
sc-18701 |
|
LRP (G-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18701 P |
|
LRP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35824-PR |
|
LRP (LMR5) |
500 µl supernatant | |
sc-59584 |
|
LRP (LRP-56) |
500 µl supernatant | |
sc-59585 |
|
LRP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35825-PR |
|
LRP (MVP-37) (белок, ассоциированный с резистентностью в легких) |
500 µl supernatant | |
sc-57526 |
|
LRP (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-18700 |
|
LRP (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18700 P |
|
LRP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35824 |
|
LRP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35825 |
|
LTC4 synthase (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40727-PR |
|
LTC4 synthase (H-66) |
200 мкг/мл | |
sc-20108 |
|
LTC4 synthase (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40728-PR |
|
LTC4 synthase (S-18) |
200 мкг/мл | |
sc-22564 |
|
LTC4 synthase (S-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22564 P |
|
LTC4 synthase (Y-13) |
200 мкг/мл | |
sc-22566 |
|
LTC4 synthase (Y-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22566 P |
|
LTC4 synthase siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40727 |
|
LTC4 synthase siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40728 |
|
Lubricin (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-50078 |
|
Lubricin (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50078 P |
|
Lubricin (E-19) |
200 мкг/мл | |
sc-50079 |
|
Lubricin (E-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50079 P |
|
Lubricin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60972-PR |
|
Lubricin (P-19) |
200 мкг/мл | |
sc-50081 |
|
Lubricin (P-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50081 P |
|
Lubricin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60972 |
|
Lumican (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43901-PR |
|
Lumican (H-90) |
200 мкг/мл | |
sc-33785 |
|
Lumican (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27718 |
|
Lumican (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27718 P |
|
Lumican (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44805-PR |
|
Lumican siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43901 |
|
Lumican siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44805 |
|
Lysozyme C (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-27958 |
|
Lysozyme C (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27958 P |
|
Lysozyme C (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45935-PR |
|
Lysozyme C (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45936-PR |
|
Lysozyme C (W-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27956 |
|
Lysozyme C (W-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27956 P |
|
Lysozyme C siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45935 |
|
Lysozyme C siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45936 |
|
M/NEI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45371-PR |
|
M/NEI (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45372-PR |
|
M/NEI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45371 |
|
M/NEI siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45372 |
|
MAFbx (E-14) |
200 мкг/мл | |
sc-27644 |
|
MAFbx (E-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27644 P |
|
MAFbx (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43906-PR |
|
MAFbx (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33782 |
|
MAFbx (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-27645 |
|
MAFbx (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27645 P |
|
MAFbx (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44807-PR |
|
MAFbx siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43906 |
|
MAFbx siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44807 |
|
Mam1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40731-PR |
|
Mam1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18506 |
|
Mam1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18506 P |
|
Mam1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40731 |
|
MAP17 (I-15) |
200 мкг/мл | |
sc-27375 |
|
MAP17 (I-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27375 P |
|
MAP17 (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-27376 |
|
MAP17 (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27376 P |
|
MAP17 (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27378 |
|
MAP17 (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27378 P |
|
MAPKAP-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60984-PR |
|
MAPKAP-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60985-PR |
|
MAPKAP-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60984 |
|
MAPKAP-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60985 |
|
MARCKS (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6453 |
|
MARCKS (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6453 P |
|
MARCKS (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35857-PR |
|
MARCKS (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35858-PR |
|
MARCKS (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6455 |
|
MARCKS (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6455 P |
|
MARCKS (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6454 |
|
MARCKS (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6454 P |
|
MARCKS siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35857 |
|
MARCKS siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35858 |
|
MARK2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45793-PR |
|
MARK2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45794-PR |
|
MARK2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45793 |
|
MARK2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45794 |
|
Mast Cell (MCG35) |
200 мкг/мл | |
sc-53365 |
|
Mast Cell Chymase (CC1) |
200 мкг/мл | |
sc-59586 |
|
Mast Cell Protease 1 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-17041 |
|
Mast Cell Protease 1 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17041 P |
|
Mast Cell Protease 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43909-PR |
|
Mast Cell Protease 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43909 |
|
Mast Cell Tryptase (AA1) |
200 мкг/мл | |
sc-59587 |
|
Mast Cell Tryptase (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-17039 |
|
Mast Cell Tryptase (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17039 P |
|
Mast Cell Tryptase (FL-275) |
200 мкг/мл | |
sc-32889 |
|
Mast Cell Tryptase (G-12) |
200 мкг/мл | |
sc-32474 |
|
Mast Cell Tryptase (G-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32474 P |
|
Mast Cell Tryptase (G3) |
200 мкг/мл | |
sc-33676 |
|
Mast Cell Tryptase (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43910-PR |
|
Mast Cell Tryptase (K-12) |
200 мкг/мл | |
sc-32471 |
|
Mast Cell Tryptase (K-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32471 P |
|
Mast Cell Tryptase (L-13) |
200 мкг/мл | |
sc-32469 |
|
Mast Cell Tryptase (L-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32469 P |
|
Mast Cell Tryptase (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44922-PR |
|
Mast Cell Tryptase (V-13) |
200 мкг/мл | |
sc-32473 |
|
Mast Cell Tryptase (V-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32473 P |
|
Mast Cell Tryptase siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43910 |
|
Mast Cell Tryptase siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44922 |
|
MAT I/II/III (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-32929 |
|
MAT I/III (D-14) |
200 мкг/мл | |
sc-28028 |
|
MAT I/III (D-14) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-28028 P |
|
MAT I/III (V-15) |
200 мкг/мл | |
sc-28029 |
|
MAT I/III (V-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28029 P |
|
MAT II (I-17) |
200 мкг/мл | |
sc-28031 |
|
MAT II (I-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28031 P |
|
MATP (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-48590 |
|
MATP (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48590 P |
|
MATP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60986-PR |
|
MATP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60987-PR |
|
MATP (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-48591 |
|
MATP (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48591 P |
|
MATP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60986 |
|
MATP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60987 |
|
MC-CPA (G-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49443 |
|
MC-CPA (G-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49443 P |
|
MC-CPA (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60994-PR |
|
MC-CPA (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60995-PR |
|
MC-CPA (T-16) |
200 мкг/мл | |
sc-49445 |
|
MC-CPA (T-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49445 P |
|
MC-CPA siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60994 |
|
MC-CPA siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60995 |
|
MD-1 (D-14) |
200 мкг/мл | |
sc-20615 |
|
MD-1 (D-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20615 P |
|
MD-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40734-PR |
|
MD-1 (K-17) |
200 мкг/мл | |
sc-20614 |
|
MD-1 (K-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20614 P |
|
MD-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40735-PR |
|
MD-1 (MD113) (антиген лимфоцитов 68) |
100 мкг/мл | |
sc-52703 |
|
MD-1 (MD113) FITC (антиген лимфоцитов 68) |
100 тестов в 2 мл | |
sc-52703 FITC |
|
MD-1 (MD-14) |
100 мкг/мл | |
sc-53720 |
|
MD-1 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-20612 |
|
MD-1 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20612 P |
|
MD-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40734 |
|
MD-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40735 |
|
MD-2 (FL-160) |
200 мкг/мл | |
sc-20668 |
|
MD-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35890-PR |
|
MD-2 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-20616 |
|
MD-2 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20616 P |
|
MD-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35889 |
|
MD-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35890 |
|
MDHC (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49233 |
|
MDHC (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49233 P |
|
MDHC (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61012-PR |
|
MDHC (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61013-PR |
|
MDHC (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-49234 |
|
MDHC (N-18) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-49234 P |
|
MDHC siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61012 |
|
MDHC siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61013 |
|
Mdr (265/F4) |
100 мкг/мл | |
sc-59589 |
|
Mdr (4E3) |
100 мкг/мл | |
sc-59590 |
|
Mdr (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1517 |
|
Mdr (C-19) Alexa Fluor® 405 |
100 µg/2 ml | |
sc-1517 AF405 |
|
Mdr (C-19) Alexa Fluor® 488 |
100 µg/2 ml | |
sc-1517 AF488 |
|
Mdr (C-19) Alexa Fluor® 647 |
100 µg/2 ml | |
sc-1517 AF647 |
|
Mdr (C-19) FITC |
200 мкг/мл | |
sc-1517 FITC |
|
Mdr (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1517 P |
|
Mdr (C-19) TRITC |
200 мкг/мл | |
sc-1517 TRITC |
|
Mdr (C219) (белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам) |
100 мкг/мл | |
sc-59591 |
|
Mdr (C494) (белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам) |
100 мкг/мл | |
sc-59592 |
|
Mdr (H-241) |
200 мкг/мл | |
sc-8313 |
|
Mdr (H-241) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-8313 AC |
|
Mdr-1 (D-11) |
200 мкг/мл | |
sc-55510 |
|
Mdr-1 (G-1) |
200 мкг/мл | |
sc-13131 |
|
Mdr-1 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29395-PR |
|
Mdr-1 (JSB-1) (белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам) |
500 µl supernatant | |
sc-59593 |
|
Mdr-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35891-PR |
|
Mdr-1 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29395 |
|
Mdr-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35891 |
|
Mdr-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37016-PR |
|
Mdr-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37016 |
|
Mdr-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37015-PR |
|
Mdr-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37017-PR |
|
Mdr-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-37015 |
|
Mdr-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37017 |
|
mEH (D-16) |
200 мкг/мл | |
sc-22336 |
|
mEH (D-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22336 P |
|
mEH (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40539-PR |
|
mEH (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-22748 |
|
mEH (K-16) |
200 мкг/мл | |
sc-22339 |
|
mEH (K-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22339 P |
|
mEH (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40540-PR |
|
mEH siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40539 |
|
mEH siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40540 |
|
Melan-A (A103) |
200 мкг/мл | |
sc-20032 |
|
Melan-A (A103) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-20032 AC |
|
Melan-A (A103) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-20032 PE |
|
Melan-A (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8106 |
|
Melan-A (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8106 P |
|
Melan-A (FL-118) |
200 мкг/мл | |
sc-28871 |
|
Melan-A (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35920-PR |
|
Melan-A (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35921-PR |
|
Melan-A (M2-7C10) |
200 мкг/мл | |
sc-53536 |
|
Melan-A (M2-9E3) |
200 мкг/мл | |
sc-53537 |
|
Melan-A (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8107 |
|
Melan-A (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8107 P |
|
Melan-A siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35920 |
|
Melan-A siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35921 |
|
melusin (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-11565 |
|
melusin (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11565 P |
|
melusin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40736-PR |
|
melusin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40737-PR |
|
melusin (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-11562 |
|
melusin (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11562 P |
|
melusin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40736 |
|
melusin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40737 |
|
Meprin Aa (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43925-PR |
|
Meprin Aα (F-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23487 |
|
Meprin Aα (F-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23487 P |
|
Meprin Aα (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40738-PR |
|
Meprin Aα siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43925 |
|
Meprin Aα siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40738 |
|
Meprin Aβ (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23491 |
|
Meprin Aβ (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23491 P |
|
Meprin Aβ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43926-PR |
|
Meprin Aβ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40739-PR |
|
Meprin Aβ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43926 |
|
Meprin Aβ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40739 |
|
Mesotrypsinogen (021-03) |
100 мкг/мл | |
sc-59594 |
|
Mesotrypsinogen (021-08) |
100 мкг/мл | |
sc-59595 |
|
Mesotrypsinogen (401) |
100 мкг/мл | |
sc-59596 |
|
Mesotrypsinogen (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61020-PR |
|
Mesotrypsinogen (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61021-PR |
|
Mesotrypsinogen (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-47127 |
|
Mesotrypsinogen (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47127 P |
|
Mesotrypsinogen siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61020 |
|
Mesotrypsinogen siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61021 |
|
Metallothionein (1-61) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4293 WB |
|
Metallothionein (1-61) |
50 мкг | |
sc-4293 |
|
Metallothionein (FL-61) |
200 мкг/мл | |
sc-11377 |
|
Metallothionein (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35926-PR |
|
Metallothionein (UC1MT) |
100 мкг/мл | |
sc-59599 |
|
Metallothionein 1B/H/X (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-12807 |
|
Metallothionein 1B/H/X (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12807 P |
|
Metallothionein 1H (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35925-PR |
|
Metallothionein 1H siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35925 |
|
Metallothionein siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35926 |
|
MetAP-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61022-PR |
|
MetAP-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61023-PR |
|
MetAP-1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-49238 |
|
MetAP-1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49238 P |
|
MetAP-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61022 |
|
MetAP-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61023 |
|
MetAP-2 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49450 |
|
MetAP-2 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49450 P |
|
MetAP-2 (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49451 |
|
MetAP-2 (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49451 P |
|
MetAP-2 (E-14) |
200 мкг/мл | |
sc-49452 |
|
MetAP-2 (E-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49452 P |
|
MetAP-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61024-PR |
|
MetAP-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61025-PR |
|
MetAP-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61024 |
|
MetAP-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61025 |
|
Mg29 (A-14) |
200 мкг/мл | |
sc-23441 |
|
Mg29 (A-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23441 P |
|
Mg29 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40744-PR |
|
Mg29 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40745-PR |
|
Mg29 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-23439 |
|
Mg29 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23439 P |
|
Mg29 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40744 |
|
Mg29 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40745 |
|
MGP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44626-PR |
|
MGP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44627-PR |
|
MGP (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-32820 |
|
MGP (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32820 P |
|
MGP (R-15) |
200 мкг/мл | |
sc-32821 |
|
MGP (R-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32821 P |
|
MGP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44626 |
|
MGP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44627 |
|
MGST1 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-17004 |
|
MGST1 (C-16) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-17004 P |
|
MGST1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40740-PR |
|
MGST1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40741-PR |
|
MGST1 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-17003 |
|
MGST1 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17003 P |
|
MGST1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40740 |
|
MGST1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40741 |
|
MIA (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-17047 |
|
MIA (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17047 P |
|
MIA (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-17048 |
|
MIA (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17048 P |
|
MIA (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40742-PR |
|
MIA (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-28868 |
|
MIA (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40743-PR |
|
MIA siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40742 |
|
MIA siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40743 |
|
Mig-6 (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-46165 |
|
Mig-6 (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46165 P |
|
Mig-6 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45704-PR |
|
Mig-6 (H-17) |
200 мкг/мл | |
sc-46167 |
|
Mig-6 (H-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46167 P |
|
Mig-6 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45705-PR |
|
Mig-6 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45704 |
|
Mig-6 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45705 |
|
Mimitin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61044-PR |
|
Mimitin (K-19) |
200 мкг/мл | |
sc-50098 |
|
Mimitin (K-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50098 P |
|
Mimitin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61044 |
|
MIPP (K-18) |
200 мкг/мл | |
sc-10405 |
|
MIPP (K-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10405 P |
|
MIPP (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-10399 |
|
MIPP (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10399 P |
|
MIPP (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10403 |
|
MIPP (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10403 P |
|
MIPP (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10404 |
|
MIPP (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10404 P |
|
MIP-T3 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-12250 |
|
MIP-T3 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12250 P |
|
MIP-T3 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-12247 |
|
MIP-T3 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12247 P |
|
MLF1 (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-48043 |
|
MLF1 (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48043 P |
|
MLF1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61055-PR |
|
MLF1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61056-PR |
|
MLF1 (T-15) |
200 мкг/мл | |
sc-48046 |
|
MLF1 (T-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48046 P |
|
MLF1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61055 |
|
MLF1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61056 |
|
MLF1IP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61057-PR |
|
MLF1IP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61058-PR |
|
MLF1IP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61057 |
|
MLF1IP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61058 |
|
MLF2 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-50592 |
|
MLF2 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50592 P |
|
MLF2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61059-PR |
|
MLF2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61060-PR |
|
MLF2 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-50593 |
|
MLF2 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50593 P |
|
MLF2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61059 |
|
MLF2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61060 |
|
Mms2 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-19541 |
|
Mms2 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19541 P |
|
MNDA (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6051 |
|
MNDA (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6051 P |
|
MNDA (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40701-PR |
|
MNDA (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40702-PR |
|
MNDA siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40701 |
|
MNDA siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40702 |
|
mouse monoclonal IgG1 Syndecan-1 Antibody (DL-101) |
200 мкг/мл | |
sc-12765 |
|
MP1 (A-12) |
200 мкг/мл | |
sc-55481 |
|
MP1 (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8626 |
|
MP1 (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8626 P |
|
MP1 (B-12) |
200 мкг/мл | |
sc-25345 |
|
MP1 (B-12) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25345 AC |
|
MP1 (FL-124) |
200 мкг/мл | |
sc-9136 |
|
MP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40746-PR |
|
MP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40747-PR |
|
MP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40746 |
|
MP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40747 |
|
MPO (266.6k2) |
100 µg/ml | |
sc-51741 |
|
MPO (266.6k2) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-51741 FITC |
|
MPO (266-6K1) |
100 µg/ml | |
sc-52707 |
|
MPO (2A11) |
100 мкг/мл | |
sc-52075 |
|
MPO (2C7) |
100 µg/ml | |
sc-59600 |
|
MPO (4A4) |
100 µg/ml | |
sc-52076 |
|
MPO (8F4)(миелопероксидаза) |
100 мкг/мл | |
sc-59603 |
|
MPO (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43941-PR |
|
MPO (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43942-PR |
|
MPO (MPO-7)(миелопероксидаза) |
100 мкг/мл | |
sc-59604 |
|
MPO heavy chain (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-16128 |
|
MPO heavy chain (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16128 P |
|
MPO heavy chain (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34159 |
|
MPO heavy chain (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34159 P |
|
MPO heavy chain (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33596 |
|
MPO heavy chain (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16129 |
|
MPO heavy chain (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16129 P |
|
MPO ight chain (P-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34158 P |
|
MPO light chain (F-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34160 |
|
MPO light chain (F-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34160 P |
|
MPO light chain (H-114) |
200 мкг/мл | |
sc-33595 |
|
MPO light chain (P-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34158 |
|
MPO siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43941 |
|
MPO siRNA (m) |
10 µM | |
sc-43942 |
|
MRP (E-19) |
200 мкг/мл | |
sc-28288 |
|
MRP (E-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28288 P |
|
MRP (E-19)-R |
200 мкг/мл | |
sc-28288-R |
|
MRP (K-19) |
200 мкг/мл | |
sc-28289 |
|
MRP (K-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28289 P |
|
MRP (K-19)-R |
200 мкг/мл | |
sc-28289-R |
|
MRP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61073-PR |
|
MRP (T-24) |
200 мкг/мл | |
sc-28287 |
|
MRP (T-24) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28287 P |
|
MRP (T-24)-R |
200 мкг/мл | |
sc-28287-R |
|
MRP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61073 |
|
MRP1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7773 |
|
MRP1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7773 P |
|
MRP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35962-PR |
|
MRP1 (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-13960 |
|
MRP1 (IU2H10) |
200 мкг/мл | |
sc-53130 |
|
MRP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35961-PR |
|
MRP1 (MRPm5) |
500 µl supernatant | |
sc-59605 |
|
MRP1 (MRPm6) |
500 µl supernatant | |
sc-59606 |
|
MRP1 (MRPr1) |
500 µl supernatant | |
sc-59607 |
|
MRP1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7774 |
|
MRP1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7774 P |
|
MRP1 (QCRL-1) |
200 мкг/мл | |
sc-18835 |
|
|