|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
MRP1 (QCRL-1) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-18835 FITC |
|
MRP1 (QCRL-1) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-18835 PE |
|
MRP1 (QCRL-2) |
200 мкг/мл | |
sc-18836 |
|
MRP1 (QCRL-2) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-18836 FITC |
|
MRP1 (QCRL-2) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-18836 PE |
|
MRP1 (QCRL-3) |
200 мкг/мл | |
sc-18873 |
|
MRP1 (QCRL-3) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-18873 FITC |
|
MRP1 (QCRL-3) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-18873 PE |
|
MRP1 (QCRL-4) |
200 мкг/мл | |
sc-18874 |
|
MRP1 (QCRL-4) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-18874 FITC |
|
MRP1 (QCRL-4) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-18874 PE |
|
MRP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35962 |
|
MRP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35961 |
|
MRP2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35963-PR |
|
MRP2 (H-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5770 |
|
MRP2 (H-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5770 P |
|
MRP2 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-20766 |
|
MRP2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35964-PR |
|
MRP2 (M2 III-6) |
500 µl supernatant | |
sc-59608 |
|
MRP2 (M2I-4) |
500 µl supernatant | |
sc-59609 |
|
MRP2 (M2II-12) |
500 µl supernatant | |
sc-59610 |
|
MRP2 (M2III-5) |
500 µl supernatant | |
sc-59611 |
|
MRP2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35963 |
|
MRP2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35964 |
|
MRP3 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-5776 |
|
MRP3 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5776 P |
|
MRP3 (D-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5775 |
|
MRP3 (D-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5775 P |
|
MRP3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40748-PR |
|
MRP3 (H-150) |
200 мкг/мл | |
sc-20767 |
|
MRP3 (H-16) |
200 мкг/мл | |
sc-5774 |
|
MRP3 (H-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5774 P |
|
MRP3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40749-PR |
|
MRP3 (M3II-21) |
500 µl supernatant | |
sc-59612 |
|
MRP3 (M3II-9) |
500 µl supernatant | |
sc-59613 |
|
MRP3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40748 |
|
MRP3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40749 |
|
MRP4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40750-PR |
|
MRP4 (H-280) |
200 мкг/мл | |
sc-20768 |
|
MRP4 (K-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5767 |
|
MRP4 (K-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5767 P |
|
MRP4 (M4I-10) |
500 µl supernatant | |
sc-59614 |
|
MRP4 (M4I-80) |
500 µl supernatant | |
sc-59615 |
|
MRP4 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-5765 |
|
MRP4 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5765 P |
|
MRP4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40750 |
|
MRP5 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5780 |
|
MRP5 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5780 P |
|
MRP5 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35965-PR |
|
MRP5 (H-100) |
200 мкг/мл | |
sc-20769 |
|
MRP5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35966-PR |
|
MRP5 (M5I-1) |
500 µl supernatant | |
sc-59616 |
|
MRP5 (M5II-54) |
500 µl supernatant | |
sc-59617 |
|
MRP5 (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-5781 |
|
MRP5 (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5781 P |
|
MRP5 (T-18) |
200 мкг/мл | |
sc-5778 |
|
MRP5 (T-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5778 P |
|
MRP5 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35965 |
|
MRP5 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35966 |
|
MRP6 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35967-PR |
|
MRP6 (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-25505 |
|
MRP6 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35968-PR |
|
MRP6 (M6II-21) |
500 µl supernatant | |
sc-57527 |
|
MRP6 (M6II-31) |
500 µl supernatant | |
sc-59618 |
|
MRP6 (M6II-7) |
500 µl supernatant | |
sc-57528 |
|
MRP6 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-5783 |
|
MRP6 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5783 P |
|
MRP6 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-5787 |
|
MRP6 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5787 P |
|
MRP6 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35967 |
|
MRP6 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35968 |
|
MRTF-B (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-47282 |
|
MRTF-B (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47282 P |
|
MRTF-B (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-47284 |
|
MRTF-B (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47284 P |
|
mSHMT (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-25064 |
|
mSHMT (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25064 P |
|
mSHMT (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40942-PR |
|
mSHMT (L-18) |
200 мкг/мл | |
sc-25062 |
|
mSHMT (L-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25062 P |
|
mSHMT (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40943-PR |
|
mSHMT siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40942 |
|
mSHMT siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40943 |
|
MsrA (1C8) |
100 µg/ml | |
sc-59619 |
|
MsrA (5B5) |
100 µg/ml | |
sc-59620 |
|
MsrA (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-21236 |
|
MsrA (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21236 P |
|
MsrA (F-18) |
200 мкг/мл | |
sc-21235 |
|
MsrA (F-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21235 P |
|
MTAP (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-17017 |
|
MTAP (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17017 P |
|
MTAP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60006-PR |
|
MTAP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60007-PR |
|
MTAP (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-17015 |
|
MTAP (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17015 P |
|
MTAP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60006 |
|
MTAP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60007 |
|
MTBP (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-47171 |
|
MTBP (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47171 P |
|
MTBP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61080-PR |
|
MTBP (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-47173 |
|
MTBP (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47173 P |
|
MTBP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61081-PR |
|
MTBP (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-47174 |
|
MTBP (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47174 P |
|
MTBP (PHL-1) |
100 мкг/мл | |
sc-59621 |
|
MTBP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61080 |
|
MTBP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61081 |
|
MTHFD1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61082-PR |
|
MTHFD1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61083-PR |
|
MTHFD1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61082 |
|
MTHFD1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61083 |
|
MTHFD1/1L (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49240 |
|
MTHFD1/1L (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49240 P |
|
MTHFR (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43950-PR |
|
MTHFR (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-17079 |
|
MTHFR (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17079 P |
|
MTHFR siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43950 |
|
MTP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45275-PR |
|
MTP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45276-PR |
|
MTP (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-33116 |
|
MTP (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33116 P |
|
MTP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45275 |
|
MTP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45276 |
|
Mts1 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-19949 |
|
Mts1 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19949 P |
|
Mts1 (R-18) |
200 мкг/мл | |
sc-19948 |
|
Mts1 (R-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19948 P |
|
MUP (C-21) |
200 мкг/мл | |
sc-21855 |
|
MUP (C-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21855 P |
|
MUP (E-18) |
200 мкг/мл | |
sc-21856 |
|
MUP (E-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21856 P |
|
MuRF1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27642 |
|
MuRF1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27642 P |
|
MuRF1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43951-PR |
|
MuRF1 (H-145) |
200 мкг/мл | |
sc-32920 |
|
MuRF1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43951 |
|
MuRF2 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49454 |
|
MuRF2 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49454 P |
|
MuRF2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61101-PR |
|
MuRF2 (I-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49456 |
|
MuRF2 (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49456 P |
|
MuRF2 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49457 |
|
MuRF2 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49457 P |
|
MuRF2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61101 |
|
MuRF3 (E-16) |
200 мкг/мл | |
sc-50251 |
|
MuRF3 (E-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50251 P |
|
MuRF3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61102-PR |
|
MuRF3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61103-PR |
|
MuRF3 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-50252 |
|
MuRF3 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50252 P |
|
MuRF3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61102 |
|
MuRF3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61103 |
|
MUS81 (2G10/3) |
200 мкг/мл | |
sc-47692 |
|
MUS81 (F-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22863 |
|
MUS81 (F-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22863 P |
|
MUS81 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40751-PR |
|
MUS81 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-30165 |
|
MUS81 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40752-PR |
|
MUS81 (MTA30 2G10/3) |
200 мкг/мл | |
sc-53382 |
|
MUS81 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22860 |
|
MUS81 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22860 P |
|
MUS81 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40751 |
|
MUS81 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40752 |
|
Musclin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61106-PR |
|
Musclin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61107-PR |
|
Musclin (Q-13) |
200 мкг/мл | |
sc-49831 |
|
Musclin (Q-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49831 P |
|
Musclin (Q-13) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49831 X |
|
Musclin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61106 |
|
Musclin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61107 |
|
Muted (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61108-PR |
|
Muted (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61109-PR |
|
Muted siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61108 |
|
Muted siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61109 |
|
myocilin (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-21245 |
|
myocilin (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21245 P |
|
myocilin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40753-PR |
|
myocilin (H-130) |
200 мкг/мл | |
sc-20976 |
|
myocilin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40754-PR |
|
myocilin (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-21243 |
|
myocilin (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21243 P |
|
myocilin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40753 |
|
myocilin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40754 |
|
Myotrophin (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-46415 |
|
Myotrophin (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46415 P |
|
Myotrophin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45700-PR |
|
Myotrophin (H-16) |
200 мкг/мл | |
sc-46417 |
|
Myotrophin (H-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46417 P |
|
Myotrophin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45701-PR |
|
Myotrophin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45700 |
|
Myotrophin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45701 |
|
Myozenin 2 (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46172 |
|
Myozenin 2 (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46172 P |
|
Myozenin 2 (E-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46173 |
|
Myozenin 2 (E-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46173 P |
|
Myozenin 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45710-PR |
|
Myozenin 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45711-PR |
|
Myozenin 2 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46175 |
|
Myozenin 2 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46175 P |
|
Myozenin 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45710 |
|
Myozenin 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45711 |
|
MYPT1 (E-19) |
200 мкг/мл | |
sc-17434 |
|
MYPT1 (E-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17434 P |
|
MYPT1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37240-PR |
|
MYPT1 (H-130) |
200 мкг/мл | |
sc-25618 |
|
MYPT1 (H-130) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25618 AC |
|
MYPT1 (K-18) |
200 мкг/мл | |
sc-34142 |
|
MYPT1 (K-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34142 P |
|
MYPT1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37241-PR |
|
MYPT1 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-17433 |
|
MYPT1 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17433 P |
|
MYPT1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-37240 |
|
MYPT1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37241 |
|
MYPT1/2 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-34143 |
|
MYPT1/2 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34143 P |
|
MYPT3 (B-14) |
200 мкг/мл | |
sc-47341 |
|
MYPT3 (B-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47341 P |
|
MYPT3 (E-14) |
200 мкг/мл | |
sc-47342 |
|
MYPT3 (E-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47342 P |
|
MYPT3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61130-PR |
|
MYPT3 (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-47343 |
|
MYPT3 (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47343 P |
|
MYPT3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61131-PR |
|
MYPT3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61130 |
|
MYPT3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61131 |
|
NAGAT (G-14) |
200 мкг/мл | |
sc-50848 |
|
NAGAT (G-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50848 P |
|
NAGAT (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61138-PR |
|
NAGAT (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61139-PR |
|
NAGAT siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61138 |
|
NAGAT siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61139 |
|
Napsin A (E-16) |
200 мкг/мл | |
sc-50120 |
|
Napsin A (E-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50120 P |
|
Napsin A (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61152-PR |
|
Napsin A (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61153-PR |
|
Napsin A (Y-19) |
200 мкг/мл | |
sc-50125 |
|
Napsin A (Y-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50125 P |
|
Napsin A siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61152 |
|
Napsin A siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61153 |
|
nArgBP2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40341-PR |
|
nArgBP2 (R-14) |
200 мкг/мл | |
sc-14137 |
|
nArgBP2 (R-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14137 P |
|
nArgBP2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40341 |
|
NAT-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61154-PR |
|
NAT-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61155-PR |
|
NAT-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61154 |
|
NAT-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61155 |
|
NAT-2 (E-14) |
200 мкг/мл | |
sc-47228 |
|
NAT-2 (E-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47228 P |
|
NAT-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61156-PR |
|
NAT-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61157-PR |
|
NAT-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61156 |
|
NAT-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61157 |
|
NCK1 (20B.1H9) |
200 мкг/мл | |
sc-20026 |
|
NCK1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40967-PR |
|
NCK1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40968-PR |
|
NCK1 (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-22442 |
|
NCK1 (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22442 P |
|
NCK1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40967 |
|
NCK1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40968 |
|
NCK1/2 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-290 |
|
NCK1/2 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-290 P |
|
NCK1/2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43959-PR |
|
NCK1/2 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-50365 |
|
NCK1/2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43959 |
|
NCK2 (8.8) |
200 мкг/мл | |
sc-20020 |
|
NCK2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36018-PR |
|
NCK2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40969-PR |
|
NCK2 (V-14) |
200 мкг/мл | |
sc-22508 |
|
NCK2 (V-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22508 P |
|
NCK2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36018 |
|
NCK2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40969 |
|
NDRG1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36021-PR |
|
NDRG1 (H-60) |
200 мкг/мл | |
sc-30040 |
|
NDRG1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37267-PR |
|
NDRG1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-19464 |
|
NDRG1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19464 P |
|
NDRG1 (Y-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19466 |
|
NDRG1 (Y-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19466 P |
|
NDRG1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36021 |
|
NDRG1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37267 |
|
NDRG2 (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19468 |
|
NDRG2 (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19468 P |
|
NDRG2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40757-PR |
|
NDRG2 (H-40) |
200 мкг/мл | |
sc-50345 |
|
NDRG2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40758-PR |
|
NDRG2 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19467 |
|
NDRG2 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19467 P |
|
NDRG2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40757 |
|
NDRG2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40758 |
|
NDRG3 (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19471 |
|
NDRG3 (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19471 P |
|
NDRG3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40759-PR |
|
NDRG3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40760-PR |
|
NDRG3 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19470 |
|
NDRG3 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19470 P |
|
NDRG3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40759 |
|
NDRG3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40760 |
|
NDST (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44952-PR |
|
NDST (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33589 |
|
NDST (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44953-PR |
|
NDST siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44952 |
|
NDST siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44953 |
|
NDST1 (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16762 |
|
NDST1 (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16762 P |
|
NDST1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40761-PR |
|
NDST1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40762-PR |
|
NDST1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16761 |
|
NDST1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16761 P |
|
NDST1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40761 |
|
NDST1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40762 |
|
NDST2 (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16764 |
|
NDST2 (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16764 P |
|
NDST2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40763-PR |
|
NDST2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40764-PR |
|
NDST2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40763 |
|
NDST2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40764 |
|
NDST3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40765-PR |
|
NDST3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40766-PR |
|
NDST3 (S-14) |
200 мкг/мл | |
sc-16769 |
|
NDST3 (S-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16769 P |
|
NDST3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40765 |
|
NDST3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40766 |
|
NDST4 (F-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16772 |
|
NDST4 (F-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16772 P |
|
NDST4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40767-PR |
|
NDST4 (I-18) |
200 мкг/мл | |
sc-16771 |
|
NDST4 (I-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16771 P |
|
NDST4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40768-PR |
|
NDST4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40767 |
|
NDST4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40768 |
|
nephrocystin (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20204 |
|
nephrocystin (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20204 P |
|
nephrocystin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40769-PR |
|
nephrocystin (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33592 |
|
nephrocystin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40770-PR |
|
nephrocystin (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20206 |
|
nephrocystin (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20206 P |
|
nephrocystin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40769 |
|
nephrocystin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40770 |
|
nephrocystin-2 (I-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8719 |
|
nephrocystin-2 (I-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8719 P |
|
nephrocystin-2 (M-21) |
200 мкг/мл | |
sc-12555 |
|
nephrocystin-2 (M-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12555 P |
|
nephrocystin-2 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-12550 |
|
nephrocystin-2 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12550 P |
|
nephrocystin-3 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-49458 |
|
nephrocystin-3 (C-19) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-49458 P |
|
Nephrocystin-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61180-PR |
|
Nephrocystin-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61181-PR |
|
nephrocystin-3 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-49459 |
|
nephrocystin-3 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49459 P |
|
nephrocystin-3 (S-19) |
200 мкг/мл | |
sc-49461 |
|
nephrocystin-3 (S-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49461 P |
|
Nephrocystin-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61180 |
|
Nephrocystin-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61181 |
|
nephrocystin-4 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-49244 |
|
nephrocystin-4 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49244 P |
|
Nephrocystin-4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61182-PR |
|
Nephrocystin-4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61183-PR |
|
nephrocystin-4 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49246 |
|
nephrocystin-4 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49246 P |
|
Nephrocystin-4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61182 |
|
Nephrocystin-4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61183 |
|
NG2 (132.38) |
200 мкг/мл | |
sc-33666 |
|
NG2 (7.1) |
200 мкг/мл | |
sc-53508 |
|
NG2 (7.1) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-53508 FITC |
|
NG2 (7.1) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-53508 PE |
|
NG2 (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-30923 |
|
NG2 (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30923 P |
|
NG2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40771-PR |
|
NG2 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-20162 |
|
NG2 (LHM 2) |
200 мкг/мл | |
sc-53389 |
|
NG2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40772-PR |
|
NG2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40771 |
|
NG2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40772 |
|
NGAL (2C10) |
100 µg/ml | |
sc-57516 |
|
NGAL (5G5) |
100 µg/ml | |
sc-57517 |
|
NGAL (6B4) |
100 µg/ml | |
sc-57518 |
|
NGAL (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-18695 |
|
NGAL (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18695 P |
|
NGAL (F-19) |
200 мкг/мл | |
sc-18694 |
|
NGAL (F-19) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-18694 P |
|
NGAL (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43969-PR |
|
NGAL (H-130) |
200 мкг/мл | |
sc-50350 |
|
NGAL (HYB 211-01) |
100 µg/ml | |
sc-59622 |
|
NGAL (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60044-PR |
|
NGAL (M-12) |
200 мкг/мл | |
sc-18698 |
|
NGAL (M-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18698 P |
|
NGAL (M-145) |
200 мкг/мл | |
sc-50351 |
|
NGAL siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43969 |
|
NGAL siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60044 |
|
NIP45 (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6334 |
|
NIP45 (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6334 P |
|
NIP45 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40773-PR |
|
NIP45 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40773 |
|
Nir2 (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23663 |
|
Nir2 (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23663 P |
|
Nir2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40853-PR |
|
Nir2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40854-PR |
|
Nir2 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-23662 |
|
Nir2 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23662 P |
|
Nir2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40853 |
|
Nir2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40854 |
|
nm23-H1 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29414-PR |
|
nm23-H1 (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-17586 |
|
nm23-H1 (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17586 P |
|
nm23-H1 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29415-PR |
|
nm23-H1 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29414 |
|
nm23-H1 siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29415 |
|
nm23-H2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40774-PR |
|
nm23-H2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40775-PR |
|
nm23-H2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40774 |
|
nm23-H2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40775 |
|
nm23-H3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61205-PR |
|
nm23-H3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61206-PR |
|
nm23-H3 (S-14) |
200 мкг/мл | |
sc-50946 |
|
nm23-H3 (S-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50946 P |
|
nm23-H3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61205 |
|
nm23-H3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61206 |
|
nm23-H4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61207-PR |
|
nm23-H4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61208-PR |
|
nm23-H4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61207 |
|
nm23-H4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61208 |
|
N-myristoyltransferase 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61132-PR |
|
N-myristoyltransferase 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61133-PR |
|
N-myristoyltransferase 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61132 |
|
N-myristoyltransferase 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61133 |
|
N-myristoyltransferase 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61134-PR |
|
N-myristoyltransferase 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61135-PR |
|
N-myristoyltransferase 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61134 |
|
N-myristoyltransferase 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61135 |
|
Nop56 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-23701 |
|
Nop56 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23701 P |
|
Nop56 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23699 |
|
Nop56 (N-20) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-23699 P |
|
Nop58 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23705 |
|
Nop58 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23705 P |
|
Nop58 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40907-PR |
|
Nop58 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40908-PR |
|
Nop58 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40907 |
|
Nop58 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40908 |
|
NRAMP 1 (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16885 |
|
NRAMP 1 (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16885 P |
|
NRAMP 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36099-PR |
|
NRAMP 1 (H-100) |
200 мкг/мл | |
sc-20113 |
|
NRAMP 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36100-PR |
|
NRAMP 1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16884 |
|
NRAMP 1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16884 P |
|
NRAMP 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36099 |
|
NRAMP 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36100 |
|
NRAMP 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40776-PR |
|
NRAMP 2 (H-108) |
200 мкг/мл | |
sc-30120 |
|
NRAMP 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40777-PR |
|
NRAMP 2 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16887 |
|
NRAMP 2 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16887 P |
|
NRAMP 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40776 |
|
NRAMP 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40777 |
|
N-Shc (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40975-PR |
|
N-Shc (H-140) |
200 мкг/мл | |
sc-28833 |
|
N-Shc (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40976-PR |
|
N-Shc (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6197 |
|
N-Shc (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6197 P |
|
N-Shc siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40975 |
|
N-Shc siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40976 |
|
NSP3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44855-PR |
|
NSP3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44856-PR |
|
NSP3 (M-15) |
200 мкг/мл | |
sc-11696 |
|
NSP3 (M-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11696 P |
|
NSP3 (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-11693 |
|
NSP3 (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11693 P |
|
NSP3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44855 |
|
NSP3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44856 |
|
nucleobindin (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-11050 |
|
nucleobindin (C-19) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-11050 P |
|
nucleobindin (D-19) |
200 мкг/мл | |
sc-11052 |
|
nucleobindin (D-19) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-11052 P |
|
nucleobindin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40778-PR |
|
nucleobindin (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-11056 |
|
nucleobindin (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11056 P |
|
nucleobindin (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-11055 |
|
nucleobindin (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11055 P |
|
nucleobindin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40779-PR |
|
nucleobindin (V-18) |
200 мкг/мл | |
sc-11054 |
|
nucleobindin (V-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11054 P |
|
nucleobindin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40778 |
|
nucleobindin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40779 |
|
OAS1 (A-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49833 |
|
OAS1 (A-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49833 P |
|
OAS1 (A-17) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49833 X |
|
OAS1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61241-PR |
|
OAS1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61242-PR |
|
OAS1 (V-18) |
200 мкг/мл | |
sc-49849 |
|
OAS1 (V-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49849 P |
|
OAS1 (V-18) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49849 X |
|
OAS1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61241 |
|
OAS1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61242 |
|
Oas1a (H-13) |
200 мкг/мл | |
sc-49838 |
|
Oas1a (H-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49838 P |
|
|