|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
Oas1a (H-13) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49838 X |
|
Oas1a (M-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49842 |
|
Oas1a (M-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49842 P |
|
Oas1a (M-15) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49842 X |
|
Oas1a (P-12) |
200 мкг/мл | |
sc-49844 |
|
Oas1a (P-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49844 P |
|
Oas1a (P-12) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49844 X |
|
OAS2 (A-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49851 |
|
OAS2 (A-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49851 P |
|
OAS2 (A-15) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49851 X |
|
OAS2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61243-PR |
|
OAS2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61244-PR |
|
OAS2 (M-18) |
200 мкг/мл | |
sc-49858 |
|
OAS2 (M-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49858 P |
|
OAS2 (M-18) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49858 X |
|
OAS2 (R-12) |
200 мкг/мл | |
sc-49861 |
|
OAS2 (R-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49861 P |
|
OAS2 (R-12) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49861 X |
|
OAS2 (S-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49862 |
|
OAS2 (S-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49862 P |
|
OAS2 (S-17) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49862 X |
|
OAS2 (W-16) |
200 мкг/мл | |
sc-49863 |
|
OAS2 (W-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49863 P |
|
OAS2 (W-16) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49863 X |
|
OAS2 (Y-16) |
200 мкг/мл | |
sc-49864 |
|
OAS2 (Y-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49864 P |
|
OAS2 (Y-16) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49864 X |
|
OAS2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61243 |
|
OAS2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61244 |
|
OAS3 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49866 |
|
OAS3 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49866 P |
|
OAS3 (C-15) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49866 X |
|
OAS3 (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49867 |
|
OAS3 (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49867 P |
|
OAS3 (D-20) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49867 X |
|
OAS3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61245-PR |
|
OAS3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61246-PR |
|
OAS3 (M-14) |
200 мкг/мл | |
sc-49869 |
|
OAS3 (M-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49869 P |
|
OAS3 (M-14) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49869 X |
|
OAS3 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-49870 |
|
OAS3 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49870 P |
|
OAS3 (N-18) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49870 X |
|
OAS3 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49871 |
|
OAS3 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49871 P |
|
OAS3 (S-20) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49871 X |
|
OAS3 (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49872 |
|
OAS3 (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49872 P |
|
OAS3 (T-20) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-49872 X |
|
OAS3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61245 |
|
OAS3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61246 |
|
O-GlcNAc (CTD110.6) |
200 мкг/мл | |
sc-59623 |
|
O-GlcNAc (RL2) |
200 мкг/мл | |
sc-59624 |
|
O-GlcNAc transferase (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22625 |
|
O-GlcNAc transferase (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22625 P |
|
O-GlcNAc transferase (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40780-PR |
|
O-GlcNAc transferase (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-32921 |
|
O-GlcNAc transferase (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40781-PR |
|
O-GlcNAc transferase (V-18) |
200 мкг/мл | |
sc-22628 |
|
O-GlcNAc transferase (V-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22628 P |
|
O-GlcNAc transferase siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40780 |
|
O-GlcNAc transferase siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40781 |
|
OIP106 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61258-PR |
|
OIP106 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61259-PR |
|
OIP106 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61258 |
|
OIP106 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61259 |
|
OMP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61260-PR |
|
OMP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61261-PR |
|
OMP (Q-12) |
200 мкг/мл | |
sc-49069 |
|
OMP (Q-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49069 P |
|
OMP (W-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49070 |
|
OMP (W-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49070 P |
|
OMP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61260 |
|
OMP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61261 |
|
Op18 (A-4) |
200 мкг/мл | |
sc-48362 |
|
Op18 (E-3) |
200 мкг/мл | |
sc-55531 |
|
Op18 (FL-149) |
200 мкг/мл | |
sc-20796 |
|
Op18 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36127-PR |
|
Op18 (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-10897 |
|
Op18 (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10897 P |
|
Op18 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36128-PR |
|
Op18 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10899 |
|
Op18 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10899 P |
|
Op18 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36127 |
|
Op18 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36128 |
|
OPA1 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30573 |
|
OPA1 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30573 P |
|
OPA1 (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-30572 |
|
OPA1 (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30572 P |
|
OPN (AKm2A1) |
200 мкг/мл | |
sc-21742 |
|
OPN (AKm2A1) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-21742 AC |
|
OPN (FL-314) |
200 мкг/мл | |
sc-20788 |
|
OPN (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36129-PR |
|
OPN (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10591 |
|
OPN (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10591 P |
|
OPN (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36130-PR |
|
OPN (P-18) |
200 мкг/мл | |
sc-10593 |
|
OPN (P-18) HRP |
200 мкг/мл | |
sc-10593 HRP |
|
OPN (P-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10593 P |
|
OPN siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36129 |
|
OPN siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36130 |
|
OST48 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-12172 |
|
OST48 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12172 P |
|
OST48 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40788-PR |
|
OST48 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25558 |
|
OST48 (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-12171 |
|
OST48 (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12171 P |
|
OST48 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40789-PR |
|
OST48 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40788 |
|
OST48 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40789 |
|
Osteoadherin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61265-PR |
|
Osteoadherin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61266-PR |
|
Osteoadherin (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-50157 |
|
Osteoadherin (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50157 P |
|
Osteoadherin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61265 |
|
Osteoadherin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61266 |
|
osteocalcin (4C2) |
100 мкг/мл | |
sc-59625 |
|
osteocalcin (5D1) |
100 мкг/мл | |
sc-59626 |
|
osteocalcin (FL-100) |
200 мкг/мл | |
sc-30044 |
|
osteocalcin (FL-95) |
200 мкг/мл | |
sc-30045 |
|
osteocalcin (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23790 |
|
osteocalcin (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23790 P |
|
osteocalcin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40790-PR |
|
osteocalcin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40791-PR |
|
osteocalcin (M-15) |
200 мкг/мл | |
sc-18322 |
|
osteocalcin (M-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18322 P |
|
osteocalcin (V-19) |
200 мкг/мл | |
sc-18319 |
|
osteocalcin (V-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18319 P |
|
osteocalcin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40790 |
|
osteocalcin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40791 |
|
Osteoglycin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61267-PR |
|
Osteoglycin (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-47277 |
|
Osteoglycin (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47277 P |
|
Osteoglycin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61268-PR |
|
Osteoglycin (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-47278 |
|
Osteoglycin (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47278 P |
|
Osteoglycin (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-47279 |
|
Osteoglycin (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47279 P |
|
Osteoglycin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61267 |
|
Osteoglycin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61268 |
|
p130 Cas (35B.1A4) |
200 мкг/мл | |
sc-20029 |
|
p130 Cas (35B.1A4) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-20029 AC |
|
p130 Cas (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-860 |
|
p130 Cas (C-20) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-860 AC |
|
p130 Cas (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-860 P |
|
p130 Cas (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36141-PR |
|
p130 Cas (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44317-PR |
|
p130 Cas (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36142-PR |
|
p130 Cas (M-72) |
200 мкг/мл | |
sc-9052 |
|
p130 Cas (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16516 |
|
p130 Cas (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16516 P |
|
p130 Cas (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16517 |
|
p130 Cas (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16517 P |
|
p130 Cas siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36141 |
|
p130 Cas siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-44317 |
|
p130 Cas siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36142 |
|
p130 Cas/Sin (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-859 |
|
p130 Cas/Sin (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-859 P |
|
p-14-3-3 (3i2) |
100 мкг/мл | |
sc-57538 |
|
p150 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8218 |
|
p150 (C-20) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-8218 P |
|
p150 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43986-PR |
|
p150 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8219 |
|
p150 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8219 P |
|
p150 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43986 |
|
P2P-R (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40900-PR |
|
P2P-R (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40901-PR |
|
P2P-R (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6359 |
|
P2P-R (M-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6359 P |
|
P2P-R (M-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25548 |
|
P2P-R (M56) |
200 мкг/мл | |
sc-9962 |
|
P2P-R (M56) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-9962 AC |
|
P2P-R siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40900 |
|
P2P-R siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40901 |
|
p-4E-BP1 (Ser 111) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-18093 P |
|
p-4E-BP1 (Ser 111)-R |
200 мкг/мл | |
sc-18093-R |
|
p-4E-BP1 (Ser 65) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18091 P |
|
p-4E-BP1 (Ser 65)-R |
200 мкг/мл | |
sc-18091-R |
|
p-4E-BP1 (Ser 65/Thr 70) |
200 мкг/мл | |
sc-12884 |
|
p-4E-BP1 (Ser 65/Thr 70) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12884 P |
|
p-4E-BP1 (Ser 65/Thr 70)-R |
200 мкг/мл | |
sc-12884-R |
|
p-4E-BP1 (Thr 36) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18080 P |
|
p-4E-BP1 (Thr 36)-R |
200 мкг/мл | |
sc-18080-R |
|
p-4E-BP1 (Thr 70) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18092 P |
|
p-4E-BP1 (Thr 70) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23768 P |
|
p-4E-BP1 (Thr 70)-R |
200 мкг/мл | |
sc-23768-R |
|
p-4E-BP1 (Thr 70)-R |
200 мкг/мл | |
sc-18092-R |
|
p-4E-BP1/2/3 (Thr 45) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18090 P |
|
p-4E-BP1/2/3 (Thr 45) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23767 P |
|
p-4E-BP1/2/3 (Thr 45)-R |
200 мкг/мл | |
sc-23767-R |
|
p-4E-BP1/2/3 (Thr 45)-R |
200 мкг/мл | |
sc-18090-R |
|
p8 (FL-82) |
200 мкг/мл | |
sc-30184 |
|
p8 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40792-PR |
|
p8 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40793-PR |
|
p8 (T-14) |
200 мкг/мл | |
sc-23283 |
|
p8 (T-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23283 P |
|
p8 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40792 |
|
p8 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40793 |
|
PA28α (L-18) |
200 мкг/мл | |
sc-21267 |
|
PA28α (L-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21267 P |
|
PA28β (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40798-PR |
|
PA28β (L-19) |
200 мкг/мл | |
sc-23642 |
|
PA28β (L-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23642 P |
|
PA28β (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40799-PR |
|
PA28β (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-21270 |
|
PA28β (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21270 P |
|
PA28β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40798 |
|
PA28β siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40799 |
|
PA28γ (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-21274 |
|
PA28γ (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21274 P |
|
PA28γ (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-21273 |
|
PA28γ (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21273 P |
|
PABP (10E10) |
200 мкг/мл | |
sc-32318 |
|
PABP (F-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18611 |
|
PABP (F-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18611 P |
|
PABP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36169-PR |
|
PABP (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28834 |
|
PABP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36170-PR |
|
PABP (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18610 |
|
PABP (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18610 P |
|
PABP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36169 |
|
PABP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36170 |
|
PABPN1 (G-17) |
200 мкг/мл | |
sc-33007 |
|
PABPN1 (G-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33007 P |
|
PABPN1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44819-PR |
|
PABPN1 (K-18) |
200 мкг/мл | |
sc-33009 |
|
PABPN1 (K-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33009 P |
|
PABPN1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44820-PR |
|
PABPN1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44819 |
|
PABPN1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44820 |
|
PACS-1a (R-17) |
200 мкг/мл | |
sc-8466 |
|
PACS-1a (R-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8466 P |
|
PACS-1a/b (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8465 |
|
PACS-1a/b (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8465 P |
|
PACS-1b (R-18) |
200 мкг/мл | |
sc-8467 |
|
PACS-1b (R-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8467 P |
|
p-Adenovirus-2 E1A (Ser 219) |
200 мкг/мл | |
sc-16713 |
|
p-Adenovirus-2 E1A (Ser 219) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-16713 P |
|
p-Adenovirus-2 E1A (Ser 219)-R |
200 мкг/мл | |
sc-16713-R |
|
p-Adenovirus-2 E1A (Ser 89) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16712 P |
|
p-Adenovirus-2 E1A (Ser 89)-R |
200 мкг/мл | |
sc-16712-R |
|
Pag (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36177-PR |
|
Pag (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36178-PR |
|
PAI-1 (3A120) |
100 µg/ml | |
sc-59633 |
|
PAI-1 (3E529) |
100 мкг/мл | |
sc-59634 |
|
PAI-1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6642 |
|
PAI-1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6642 P |
|
PAI-1 (C-9) |
200 мкг/мл | |
sc-5297 |
|
PAI-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36179-PR |
|
PAI-1 (H-135) |
200 мкг/мл | |
sc-8979 |
|
PAI-1 (H34G6) |
100 мкг/мл | |
sc-59635 |
|
PAI-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36180-PR |
|
PAI-1 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6644 |
|
PAI-1 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6644 P |
|
PAI-1 (MA124K1) |
100 µg/ml | |
sc-59637 |
|
PAI-1 (MA32K3) |
100 мкг/мл | |
sc-59638 |
|
PAI-1 (r)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60075-PR |
|
PAI-1 (TJA6) |
250 µl supernatant | |
sc-59636 |
|
PAI-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36179 |
|
PAI-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36180 |
|
PAI-1 siRNA (r) |
10 µM | |
sc-60075 |
|
PAI-2 (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6649 |
|
PAI-2 (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6649 P |
|
PAI-2 (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7646 |
|
PAI-2 (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7646 P |
|
PAI-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40804-PR |
|
PAI-2 (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-25745 |
|
PAI-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40805-PR |
|
PAI-2 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8174 |
|
PAI-2 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8174 P |
|
PAI-2 (M-70) |
50 мкг | |
sc-4980 |
|
PAI-2 (M-70) |
200 мкг/мл | |
sc-25746 |
|
PAI-2 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-6647 |
|
PAI-2 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6647 P |
|
PAI-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40804 |
|
PAI-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40805 |
|
PAI-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45416-PR |
|
PAI-3 (m) -PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45417-PR |
|
PAI-3 (P-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34496 |
|
PAI-3 (P-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34496 P |
|
PAI-3 (S-13) |
200 мкг/мл | |
sc-34498 |
|
PAI-3 (S-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34498 P |
|
PAI-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45416 |
|
PAI-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45417 |
|
Paip1 (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18614 |
|
Paip1 (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18614 P |
|
Paip1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40800-PR |
|
Paip1 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-50364 |
|
Paip1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40801-PR |
|
Paip1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40800 |
|
Paip1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40801 |
|
Paip2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40802-PR |
|
Paip2 (H-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18617 |
|
Paip2 (H-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18617 P |
|
Paip2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40803-PR |
|
Paip2 (S-18) |
200 мкг/мл | |
sc-23582 |
|
Paip2 (S-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23582 P |
|
Paip2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40802 |
|
Paip2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40803 |
|
PAL (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40970-PR |
|
PAL (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-9536 |
|
PAL (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9536 P |
|
PAL siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40970 |
|
Pallidin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45204-PR |
|
Pallidin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45205-PR |
|
Pallidin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45204 |
|
Pallidin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45205 |
|
PAM (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-17393 |
|
PAM (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17393 P |
|
pan 14-3-3 (H-8) |
200 мкг/мл | |
sc-1657 |
|
pan 14-3-3 (H-8) Alexa Fluor® 405 |
100 µg/2 ml | |
sc-1657 AF405 |
|
pan 14-3-3 (H-8) Alexa Fluor® 488 |
100 µg/2 ml | |
sc-1657 AF488 |
|
pan 14-3-3 (H-8) Alexa Fluor® 647 |
100 µg/2 ml | |
sc-1657 AF647 |
|
pan 14-3-3 (H-8) FITC |
200 мкг/мл | |
sc-1657 FITC |
|
pan 14-3-3 (H-8) HRP |
200 мкг/мл | |
sc-1657 HRP |
|
pan 14-3-3 (H-8) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1657 P |
|
pan 14-3-3 (H-8) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-1657 PE |
|
pan 14-3-3 (H-8) TRITC |
200 мкг/мл | |
sc-1657 TRITC |
|
pan 14-3-3 (K-19) |
200 мкг/мл | |
sc-629 |
|
pan 14-3-3 (K-19) Alexa Fluor® 405 |
100 µg/2 ml | |
sc-629 AF405 |
|
pan 14-3-3 (K-19) Alexa Fluor® 488 |
100 µg/2 ml | |
sc-629 AF488 |
|
pan 14-3-3 (K-19) Alexa Fluor® 647 |
100 µg/2 ml | |
sc-629 AF647 |
|
pan 14-3-3 (K-19) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-629 AC |
|
pan 14-3-3 (K-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-629 P |
|
pan 14-3-3 (K-19) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-629 PE |
|
pan 14-3-3 (K-19)-G |
200 мкг/мл | |
sc-629-G |
|
pan-14-3-3 (FL-246) |
200 мкг/мл | |
sc-13959 |
|
PAP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40806-PR |
|
PAP (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-32915 |
|
PAP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40807-PR |
|
PAP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40806 |
|
PAP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40807 |
|
PAPSS 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61291-PR |
|
PAPSS 1 (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-47305 |
|
PAPSS 1 (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47305 P |
|
PAPSS 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61292-PR |
|
PAPSS 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61291 |
|
PAPSS 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61292 |
|
PAPSS 2 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-47308 |
|
PAPSS 2 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47308 P |
|
PAPSS 2 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-47309 |
|
PAPSS 2 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47309 P |
|
PAPSS 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61293-PR |
|
PAPSS 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61294-PR |
|
PAPSS 2 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-47311 |
|
PAPSS 2 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47311 P |
|
PAPSS 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61293 |
|
PAPSS 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61294 |
|
PAP-α/β/γ (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20188 |
|
PAP-α/β/γ (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20188 P |
|
PAP-β (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40808-PR |
|
PAP-β (I-18) |
200 мкг/мл | |
sc-26858 |
|
PAP-β (I-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26858 P |
|
PAP-β (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-26859 |
|
PAP-β (M-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26859 P |
|
PAP-β (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-26855 |
|
PAP-β (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26855 P |
|
PAP-β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40808 |
|
PAR-6α (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40809-PR |
|
PAR-6α (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40810-PR |
|
PAR-6α siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40809 |
|
PAR-6α siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40810 |
|
PARD6A (H-18) |
200 мкг/мл | |
sc-14403 |
|
PARD6A (H-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14403 P |
|
PARD6A (H-90) |
200 мкг/мл | |
sc-25525 |
|
PARD6A (H-90) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25525 AC |
|
PARD6A (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-14401 |
|
PARD6A (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14401 P |
|
PARD6A (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14405 |
|
PARD6A (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14405 P |
|
PARD6A/B (S-19) |
200 мкг/мл | |
sc-33898 |
|
PARD6A/B (S-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33898 P |
|
PARG (M-13) |
200 мкг/мл | |
sc-21480 |
|
PARG (M-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21480 P |
|
PARG (R-16) |
200 мкг/мл | |
sc-21481 |
|
PARG (R-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21481 P |
|
PARG (T-17) |
200 мкг/мл | |
sc-21478 |
|
PARG (T-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21478 P |
|
PBR (FL-169) |
200 мкг/мл | |
sc-20120 |
|
PBR (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40821-PR |
|
PBR (H-13) |
200 мкг/мл | |
sc-30920 |
|
PBR (H-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30920 P |
|
PBR (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40822-PR |
|
PBR (W-12) |
200 мкг/мл | |
sc-23418 |
|
PBR (W-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23418 P |
|
PBR siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40821 |
|
PBR siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40822 |
|
PC-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40811-PR |
|
PC-1 (H-120) |
200 мкг/мл | |
sc-33813 |
|
PC-1 (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23677 |
|
PC-1 (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23677 P |
|
PC-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40812-PR |
|
PC-1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23676 |
|
PC-1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23676 P |
|
PC-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40811 |
|
PC-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40812 |
|
p-caveolin-1 (Tyr 14) |
200 мкг/мл | |
sc-14037 |
|
p-caveolin-1 (Tyr 14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14037 P |
|
p-caveolin-1 (Tyr 14)-R |
200 мкг/мл | |
sc-14037-R |
|
p-caveolin-2 (Tyr 19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27998 P |
|
p-caveolin-2 (Tyr 19)-R |
200 мкг/мл | |
sc-27998-R |
|
p-Cbl (Tyr 700) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26140 P |
|
p-Cbl (Tyr 700)-R |
200 мкг/мл | |
sc-26140-R |
|
p-CPI-17 (Ser 12) |
200 мкг/мл | |
sc-17559 |
|
p-CPI-17 (Ser 12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17559 P |
|
p-CPI-17 (Ser 12)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17559-R |
|
p-CPI-17 (Thr 38) |
200 мкг/мл | |
sc-17560 |
|
p-CPI-17 (Thr 38) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17560 P |
|
p-CPI-17 (Thr 38)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17560-R |
|
PDC-E2 (15D3) |
100 µg/ml | |
sc-65244 |
|
PDC-E2 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-16892 |
|
PDC-E2 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16892 P |
|
PDC-E2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40813-PR |
|
PDC-E2 (H-160) |
200 мкг/мл | |
sc-32925 |
|
PDC-E2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40814-PR |
|
PDC-E2 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16890 |
|
PDC-E2 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16890 P |
|
PDC-E2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40813 |
|
PDC-E2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40814 |
|
PDH-E1α (9H9) |
100 µg/ml | |
sc-65242 |
|
PDH-E1β (17A5) |
100 µg/ml | |
sc-65243 |
|
PDI (1D3) |
100 мкг/мл | |
sc-59640 |
|
PDI (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-17222 |
|
PDI (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17222 P |
|
PDI (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-30931 |
|
PDI (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30931 P |
|
PDI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36201-PR |
|
PDI (H-160) |
200 мкг/мл | |
sc-20132 |
|
PDI (H-160) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-20132 AC |
|
PDI (H-17) |
200 мкг/мл | |
sc-30932 |
|
PDI (H-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30932 P |
|
PDI (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44319-PR |
|
PDI (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36202-PR |
|
PDI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36201 |
|
PDI siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-44319 |
|
PDI siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36202 |
|
PEDF (1C4) |
100 мкг/мл | |
sc-53921 |
|
PEDF (710-1E-94) |
100 мкг/мл | |
sc-59641 |
|
PEDF (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40947-PR |
|
PEDF (H-125) |
200 мкг/мл | |
sc-25594 |
|
PEDF (H-125) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25594 AC |
|
PEDF (I-15) |
200 мкг/мл | |
sc-16956 |
|
PEDF (I-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16956 P |
|
PEDF (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-31925 |
|
PEDF (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31925 P |
|
PEDF (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40948-PR |
|
PEDF siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40947 |
|
PEDF siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40948 |
|
Peg1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61315-PR |
|
Peg1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61316-PR |
|
Peg1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61315 |
|
Peg1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61316 |
|
p-eIF2α (Ser 52) |
200 мкг/мл | |
sc-12412 |
|
p-eIF2α (Ser 52) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12412 P |
|
p-eIF2α (Ser 52)-R |
200 мкг/мл | |
sc-12412-R |
|
p-eIF4E (Ser 209) |
200 мкг/мл | |
sc-12885 |
|
p-eIF4E (Ser 209) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12885 P |
|
p-eIF4E (Ser 209)-R |
200 мкг/мл | |
sc-12885-R |
|
Pellino 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44401-PR |
|
Pellino 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44939-PR |
|
Pellino 1 (Q-19) |
200 мкг/мл | |
sc-31619 |
|
Pellino 1 (Q-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31619 P |
|
Pellino 1 (V-15) |
200 мкг/мл | |
sc-31618 |
|
Pellino 1 (V-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31618 P |
|
Pellino 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44401 |
|
Pellino 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44939 |
|
Pellino 2 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-31621 |
|
Pellino 2 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31621 P |
|
Pellino 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44402-PR |
|
Pellino 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44940-PR |
|
Pellino 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44402 |
|
Pellino 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44940 |
|
Pellino 3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44403-PR |
|
Pellino 3 (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-31622 |
|
Pellino 3 (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31622 P |
|
Pellino 3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44941-PR |
|
Pellino 3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44403 |
|
Pellino 3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44941 |
|
PELP1 (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34187 |
|
PELP1 (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34187 P |
|
PELP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45287-PR |
|
PELP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45288-PR |
|
PELP1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-34182 |
|
PELP1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34182 P |
|
PELP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45287 |
|
PELP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45288 |
|
Pendrin (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16894 |
|
Pendrin (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16894 P |
|
Pendrin (G-19) |
200 мкг/мл | |
sc-23779 |
|
Pendrin (G-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23779 P |
|
Pendrin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44009-PR |
|
Pendrin (H-195) |
200 мкг/мл | |
sc-50346 |
|
Pendrin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44391-PR |
|
Pendrin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44009 |
|
Pendrin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44391 |
|
PEPCK (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44912-PR |
|
PEPCK (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-32879 |
|
PEPCK (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44913-PR |
|
PEPCK (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-28477 |
|
PEPCK (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28477 P |
|
|