|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
PEPCK siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44912 |
|
PEPCK siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44913 |
|
Perlecan (A7L6) |
200 мкг/мл | |
sc-33707 |
|
Perlecan (CSI 001-74) |
100 µg/ml | |
sc-59643 |
|
Perlecan (CSI 001-76) |
100 µg/ml | |
sc-59644 |
|
Perlecan (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44010-PR |
|
Perlecan (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25848 |
|
Perlecan (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27449 |
|
Perlecan (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27449 P |
|
Perlecan siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44010 |
|
Peroxin 1 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-21957 |
|
Peroxin 1 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21957 P |
|
Peroxin 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44927-PR |
|
Peroxin 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44928-PR |
|
Peroxin 1 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-21955 |
|
Peroxin 1 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21955 P |
|
Peroxin 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44927 |
|
Peroxin 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44928 |
|
Peroxin 13 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40825-PR |
|
Peroxin 13 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-30178 |
|
Peroxin 13 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40826-PR |
|
Peroxin 13 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23194 |
|
Peroxin 13 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23194 P |
|
Peroxin 13 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23195 |
|
Peroxin 13 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23195 P |
|
Peroxin 13 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40825 |
|
Peroxin 13 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40826 |
|
Peroxin 14 (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-23198 |
|
Peroxin 14 (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23198 P |
|
Peroxin 14 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40827-PR |
|
Peroxin 14 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40828-PR |
|
Peroxin 14 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23197 |
|
Peroxin 14 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23197 P |
|
Peroxin 14 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40827 |
|
Peroxin 14 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40828 |
|
Peroxin 19 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-18791 |
|
Peroxin 19 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18791 P |
|
Peroxin 19 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44925-PR |
|
Peroxin 19 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44926-PR |
|
Peroxin 19 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44925 |
|
Peroxin 19 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44926 |
|
Peroxin 2 (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-34500 |
|
Peroxin 2 (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34500 P |
|
Peroxin 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44929-PR |
|
Peroxin 2 (L-12) |
200 мкг/мл | |
sc-34502 |
|
Peroxin 2 (L-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34502 P |
|
Peroxin 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44930-PR |
|
Peroxin 2 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-34503 |
|
Peroxin 2 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34503 P |
|
Peroxin 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44929 |
|
Peroxin 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44930 |
|
Peroxin 5 (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23190 |
|
Peroxin 5 (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23190 P |
|
Peroxin 5 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40823-PR |
|
Peroxin 5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40824-PR |
|
Peroxin 5 (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23188 |
|
Peroxin 5 (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23188 P |
|
Peroxin 5 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40823 |
|
Peroxin 5 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40824 |
|
Peroxin 7 (F-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23192 |
|
Peroxin 7 (F-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23192 P |
|
Peroxin 7 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44931-PR |
|
Peroxin 7 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44932-PR |
|
Peroxin 7 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23191 |
|
Peroxin 7 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23191 P |
|
Peroxin 7 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44931 |
|
Peroxin 7 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44932 |
|
p-Gab 1 (Tyr 627) |
200 мкг/мл | |
sc-16794 |
|
p-Gab 1 (Tyr 627) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16794 P |
|
p-Gab 1 (Tyr 627)-R |
200 мкг/мл | |
sc-16794-R |
|
PGDH (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-48908 |
|
PGDH (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48908 P |
|
PGDH (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61330-PR |
|
PGDH (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61331-PR |
|
PGDH (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-48910 |
|
PGDH (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48910 P |
|
PGDH siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61330 |
|
PGDH siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61331 |
|
PHAX (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-11703 |
|
PHAX (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11703 P |
|
PHAX (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-11704 |
|
PHAX (M-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11704 P |
|
PHAX (R-20) |
200 мкг/мл | |
sc-11706 |
|
PHAX (R-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11706 P |
|
Phd (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18415 |
|
Phd (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18415 P |
|
Phd (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40839-PR |
|
Phd (H-110) |
200 мкг/мл | |
sc-28850 |
|
Phd (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40840-PR |
|
Phd (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-18413 |
|
Phd (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18413 P |
|
Phd siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40839 |
|
Phd siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40840 |
|
PHD1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45616-PR |
|
PHD1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45617-PR |
|
PHD1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45616 |
|
PHD1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45617 |
|
PHD2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45537-PR |
|
PHD2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45538-PR |
|
PHD2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45537 |
|
PHD2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45538 |
|
PHD3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45799-PR |
|
PHD3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45800-PR |
|
PHD3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45799 |
|
PHD3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45800 |
|
PhLP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45420-PR |
|
PhLP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45421-PR |
|
PhLP (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-23255 |
|
PhLP (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23255 P |
|
PhLP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45420 |
|
PhLP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45421 |
|
p-HSP 27 (Ser 15) |
200 мкг/мл | |
sc-12359 |
|
p-HSP 27 (Ser 15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12359 P |
|
p-HSP 27 (Ser 15)-R |
200 мкг/мл | |
sc-12359-R |
|
p-HSP 27 (Ser 78) |
200 мкг/мл | |
sc-16568 |
|
p-HSP 27 (Ser 78) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16568 P |
|
p-HSP 27 (Ser 78)-R |
200 мкг/мл | |
sc-16568-R |
|
p-HSP 27 (Ser 82) |
200 мкг/мл | |
sc-12923 |
|
p-HSP 27 (Ser 82) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12923 P |
|
p-HSP 27 (Ser 82)-R |
200 мкг/мл | |
sc-12923-R |
|
PI-9 (7D8) |
100 µg/ml | |
sc-59983 |
|
PI-9 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-19980 |
|
PI-9 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19980 P |
|
PI-9 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40949-PR |
|
PI-9 (PI9-17) |
500 µl supernatant | |
sc-57531 |
|
PI-9 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40949 |
|
PIAS 1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8152 |
|
PIAS 1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8152 P |
|
PIAS 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36219-PR |
|
PIAS 1 (H-175) |
200 мкг/мл | |
sc-14016 |
|
PIAS 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36220-PR |
|
PIAS 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36219 |
|
PIAS 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36220 |
|
PIAS 1/3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44013-PR |
|
PIAS 1/3 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-8153 |
|
PIAS 1/3 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8153 P |
|
PIAS 1/3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44013 |
|
PIAS 3 (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46682 |
|
PIAS 3 (E-3) |
200 мкг/мл | |
sc-48339 |
|
PIAS 3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37005-PR |
|
PIAS 3 (H-169) |
200 мкг/мл | |
sc-14017 |
|
PIAS 3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37006-PR |
|
PIAS 3 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8154 |
|
PIAS 3 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8154 P |
|
PIAS 3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-37005 |
|
PIAS 3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37006 |
|
PIASx (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18245 |
|
PIASx (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18245 P |
|
PIASx (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40849-PR |
|
PIASx (L-19) |
200 мкг/мл | |
sc-30878 |
|
PIASx (L-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30878 P |
|
PIASx (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40850-PR |
|
PIASx (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30879 |
|
PIASx (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30879 P |
|
PIASx siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40849 |
|
PIASx siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40850 |
|
PIASy (F-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18247 |
|
PIASy (F-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18247 P |
|
PIASy (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40851-PR |
|
PIASy (H-75) |
200 мкг/мл | |
sc-50347 |
|
PIASy (I-19) |
200 мкг/мл | |
sc-30876 |
|
PIASy (I-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30876 P |
|
PIASy (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40852-PR |
|
PIASy (M-70) |
200 мкг/мл | |
sc-50348 |
|
PIASy (P-18) |
200 мкг/мл | |
sc-30875 |
|
PIASy (P-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30875 P |
|
PIASy siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40851 |
|
PIASy siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40852 |
|
PIBF (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61347-PR |
|
PIBF (K-18) |
200 мкг/мл | |
sc-48265 |
|
PIBF (K-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48265 P |
|
PIBF (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61348-PR |
|
PIBF (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-48266 |
|
PIBF (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48266 P |
|
PIBF siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61347 |
|
PIBF siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61348 |
|
PICK1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-9541 |
|
PICK1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9541 P |
|
PICK1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36221-PR |
|
PICK1 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-11410 |
|
PICK1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36222-PR |
|
PICK1 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-9539 |
|
PICK1 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9539 P |
|
PICK1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36221 |
|
PICK1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36222 |
|
Pin1 (3G8) |
100 мкг/мл | |
sc-53924 |
|
Pin1 (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7412 |
|
Pin1 (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7412 P |
|
Pin1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7409 |
|
Pin1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7409 P |
|
Pin1 (G-8) |
200 мкг/мл | |
sc-46660 |
|
Pin1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36230-PR |
|
Pin1 (H-123) |
200 мкг/мл | |
sc-15340 |
|
Pin1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36231-PR |
|
Pin1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7413 |
|
Pin1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7413 P |
|
Pin1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36230 |
|
Pin1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36231 |
|
Pinch-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61355-PR |
|
Pinch-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61356-PR |
|
Pinch-1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-47914 |
|
Pinch-1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47914 P |
|
Pinch-1 (R-13) |
200 мкг/мл | |
sc-47915 |
|
Pinch-1 (R-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47915 P |
|
Pinch-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61355 |
|
Pinch-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61356 |
|
PIP2 (PIP2 2C11) |
200 мкг/мл | |
sc-53412 |
|
PIP2 (PIP2 2C11) L |
200 µg/0.1 ml | |
sc-53412 L |
|
p-IPP-1 (Ser 67) |
200 мкг/мл | |
sc-14268 |
|
p-IPP-1 (Ser 67) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14268 P |
|
p-IPP-1 (Ser 67)-R |
200 мкг/мл | |
sc-14268-R |
|
p-IPP-1 (Thr 35) |
200 мкг/мл | |
sc-14267 |
|
p-IPP-1 (Thr 35) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14267 P |
|
p-IPP-1 (Thr 35)-R |
200 мкг/мл | |
sc-14267-R |
|
p-IPP-2 (Ser 86) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28017 P |
|
p-IPP-2 (Ser 86)-R |
200 мкг/мл | |
sc-28017-R |
|
p-IPP-2 (Thr 72) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28016 P |
|
p-IPP-2 (Thr 72)-R |
200 мкг/мл | |
sc-28016-R |
|
p-IRS-1 (Ser 307) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-33027 P |
|
p-IRS-1 (Ser 307) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33956 P |
|
p-IRS-1 (Ser 307)-R |
200 мкг/мл | |
sc-33956-R |
|
p-IRS-1 (Ser 307)-R |
200 мкг/мл | |
sc-33027-R |
|
p-IRS-1 (Ser 374) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17193 P |
|
p-IRS-1 (Ser 374)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17193-R |
|
p-IRS-1 (Ser 636) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33028 P |
|
p-IRS-1 (Ser 636) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33957 P |
|
p-IRS-1 (Ser 636)-R |
200 мкг/мл | |
sc-33957-R |
|
p-IRS-1 (Ser 636)-R |
200 мкг/мл | |
sc-33028-R |
|
p-IRS-1 (Ser 641) |
200 мкг/мл | |
sc-17197 |
|
p-IRS-1 (Ser 641) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17197 P |
|
p-IRS-1 (Ser 641) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22300 P |
|
p-IRS-1 (Ser 641)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17197-R |
|
p-IRS-1 (Ser 641)-R |
200 мкг/мл | |
sc-22300-R |
|
p-IRS-1 (Tyr 1179) |
200 мкг/мл | |
sc-17201 |
|
p-IRS-1 (Tyr 1179) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17201 P |
|
p-IRS-1 (Tyr 1179)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17201-R |
|
p-IRS-1 (Tyr 1229) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17202 P |
|
p-IRS-1 (Tyr 1229)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17202-R |
|
p-IRS-1 (Tyr 465) |
200 мкг/мл | |
sc-17194 |
|
p-IRS-1 (Tyr 465) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17194 P |
|
p-IRS-1 (Tyr 465)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17194-R |
|
p-IRS-1 (Tyr 632) |
200 мкг/мл | |
sc-17196 |
|
p-IRS-1 (Tyr 632) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17196 P |
|
p-IRS-1 (Tyr 632)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17196-R |
|
p-IRS-1 (Tyr 941) |
200 мкг/мл | |
sc-17199 |
|
p-IRS-1 (Tyr 941) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17199 P |
|
p-IRS-1 (Tyr 941)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17199-R |
|
p-IRS-1 (Tyr 989) |
200 мкг/мл | |
sc-17200 |
|
p-IRS-1 (Tyr 989) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17200 P |
|
p-IRS-1 (Tyr 989)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17200-R |
|
p-IRS-1/2 (Ser 270) |
200 мкг/мл | |
sc-17192 |
|
p-IRS-1/2 (Ser 270) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17192 P |
|
p-IRS-1/2 (Ser 270)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17192-R |
|
p-IRS-1/2 (Tyr 612) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17195 P |
|
p-IRS-1/2 (Tyr 612)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17195-R |
|
PITP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40855-PR |
|
PITP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40856-PR |
|
PITP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40855 |
|
PITP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40856 |
|
PITPα (5F12) |
200 мкг/мл | |
sc-13569 |
|
PITPα/β (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20286 |
|
PITPα/β (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20286 P |
|
PITPα/β (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20284 |
|
PITPα/β (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20284 P |
|
pki α (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1944 |
|
pki α (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1944 P |
|
pki α (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44021-PR |
|
pki α (H-55) |
200 мкг/мл | |
sc-50349 |
|
pki α (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60045-PR |
|
pki α (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1943 |
|
pki α (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1943 P |
|
pki α siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44021 |
|
pki α siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60045 |
|
pki β (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6232 |
|
pki β (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6232 P |
|
pki β (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44022-PR |
|
pki β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44022 |
|
Placental RNase inhibitor (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61365-PR |
|
Placental RNase inhibitor (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61366-PR |
|
Placental RNase inhibitor siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61365 |
|
Placental RNase inhibitor siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61366 |
|
plasma kallikrein (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18658 |
|
plasma kallikrein (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18658 P |
|
plasma kallikrein (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40411-PR |
|
plasma kallikrein (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40412-PR |
|
plasma kallikrein (T-19) |
200 мкг/мл | |
sc-18659 |
|
plasma kallikrein (T-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18659 P |
|
plasma kallikrein siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40411 |
|
plasma kallikrein siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40412 |
|
plasminogen (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-15034 |
|
plasminogen (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15034 P |
|
plasminogen (E-14) |
200 мкг/мл | |
sc-15036 |
|
plasminogen (E-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15036 P |
|
plasminogen (H-14) |
200 мкг/мл | |
sc-15033 |
|
plasminogen (H-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15033 P |
|
plasminogen (H-90) |
200 мкг/мл | |
sc-25546 |
|
plasminogen (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-15031 |
|
plasminogen (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15031 P |
|
p-LAT (Tyr 171) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-31663 P |
|
p-LAT (Tyr 171)-R |
200 мкг/мл | |
sc-31663-R |
|
p-LAT (Tyr 175) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31665 P |
|
p-LAT (Tyr 175)-R |
200 мкг/мл | |
sc-31665-R |
|
Pleckstrin (D-13) |
200 мкг/мл | |
sc-20271 |
|
Pleckstrin (D-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20271 P |
|
PLSCR1 (1E9) |
50 µg/0.5 ml | |
sc-59645 |
|
PLSCR1 (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-27782 |
|
PLSCR1 (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27782 P |
|
PLSCR1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44028-PR |
|
PLSCR1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44380-PR |
|
PLSCR1 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27779 |
|
PLSCR1 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27779 P |
|
PLSCR1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44028 |
|
PLSCR1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44380 |
|
p-MARCKS (Ser 159/163) |
200 мкг/мл | |
sc-12971 |
|
p-MARCKS (Ser 159/163) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12971 P |
|
p-MARCKS (Ser 159/163)-R |
200 мкг/мл | |
sc-12971-R |
|
PME-1 |
50 мкг | |
sc-4309 |
|
PME-1 (B-12) |
200 мкг/мл | |
sc-25278 |
|
PME-1 (E-8) |
200 мкг/мл | |
sc-55472 |
|
PME-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36281-PR |
|
PME-1 (H-226) |
200 мкг/мл | |
sc-20086 |
|
PME-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36282-PR |
|
PME-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36281 |
|
PME-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36282 |
|
Pmel17 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33590 |
|
Pmel17 (K-18) |
200 мкг/мл | |
sc-15010 |
|
Pmel17 (K-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15010 P |
|
p-MYPT1 (Ser 695) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33360 P |
|
p-MYPT1 (Ser 695)-R |
200 мкг/мл | |
sc-33360-R |
|
p-MYPT1 (Ser 903) |
200 мкг/мл | |
sc-17557 |
|
p-MYPT1 (Ser 903) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17557 P |
|
p-MYPT1 (Ser 903)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17557-R |
|
p-MYPT1 (Thr 696) |
200 мкг/мл | |
sc-17556 |
|
p-MYPT1 (Thr 696) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17556 P |
|
p-MYPT1 (Thr 696)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17556-R |
|
p-MYPT1 (Thr 853) |
200 мкг/мл | |
sc-17432 |
|
p-MYPT1 (Thr 853) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17432 P |
|
p-MYPT1 (Thr 853)-R |
200 мкг/мл | |
sc-17432-R |
|
PN-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45254-PR |
|
PN-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45255-PR |
|
PN-1 (Y-20) |
200 мкг/мл | |
sc-32456 |
|
PN-1 (Y-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32456 P |
|
PN-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45254 |
|
PN-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45255 |
|
p-NG2 (Thr 2252) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33038 P |
|
p-NG2 (Thr 2252)-R |
200 мкг/мл | |
sc-33038-R |
|
PNMTase (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16458 |
|
PNMTase (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16458 P |
|
PNMTase (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16456 |
|
PNMTase (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16456 P |
|
p-NSP3 (Tyr 636)-R |
200 мкг/мл | |
sc-33050-R |
|
p-NSP3 (Tyr 793) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33050 P |
|
Podocin (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-22296 |
|
Podocin (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22296 P |
|
Podocin (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22298 |
|
Podocin (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22298 P |
|
Podocin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40859-PR |
|
Podocin (H-130) |
200 мкг/мл | |
sc-21009 |
|
Podocin (H-130) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-21009 AC |
|
Podocin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40860-PR |
|
Podocin (N-21) |
200 мкг/мл | |
sc-22294 |
|
Podocin (N-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22294 P |
|
Podocin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40859 |
|
Podocin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40860 |
|
Polycystin-1 (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10371 |
|
Polycystin-1 (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10371 P |
|
Polycystin-1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10372 |
|
Polycystin-1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10372 P |
|
Polycystin-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40861-PR |
|
Polycystin-1 (H-260) |
200 мкг/мл | |
sc-25570 |
|
Polycystin-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40862-PR |
|
Polycystin-1 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10374 |
|
Polycystin-1 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10374 P |
|
Polycystin-1 (P-15) |
200 мкг/мл | |
sc-10370 |
|
Polycystin-1 (P-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10370 P |
|
Polycystin-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40861 |
|
Polycystin-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40862 |
|
Polycystin-2 (D-3) |
200 мкг/мл | |
sc-28331 |
|
Polycystin-2 (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10377 |
|
Polycystin-2 (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10377 P |
|
Polycystin-2 (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10376 |
|
Polycystin-2 (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10376 P |
|
Polycystin-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40863-PR |
|
Polycystin-2 (H-280) |
200 мкг/мл | |
sc-25749 |
|
Polycystin-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40864-PR |
|
Polycystin-2 (YCE2) |
200 мкг/мл | |
sc-47734 |
|
Polycystin-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40863 |
|
Polycystin-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40864 |
|
POMGnT1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40865-PR |
|
POMGnT1 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33810 |
|
POMGnT1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40866-PR |
|
POMGnT1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23356 |
|
POMGnT1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23356 P |
|
POMGnT1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40865 |
|
POMGnT1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40866 |
|
PON1 (17A12) |
100 мкл | |
sc-59646 |
|
PON1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44031-PR |
|
PON1 (H-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21147 |
|
PON1 (H-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21147 P |
|
PON1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44406-PR |
|
PON1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21146 |
|
PON1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21146 P |
|
PON1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44031 |
|
PON1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44406 |
|
PON1-3 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25791 |
|
PON3 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-21154 |
|
PON3 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21154 P |
|
PON3 (M-15) |
200 мкг/мл | |
sc-21156 |
|
PON3 (M-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21156 P |
|
PON3 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21152 |
|
PON3 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21152 P |
|
p-Op18 (Ser 16) |
200 мкг/мл | |
sc-12948 |
|
p-Op18 (Ser 16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12948 P |
|
p-Op18 (Ser 16)-R |
200 мкг/мл | |
sc-12948-R |
|
p-Op18 (Ser 63) |
200 мкг/мл | |
sc-12949 |
|
p-Op18 (Ser 63) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12949 P |
|
p-Op18 (Ser 63)-R |
200 мкг/мл | |
sc-12949-R |
|
POSH (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36293-PR |
|
POSH (L-17) |
200 мкг/мл | |
sc-8279 |
|
POSH (L-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8279 P |
|
POSH (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36294-PR |
|
POSH (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8280 |
|
POSH (M-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8280 P |
|
POSH (M-290) |
200 мкг/мл | |
sc-28866 |
|
POSH siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36293 |
|
POSH siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36294 |
|
p-PAM (Ser 949) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22263 P |
|
p-PAM (Ser 949)-R |
200 мкг/мл | |
sc-22263-R |
|
p-Phd (Ser 73) |
200 мкг/мл | |
sc-23774 |
|
p-Phd (Ser 73) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23774 P |
|
p-Phd (Ser 73)-R |
200 мкг/мл | |
sc-23774-R |
|
p-plasminogen (Ser 578) |
200 мкг/мл | |
sc-16310 |
|
p-plasminogen (Ser 578) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16310 P |
|
p-plasminogen (Ser 578)-R |
200 мкг/мл | |
sc-16310-R |
|
p-PTPS (Ser 19) |
200 мкг/мл | |
sc-16319 |
|
p-PTPS (Ser 19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16319 P |
|
p-PTPS (Ser 19)-R |
200 мкг/мл | |
sc-16319-R |
|
PRCC (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21254 |
|
PRCC (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21254 P |
|
PRCC (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40867-PR |
|
PRCC (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40868-PR |
|
PRCC (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21253 |
|
PRCC (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21253 P |
|
PRCC siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40867 |
|
PRCC siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40868 |
|
prefoldin 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40869-PR |
|
prefoldin 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40870-PR |
|
prefoldin 1 (Y-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19832 |
|
prefoldin 1 (Y-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19832 P |
|
prefoldin 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40869 |
|
prefoldin 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40870 |
|
prefoldin 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40871-PR |
|
prefoldin 2 (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19833 |
|
prefoldin 2 (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19833 P |
|
prefoldin 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40872-PR |
|
prefoldin 2 (Y-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19834 |
|
prefoldin 2 (Y-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19834 P |
|
prefoldin 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40871 |
|
prefoldin 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40872 |
|
prefoldin 3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40873-PR |
|
prefoldin 3 (K-13) |
200 мкг/мл | |
sc-19837 |
|
prefoldin 3 (K-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19837 P |
|
prefoldin 3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40874-PR |
|
prefoldin 3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40873 |
|
prefoldin 3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40874 |
|
prefoldin 4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40875-PR |
|
prefoldin 4 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19839 |
|
prefoldin 4 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19839 P |
|
prefoldin 4 (Q-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19840 |
|
prefoldin 4 (Q-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19840 P |
|
prefoldin 4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40875 |
|
prefoldin 5 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19844 |
|
prefoldin 5 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19844 P |
|
prefoldin 5 (FL-154) |
200 мкг/мл | |
sc-33591 |
|
prefoldin 5 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40876-PR |
|
prefoldin 5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40877-PR |
|
prefoldin 5 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19843 |
|
prefoldin 5 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19843 P |
|
prefoldin 5 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40876 |
|
prefoldin 5 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40877 |
|
prefoldin 6 (1D10-4D11) |
200 мкг/мл | |
sc-53519 |
|
prefoldin 6 (1D10-4D11) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-53519 FITC |
|
prefoldin 6 (1D10-4D11) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-53519 PE |
|
prefoldin 6 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-19847 |
|
prefoldin 6 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19847 P |
|
prefoldin 6 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40878-PR |
|
prefoldin 6 (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19845 |
|
prefoldin 6 (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19845 P |
|
prefoldin 6 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40879-PR |
|
prefoldin 6 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40878 |
|
prefoldin 6 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40879 |
|
Pregnancy Zone protein (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8516 |
|
Pregnancy Zone protein (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8516 P |
|
Pregnancy Zone protein (D-18) |
200 мкг/мл | |
sc-12472 |
|
Pregnancy Zone protein (D-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12472 P |
|
Prestin (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-22694 |
|
Prestin (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22694 P |
|
Prestin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40991-PR |
|
Prestin (H-294) |
200 мкг/мл | |
sc-30163 |
|
Prestin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40992-PR |
|
|