|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
RGS8 (F-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48297 P |
|
RGS8 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61472-PR |
|
RGS8 (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-48298 |
|
RGS8 (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48298 P |
|
RGS8 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61473-PR |
|
RGS8 (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-48300 |
|
RGS8 (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48300 P |
|
RGS8 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61472 |
|
RGS8 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61473 |
|
RGS9 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-9721 |
|
RGS9 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9721 P |
|
RGS9 (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-9719 |
|
RGS9 (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9719 P |
|
RGS9 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36412-PR |
|
RGS9 (H-231) |
200 мкг/мл | |
sc-25497 |
|
RGS9 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36413-PR |
|
RGS9 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8142 |
|
RGS9 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8142 P |
|
RGS9 (T-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8143 |
|
RGS9 (T-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8143 P |
|
RGS9 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36412 |
|
RGS9 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36413 |
|
RGS9-1 (D7) |
200 мкг/мл | |
sc-59677 |
|
Rhodanese (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36418-PR |
|
Rhodanese (H-75) |
200 мкг/мл | |
sc-20959 |
|
Rhodanese (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36419-PR |
|
Rhodanese (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21237 |
|
Rhodanese (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21237 P |
|
Rhodanese siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36418 |
|
Rhodanese siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36419 |
|
Ribophorin I (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-12164 |
|
Ribophorin I (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12164 P |
|
Ribophorin I (E-16) |
200 мкг/мл | |
sc-12163 |
|
Ribophorin I (E-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12163 P |
|
Ribophorin I (E-7) |
200 мкг/мл | |
sc-48367 |
|
Ribophorin I (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36420-PR |
|
Ribophorin I (H-50) |
200 мкг/мл | |
sc-25559 |
|
Ribophorin I (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36421-PR |
|
Ribophorin I siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36420 |
|
Ribophorin I siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36421 |
|
Ribophorin II (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36422-PR |
|
Ribophorin II (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25560 |
|
Ribophorin II (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36423-PR |
|
Ribophorin II (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-12165 |
|
Ribophorin II (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12165 P |
|
Ribophorin II (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-12167 |
|
Ribophorin II (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12167 P |
|
Ribophorin II siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36422 |
|
Ribophorin II siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36423 |
|
Ribosomal Protein L28 (A-16) |
200 мкг/мл | |
sc-14151 |
|
Ribosomal Protein L28 (A-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14151 P |
|
Ribosomal Protein L11 (G-17) |
200 мкг/мл | |
sc-25932 |
|
Ribosomal Protein L11 (G-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25932 P |
|
Ribosomal Protein L11 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-25931 |
|
Ribosomal Protein L11 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25931 P |
|
Ribosomal Protein L11 (FL-178) |
200 мкг/мл | |
sc-50363 |
|
Ribosomal Protein L11 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60076-PR |
|
Ribosomal Protein L11 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60076 |
|
Ribosomal Protein L22 (I-14) |
200 мкг/мл | |
sc-27515 |
|
Ribosomal Protein L22 (I-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27515 P |
|
Ribosomal Protein L22 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27514 |
|
Ribosomal Protein L22 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27514 P |
|
Ribosomal Protein L28 (FL-137) |
200 мкг/мл | |
sc-50362 |
|
Ribosomal Protein L28 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44078-PR |
|
Ribosomal Protein L28 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60079-PR |
|
Ribosomal Protein L28 (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14149 |
|
Ribosomal Protein L28 (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14149 P |
|
Ribosomal Protein L28 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44078 |
|
Ribosomal Protein L28 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60079 |
|
Ribosomal Protein L6 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40909-PR |
|
Ribosomal Protein L6 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40910-PR |
|
Ribosomal Protein L6 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40909 |
|
Ribosomal Protein L6 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40910 |
|
Ribosomal Protein S19 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61474-PR |
|
Ribosomal Protein S19 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61475-PR |
|
Ribosomal Protein S19 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61474 |
|
Ribosomal Protein S19 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61475 |
|
Ribosomal Protein S3A (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61476-PR |
|
Ribosomal Protein S3A (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61477-PR |
|
Ribosomal Protein S3A siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61476 |
|
Ribosomal Protein S3A siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61477 |
|
Ribosomal Protein S6 (FL-249) |
200 мкг/мл | |
sc-20085 |
|
Ribosomal Protein S6 (1-249) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4426 WB |
|
Ribosomal Protein S6 (E-13) |
200 мкг/мл | |
sc-13007 |
|
Ribosomal Protein S6 (E-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13007 P |
|
Ribosomal Protein S6 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36424-PR |
|
Ribosomal Protein S6 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36425-PR |
|
Ribosomal Protein S6 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-13005 |
|
Ribosomal Protein S6 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13005 P |
|
Ribosomal Protein S6 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36424 |
|
Ribosomal Protein S6 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36425 |
|
Rictor (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61478-PR |
|
Rictor (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61479-PR |
|
Rictor (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-50678 |
|
Rictor (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50678 P |
|
Rictor siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61478 |
|
Rictor siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61479 |
|
Rim1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44079-PR |
|
Rim1 (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16676 |
|
Rim1 (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16676 P |
|
Rim1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44079 |
|
Rim1/2 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16677 |
|
Rim1/2 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16677 P |
|
RIN1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1970 |
|
RIN1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1970 P |
|
RIN1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40911-PR |
|
RIN1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40912-PR |
|
RIN1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1971 |
|
RIN1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1971 P |
|
RIN1 (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19384 |
|
RIN1 (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19384 P |
|
RIN1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40911 |
|
RIN1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40912 |
|
RIP/Rab (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1424 |
|
RIP/Rab (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1424 P |
|
RIP/Rab (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40913-PR |
|
RIP/Rab (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33801 |
|
RIP/Rab (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40914-PR |
|
RIP/Rab (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-1423 |
|
RIP/Rab (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1423 P |
|
RIP/Rab siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40913 |
|
RIP/Rab siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40914 |
|
Rit (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-19463 |
|
Rit (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19463 P |
|
RKIP (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5423 |
|
RKIP (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5423 P |
|
RKIP (FL-187) |
200 мкг/мл | |
sc-28837 |
|
RKIP (G-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5422 |
|
RKIP (G-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5422 P |
|
RKIP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36430-PR |
|
RKIP (H-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5426 |
|
RKIP (H-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5426 P |
|
RKIP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36431-PR |
|
RKIP (R-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5424 |
|
RKIP (R-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5424 P |
|
RKIP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36430 |
|
RKIP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36431 |
|
RNH1 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-49697 |
|
RNH1 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49697 P |
|
RNH1 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49699 |
|
RNH1 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49699 P |
|
RNH1 (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-49700 |
|
RNH1 (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49700 P |
|
RNH1 (M-14) |
200 мкг/мл | |
sc-49701 |
|
RNH1 (M-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49701 P |
|
RNH1 (S-14) |
200 мкг/мл | |
sc-49703 |
|
RNH1 (S-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49703 P |
|
ROD1 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-15251 |
|
ROD1 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15251 P |
|
ROD1 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-15250 |
|
ROD1 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15250 P |
|
Rolipram |
5 мг | |
sc-3563 |
|
ROS-GC1 (A-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34520 |
|
ROS-GC1 (A-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34520 P |
|
ROS-GC1 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-34521 |
|
ROS-GC1 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34521 P |
|
ROS-GC1 (S-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34523 |
|
ROS-GC1 (S-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34523 P |
|
ROS-GC2 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34524 |
|
ROS-GC2 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34524 P |
|
ROS-GC2 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34525 |
|
ROS-GC2 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34525 P |
|
RPE65 (8B11) |
200 мкг/мл | |
sc-53489 |
|
RPE65 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-33294 |
|
RPE65 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33294 P |
|
RPE65 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44898-PR |
|
RPE65 (H-85) |
200 мкг/мл | |
sc-32893 |
|
RPE65 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44899-PR |
|
RPE65 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-33292 |
|
RPE65 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33292 P |
|
RPE65 (S-18) |
200 мкг/мл | |
sc-33293 |
|
RPE65 (S-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33293 P |
|
RPE65 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44898 |
|
RPE65 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44899 |
|
S-100A15 (M-12) |
200 мкг/мл | |
sc-34076 |
|
S-100A15 (M-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34076 P |
|
SAA (115) |
100 µg/ml | |
sc-59679 |
|
SAA (291) |
100 мкг/мл | |
sc-52887 |
|
SAA (2B2.150) |
100 мкг/мл | |
sc-59680 |
|
SAA (3H62) |
100 мкг/мл | |
sc-59681 |
|
SAA (3H72) |
100 мкг/мл | |
sc-59682 |
|
SAA (3H73) |
100 мкг/мл | |
sc-59683 |
|
SAA (513) |
100 мкг/мл | |
sc-52828 |
|
SAA (607) |
100 мкг/мл | |
sc-52888 |
|
SAA (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-20275 |
|
SAA (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20275 P |
|
SAA (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40817-PR |
|
SAA (H-84) |
200 мкг/мл | |
sc-20651 |
|
SAA (hBA-104) |
50 мкг | |
sc-4870 |
|
SAA (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40818-PR |
|
SAA (mc1) (сывороточный белок, предшественник амилоида А) |
100 мкг/мл | |
sc-59684 |
|
SAA (Reu 86.2) (сывороточный белок, предшественник амилоида А) |
500 µl supernatant | |
sc-52360 |
|
SAA (Reu86.1) (сывороточный белок, предшественник амилоида А) |
100 мкг/мл | |
sc-52723 |
|
SAA (Reu86.5) (сывороточный белок, предшественник амилоида А) |
100 мкг/мл | |
sc-52724 |
|
SAA (SAA1) |
100 µg/ml | |
sc-52211 |
|
SAA (SAA11) |
100 мкг/мл | |
sc-52212 |
|
SAA (SAA12) |
100 мкг/мл | |
sc-52213 |
|
SAA (SAA14) |
100 µg/ml | |
sc-52214 |
|
SAA (SAA15) |
100 µg/ml | |
sc-52215 |
|
SAA (SAA6) |
100 µg/ml | |
sc-52216 |
|
SAA (SAA7) |
100 мкг/мл | |
sc-52217 |
|
SAA siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40817 |
|
SAA siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40818 |
|
Sab (E-18) |
200 мкг/мл | |
sc-10167 |
|
Sab (E-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10167 P |
|
Sab (T-17) |
200 мкг/мл | |
sc-10166 |
|
Sab (T-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10166 P |
|
Sacsin (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49721 |
|
Sacsin (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49721 P |
|
Sacsin (F-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49722 |
|
Sacsin (F-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49722 P |
|
Sacsin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61489-PR |
|
Sacsin (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49723 |
|
Sacsin (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49723 P |
|
Sacsin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61490-PR |
|
Sacsin (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-49724 |
|
Sacsin (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49724 P |
|
Sacsin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61489 |
|
Sacsin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61490 |
|
Sam 68 (7-1) |
200 мкг/мл | |
sc-1238 |
|
Sam 68 (7-1) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-1238 AC |
|
Sam 68 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-46627 |
|
Sam 68 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46627 P |
|
Sam 68 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-333 |
|
Sam 68 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-333 P |
|
Sam 68 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29476-PR |
|
Sam 68 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36451-PR |
|
Sam 68 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-46630 |
|
Sam 68 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46630 P |
|
Sam 68 (S-331) |
200 мкг/мл | |
sc-733 |
|
Sam 68 (S-331) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-733 AC |
|
Sam 68 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29476 |
|
Sam 68 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36451 |
|
SAP (E-14) |
200 мкг/мл | |
sc-18309 |
|
SAP (E-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18309 P |
|
SAP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-42972-PR |
|
SAP (HYB281-05) |
100 мкг/мл | |
sc-59685 |
|
SAP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-42973-PR |
|
SAP (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-18310 |
|
SAP (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18310 P |
|
SAP (SAP-5) |
100 мкг/мл | |
sc-59686 |
|
SAP (T-15) |
200 мкг/мл | |
sc-18312 |
|
SAP (T-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18312 P |
|
SAP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-42972 |
|
SAP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-42973 |
|
SARA (1-300) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4493 WB |
|
SARA (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36458-PR |
|
SARA (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-9135 |
|
SARA (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36459-PR |
|
SARA (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8881 |
|
SARA (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8881 P |
|
SARA siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36458 |
|
SARA siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36459 |
|
SBP-2 (A-15) |
200 мкг/мл | |
sc-13418 |
|
SBP-2 (A-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13418 P |
|
SBP-2 (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-13420 |
|
SBP-2 (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13420 P |
|
Sc1 (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-15498 |
|
Sc1 (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15498 P |
|
Sc1 (P-18) |
200 мкг/мл | |
sc-15497 |
|
Sc1 (P-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15497 P |
|
Sc1 (T-17) |
200 мкг/мл | |
sc-15494 |
|
Sc1 (T-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15494 P |
|
SCCA1 (8H11) |
200 мкг/мл | |
sc-21767 |
|
SCCA1 (8H11) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-21767 AC |
|
SCCA1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40950-PR |
|
SCCA1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40950 |
|
SCCA1/2 (B-9) |
200 мкг/мл | |
sc-28384 |
|
SCCA1/2 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-21891 |
|
SCCA1/2 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21891 P |
|
SCCA1/2 (FL-390) |
200 мкг/мл | |
sc-25741 |
|
SCCA1/2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44087-PR |
|
SCCA1/2 (H-390) |
200 мкг/мл | |
sc-25499 |
|
SCCA1/2 (T-17) |
200 мкг/мл | |
sc-21893 |
|
SCCA1/2 (T-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21893 P |
|
SCCA1/2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44087 |
|
SCCA2 (10C12) |
200 мкг/мл | |
sc-21793 |
|
SCCA2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40951-PR |
|
SCCA2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40951 |
|
SCG10 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40782-PR |
|
SCG10 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40783-PR |
|
SCG10 (P-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49258 |
|
SCG10 (P-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49258 P |
|
SCG10 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40782 |
|
SCG10 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40783 |
|
Sck (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40928-PR |
|
Sck (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-33807 |
|
Sck (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40929-PR |
|
Sck (M-90) |
200 мкг/мл | |
sc-33808 |
|
Sck (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-25148 |
|
Sck (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25148 P |
|
Sck (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-25147 |
|
Sck (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25147 P |
|
Sck siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40928 |
|
Sck siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40929 |
|
Sclerostin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61503-PR |
|
Sclerostin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61504-PR |
|
Sclerostin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61503 |
|
Sclerostin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61504 |
|
SCP2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44636-PR |
|
SCP2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44637-PR |
|
SCP2 (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-32835 |
|
SCP2 (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32835 P |
|
SCP2 (P-18) |
200 мкг/мл | |
sc-32834 |
|
SCP2 (P-18) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-32834 P |
|
SCP2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44636 |
|
SCP2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44637 |
|
SDF-4 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-47371 |
|
SDF-4 (C-13) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-47371 P |
|
SDF-4 (E-13) |
200 мкг/мл | |
sc-47372 |
|
SDF-4 (E-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47372 P |
|
SDF-4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61508-PR |
|
SDF-4 (K-13) |
200 мкг/мл | |
sc-47373 |
|
SDF-4 (K-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47373 P |
|
SDF-4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61509-PR |
|
SDF-4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61508 |
|
SDF-4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61509 |
|
SDHA (2E3) |
100 µg/ml | |
sc-59687 |
|
SDHA (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-27992 |
|
SDHA (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27992 P |
|
SDHA (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61834-PR |
|
SDHA (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61835-PR |
|
SDHA siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61834 |
|
SDHA siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61835 |
|
SDHB (21A11) |
100 µg/ml | |
sc-59688 |
|
SDHB (F-13) |
200 мкг/мл | |
sc-34149 |
|
SDHB (F-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34149 P |
|
SDHB (FL-280) |
200 мкг/мл | |
sc-25851 |
|
SDHB (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44088-PR |
|
SDHB (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-34150 |
|
SDHB (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34150 P |
|
SDHB (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44407-PR |
|
SDHB siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44088 |
|
SDHB siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44407 |
|
SDHC (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61510-PR |
|
SDHC (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49490 |
|
SDHC (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49490 P |
|
SDHC (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61511-PR |
|
SDHC siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61510 |
|
SDHC siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61511 |
|
SDHD (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61512-PR |
|
SDHD (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61513-PR |
|
SDHD siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61512 |
|
SDHD siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61513 |
|
Sec10 (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-30295 |
|
Sec10 (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30295 P |
|
SEC14L2 (P-14) |
200 мкг/мл | |
sc-32336 |
|
SEC14L2 (P-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32336 P |
|
SEC14L2/L3/L4 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-32335 |
|
Sec15A (F-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34366 |
|
Sec15A (F-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34366 P |
|
Sec15A (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45347-PR |
|
Sec15A (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45348-PR |
|
Sec15A (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-34365 |
|
Sec15A (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34365 P |
|
Sec15A (P-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34367 |
|
Sec15A (P-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34367 P |
|
Sec15A siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45347 |
|
Sec15A siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45348 |
|
Sec15B (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34375 |
|
Sec15B (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34375 P |
|
Sec15B (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45352-PR |
|
Sec15B (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-34374 |
|
Sec15B (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34374 P |
|
Sec15B (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45353-PR |
|
Sec15B siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45352 |
|
Sec15B siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45353 |
|
Sec5 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30286 |
|
Sec5 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30286 P |
|
Sec5 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30285 |
|
Sec5 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30285 P |
|
Sec6 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-30288 |
|
Sec6 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30288 P |
|
Sec8 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-30293 |
|
Sec8 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30293 P |
|
Sec8 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60085-PR |
|
Sec8 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60086-PR |
|
Sec8 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60085 |
|
Sec8 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60086 |
|
sEH (F-17) |
200 мкг/мл | |
sc-22344 |
|
sEH (F-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22344 P |
|
sEH (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44090-PR |
|
sEH (H-215) |
200 мкг/мл | |
sc-25797 |
|
sEH (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44392-PR |
|
sEH siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44090 |
|
sEH siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44392 |
|
selenocysteine lyase (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44717-PR |
|
selenocysteine lyase (H-155) |
200 мкг/мл | |
sc-33812 |
|
selenocysteine lyase (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27692 |
|
selenocysteine lyase (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27692 P |
|
selenocysteine lyase (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44718-PR |
|
selenocysteine lyase siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44717 |
|
selenocysteine lyase siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44718 |
|
Selenoprotein I (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61516-PR |
|
Selenoprotein I (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61517-PR |
|
Selenoprotein I siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61516 |
|
Selenoprotein I siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61517 |
|
Selenoprotein N (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-49496 |
|
Selenoprotein N (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49496 P |
|
Selenoprotein N (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61518-PR |
|
Selenoprotein N (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61519-PR |
|
Selenoprotein N siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61518 |
|
Selenoprotein N siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61519 |
|
Selenoprotein P (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-22639 |
|
Selenoprotein P (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22639 P |
|
Selenoprotein P (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40930-PR |
|
Selenoprotein P (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-30162 |
|
Selenoprotein P (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40931-PR |
|
Selenoprotein P (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-22637 |
|
Selenoprotein P (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22637 P |
|
Selenoprotein P siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40930 |
|
Selenoprotein P siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40931 |
|
Selenoprotein R (E-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34846 |
|
Selenoprotein R (E-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34846 P |
|
Selenoprotein R (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45574-PR |
|
Selenoprotein R (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45575-PR |
|
Selenoprotein R (P-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34848 |
|
Selenoprotein R (P-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34848 P |
|
Selenoprotein R siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45574 |
|
Selenoprotein R siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45575 |
|
Selenoprotein W (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40932-PR |
|
Selenoprotein W (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22641 |
|
Selenoprotein W (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22641 P |
|
Selenoprotein W (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40933-PR |
|
Selenoprotein W (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-22640 |
|
Selenoprotein W (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22640 P |
|
Selenoprotein W siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40932 |
|
Selenoprotein W siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40933 |
|
SEMA (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-10720 |
|
SEMA3A (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-1146 |
|
SEMA3A (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1146 P |
|
SEMA3A (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36470-PR |
|
SEMA3A (H-130) |
200 мкг/мл | |
sc-28867 |
|
SEMA3A (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36471-PR |
|
SEMA3A (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-1148 |
|
SEMA3A (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1148 P |
|
SEMA3A (Q-18) |
200 мкг/мл | |
sc-1147 |
|
SEMA3A (Q-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1147 P |
|
SEMA3A siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36470 |
|
SEMA3A siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36471 |
|
SEMA3B (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40934-PR |
|
SEMA3B (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21204 |
|
SEMA3B (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21204 P |
|
SEMA3B (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40935-PR |
|
SEMA3B siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40934 |
|
SEMA3B siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40935 |
|
SEMA3C (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44091-PR |
|
SEMA3C (H-160) |
200 мкг/мл | |
sc-33786 |
|
SEMA3C (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44381-PR |
|
SEMA3C (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27796 |
|
SEMA3C (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27796 P |
|
SEMA3C (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27797 |
|
SEMA3C (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27797 P |
|
SEMA3C siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44091 |
|
SEMA3C siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44381 |
|
SEMA3E (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-49733 |
|
SEMA3E (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49733 P |
|
SEMA3E (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49734 |
|
SEMA3E (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49734 P |
|
SEMA3E (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61520-PR |
|
SEMA3E (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61521-PR |
|
SEMA3E (T-19) |
200 мкг/мл | |
sc-49736 |
|
SEMA3E (T-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49736 P |
|
SEMA3E siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61520 |
|
SEMA3E siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61521 |
|
SEMA4A (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-46255 |
|
SEMA4A (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46255 P |
|
SEMA4A (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44383-PR |
|
SEMA4A (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44384-PR |
|
SEMA4A (V-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46258 |
|
SEMA4A (V-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46258 P |
|
SEMA4A siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44383 |
|
SEMA4A siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44384 |
|
SEMA7A (MEM-150) (семафорин) |
100 мкг/мл | |
sc-51695 |
|
Semenogelin-1 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34716 |
|
Semenogelin-1 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34716 P |
|
Semenogelin-1 (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34717 |
|
Semenogelin-1 (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34717 P |
|
Semenogelin-1 (G-16) |
200 мкг/мл | |
sc-34718 |
|
Semenogelin-1 (G-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34718 P |
|
Semenogelin-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44416-PR |
|
Semenogelin-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44424-PR |
|
Semenogelin-1 (S-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34719 |
|
Semenogelin-1 (S-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34719 P |
|
Semenogelin-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44416 |
|
Semenogelin-1/2 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33819 |
|
Semenogelin-2 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34720 |
|
Semenogelin-2 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34720 P |
|
Semenogelin-2 (G-12) |
200 мкг/мл | |
sc-34721 |
|
Semenogelin-2 (G-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34721 P |
|
Semenogelin-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44417-PR |
|
Semenogelin-2 (H-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34722 |
|
Semenogelin-2 (H-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34722 P |
|
Semenogelin-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44425-PR |
|
Semenogelin-2 (Q-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34723 |
|
Semenogelin-2 (Q-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34723 P |
|
Semenogelin-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44417 |
|
Semenogelin-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44425 |
|
Septin 1 (E-13) |
200 мкг/мл | |
sc-20406 |
|
Septin 1 (E-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20406 P |
|
|