|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
SPARC (M-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13326 P |
|
SPARC (OST1) |
100 мкг/мл | |
sc-59703 |
|
SPARC siRNA (h) |
10 µM | |
sc-37166 |
|
SPARC siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41034 |
|
SP-B (1B9) |
200 мкг/мл | |
sc-53137 |
|
SP-B (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7702 |
|
SP-B (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7702 P |
|
SP-B (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36537-PR |
|
SP-B (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-13978 |
|
SP-B (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36538-PR |
|
SP-B (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7703 |
|
SP-B (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7703 P |
|
SP-B (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7701 |
|
SP-B (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7701 P |
|
SP-B (R-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7704 |
|
SP-B (R-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7704 P |
|
SP-B siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36537 |
|
SP-B siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36538 |
|
SP-C (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7705 |
|
SP-C (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7705 P |
|
SP-C (FL-197) |
200 мкг/мл | |
sc-13979 |
|
SP-C (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36539-PR |
|
SP-C (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36540-PR |
|
SP-C (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7706 |
|
SP-C (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7706 P |
|
SP-C (P-12) |
200 мкг/мл | |
sc-22529 |
|
SP-C (P-12) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-22529 P |
|
SP-C siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36539 |
|
SP-C siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36540 |
|
SP-D (10H11) |
100 µg/ml | |
sc-33730 |
|
SP-D (1A10A9) |
200 мкг/мл | |
sc-53138 |
|
SP-D (245-01) |
100 µg/ml | |
sc-59695 |
|
SP-D (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-7708 |
|
SP-D (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7708 P |
|
SP-D (C-6) |
200 мкг/мл | |
sc-25324 |
|
SP-D (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36541-PR |
|
SP-D (H-120) |
200 мкг/мл | |
sc-13980 |
|
SP-D (HYB 246-04) |
100 мкг/мл | |
sc-59697 |
|
SP-D (IIE11) |
100 µg/ml | |
sc-59698 |
|
SP-D (IIIH3) (белок, ассоциированный с легочным суфрактантом) |
100 мкг/мл | |
sc-52730 |
|
SP-D (IVG8) |
100 µg/ml | |
sc-52731 |
|
SP-D (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36542-PR |
|
SP-D (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-7709 |
|
SP-D (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7709 P |
|
SP-D (SPDE) (белок, ассоциированный с легочным суфрактантом) |
100 мкг/мл | |
sc-59699 |
|
SP-D (VI F11) (белок, ассоциированный с легочным суфрактантом) |
100 мкг/мл | |
sc-59700 |
|
SP-D (VIF9) (белок, ассоциированный с легочным суфрактантом) |
100 мкг/мл | |
sc-52732 |
|
SP-D siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36541 |
|
SP-D siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36542 |
|
SPF α / β (N-18) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-32335 P |
|
SPF α /β (h) -PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44738-PR |
|
SPF α /β (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44739-PR |
|
SPF α/β (R-16) |
200 мкг/мл | |
sc-32349 |
|
SPF α/β (R-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32349 P |
|
SPF α/β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44738 |
|
SPF α/β siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44739 |
|
Sphingomyelin Synthase 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44428-PR |
|
Sphingomyelin Synthase 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45308-PR |
|
Sphingomyelin Synthase 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44428 |
|
Sphingomyelin Synthase 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45308 |
|
Sphingomyelin Synthase 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44429-PR |
|
Sphingomyelin Synthase 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45309-PR |
|
Sphingomyelin Synthase 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44429 |
|
Sphingomyelin Synthase 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45309 |
|
Spi3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40952-PR |
|
Spi3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40953-PR |
|
Spi3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40952 |
|
Spi3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40953 |
|
Sprouty 1 (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-18599 |
|
Sprouty 1 (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18599 P |
|
Sprouty 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41035-PR |
|
Sprouty 1 (H-120) |
200 мкг/мл | |
sc-30048 |
|
Sprouty 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41036-PR |
|
Sprouty 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41035 |
|
Sprouty 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41036 |
|
Sprouty 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41037-PR |
|
Sprouty 2 (H-120) |
200 мкг/мл | |
sc-30049 |
|
Sprouty 2 (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-18601 |
|
Sprouty 2 (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18601 P |
|
Sprouty 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41038-PR |
|
Sprouty 2 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-18600 |
|
Sprouty 2 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18600 P |
|
Sprouty 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41037 |
|
Sprouty 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41038 |
|
Sprouty 3 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-18605 |
|
Sprouty 3 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18605 P |
|
Sprouty 3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41039-PR |
|
Sprouty 3 (H-95) |
200 мкг/мл | |
sc-30050 |
|
Sprouty 3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41040-PR |
|
Sprouty 3 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-18603 |
|
Sprouty 3 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18603 P |
|
Sprouty 3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41039 |
|
Sprouty 3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41040 |
|
Sprouty 4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41041-PR |
|
Sprouty 4 (H-100) |
200 мкг/мл | |
sc-30051 |
|
Sprouty 4 (L-17) |
200 мкг/мл | |
sc-18607 |
|
Sprouty 4 (L-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18607 P |
|
Sprouty 4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41042-PR |
|
Sprouty 4 (V-15) |
200 мкг/мл | |
sc-18609 |
|
Sprouty 4 (V-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18609 P |
|
Sprouty 4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41041 |
|
Sprouty 4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41042 |
|
SPTLC1 (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27497 |
|
SPTLC1 (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27497 P |
|
SPTLC1 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-32916 |
|
SPTLC1 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27495 |
|
SPTLC1 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27495 P |
|
SPTLC2 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27500 |
|
SPTLC2 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27500 P |
|
SQSTM1 (A-6) |
200 мкг/мл | |
sc-48402 |
|
SQSTM1 (D-3) |
200 мкг/мл | |
sc-28359 |
|
SQSTM1 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29679-PR |
|
SQSTM1 (H-290) |
200 мкг/мл | |
sc-25575 |
|
SQSTM1 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29828-PR |
|
SQSTM1 (P-15) |
200 мкг/мл | |
sc-10117 |
|
SQSTM1 (P-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10117 P |
|
SQSTM1 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29679 |
|
SQSTM1 siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29828 |
|
Src SH2 domain inhibitor |
0.5 mg/0.1 ml | |
sc-3125 |
|
St3Gal-IV (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-26749 |
|
St3Gal-IV (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26749 P |
|
STAM (29C678) |
100 мкг/мл | |
sc-52955 |
|
STAM (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6919 |
|
STAM (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6919 P |
|
STAM (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41043-PR |
|
STAM (H-175) |
200 мкг/мл | |
sc-33588 |
|
STAM (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41044-PR |
|
STAM (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-6920 |
|
STAM (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6920 P |
|
STAM siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41043 |
|
STAM siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41044 |
|
Statherin (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-28112 |
|
Statherin (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28112 P |
|
STEAP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36571-PR |
|
STEAP (H-105) |
200 мкг/мл | |
sc-25514 |
|
STEAP (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-10262 |
|
STEAP (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10262 P |
|
STEAP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43534-PR |
|
STEAP (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-10260 |
|
STEAP (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10260 P |
|
STEAP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36571 |
|
STEAP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-43534 |
|
STI1 (K-12) |
200 мкг/мл | |
sc-27963 |
|
STI1 (K-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27963 P |
|
STI1 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-27962 |
|
STI1 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27962 P |
|
StIP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44436-PR |
|
StIP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44437-PR |
|
StIP1 (M-17) |
200 мкг/мл | |
sc-15278 |
|
StIP1 (M-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15278 P |
|
StIP1 (M-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33152 |
|
StIP1 (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-15276 |
|
StIP1 (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15276 P |
|
StIP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44436 |
|
StIP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44437 |
|
Stomatin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61620-PR |
|
Stomatin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61621-PR |
|
Stomatin (M-14) |
200 мкг/мл | |
sc-48308 |
|
Stomatin (M-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48308 P |
|
Stomatin (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-48309 |
|
Stomatin (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48309 P |
|
Stomatin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61620 |
|
Stomatin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61621 |
|
STRAP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44129-PR |
|
STRAP (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14552 |
|
STRAP (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14552 P |
|
STRAP (V-14) |
200 мкг/мл | |
sc-14554 |
|
STRAP (V-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14554 P |
|
STRAP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44129 |
|
Su(fu) (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-10933 |
|
Su(fu) (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10933 P |
|
Su(fu) (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36572-PR |
|
Su(fu) (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28847 |
|
Su(fu) (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36573-PR |
|
Su(fu) (M-15) |
200 мкг/мл | |
sc-10934 |
|
Su(fu) (M-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10934 P |
|
Su(fu) siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36572 |
|
Su(fu) siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36573 |
|
Sucrase-Isomaltase (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27605 |
|
Sucrase-Isomaltase (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27605 P |
|
Sucrase-Isomaltase (T-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27611 |
|
Sucrase-Isomaltase (T-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27611 P |
|
SULT1 (2F3) |
100 мкг/мл | |
sc-59704 |
|
SULT1 (3F10) |
100 µg/ml | |
sc-59705 |
|
SULT1 (A-14) |
200 мкг/мл | |
sc-27981 |
|
SULT1 (A-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27981 P |
|
SULT1 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-27980 |
|
SULT1 (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27980 P |
|
SULT1 (H-55) |
200 мкг/мл | |
sc-32928 |
|
SULT1 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-27978 |
|
SULT1 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27978 P |
|
SULT2A1 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-46528 |
|
SULT2A1 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46528 P |
|
SULT2A1 (FL-285) |
200 мкг/мл | |
sc-32941 |
|
SULT2A1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44397-PR |
|
SULT2A1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44398-PR |
|
SULT2A1 (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-46534 |
|
SULT2A1 (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46534 P |
|
SULT2A1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44397 |
|
SULT2A1/2 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-18725 |
|
SULT2A1/2 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18725 P |
|
SULT2A1/2/5 (E-13) |
200 мкг/мл | |
sc-46530 |
|
SULT2A1/2/5 (E-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46530 P |
|
SULT2A1/2/5 (I-18) |
200 мкг/мл | |
sc-18728 |
|
SULT2A1/2/5 (I-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18728 P |
|
SULT2B1 (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46536 |
|
SULT2B1 (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46536 P |
|
SULT2B1 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-46537 |
|
SULT2B1 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46537 P |
|
SULT2B1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44399-PR |
|
SULT2B1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44400-PR |
|
SULT2B1 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-46542 |
|
SULT2B1 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46542 P |
|
SULT2B1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-46543 |
|
SULT2B1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46543 P |
|
SULT2B1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44399 |
|
SULT2B1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44400 |
|
SV40 KT3 tag (KT3) |
200 мкг/мл | |
sc-58664 |
|
SV40 T Ag (C-1) |
200 мкг/мл | |
sc-55461 |
|
SV40 T Ag (H-1) |
200 мкг/мл | |
sc-25326 |
|
SV40 T Ag (LP7N) |
200 мкг/мл | |
sc-53447 |
|
SV40 T Ag (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-31334 |
|
SV40 T Ag (N-16) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-31334 P |
|
SV40 T Ag (Pab 101) |
200 мкг/мл | |
sc-147 |
|
SV40 T Ag (Pab 101) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-147 AC |
|
SV40 T Ag (Pab 108) |
200 мкг/мл | |
sc-148 |
|
SV40 T Ag (Pab 416) |
200 мкг/мл | |
sc-53448 |
|
SV40 T Ag (Pab 419) |
200 мкг/мл | |
sc-58665 |
|
SV40 T Ag (Pab 430) |
200 мкг/мл | |
sc-53449 |
|
SV40 T Ag (v-300) |
200 мкг/мл | |
sc-20800 |
|
SVCT1 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-9923 |
|
SVCT1 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9923 P |
|
SVCT1 (D-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9921 |
|
SVCT1 (D-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9921 P |
|
SVCT1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41006-PR |
|
SVCT1 (H-78) |
200 мкг/мл | |
sc-30113 |
|
SVCT1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41007-PR |
|
SVCT1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-9924 |
|
SVCT1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9924 P |
|
SVCT1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41006 |
|
SVCT1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41007 |
|
SVCT2 (A-16) |
200 мкг/мл | |
sc-31992 |
|
SVCT2 (A-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31992 P |
|
SVCT2 (G-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9927 |
|
SVCT2 (G-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9927 P |
|
SVCT2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41008-PR |
|
SVCT2 (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-30114 |
|
SVCT2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41009-PR |
|
SVCT2 (S-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9926 |
|
SVCT2 (S-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9926 P |
|
SVCT2 (T-19) |
200 мкг/мл | |
sc-31991 |
|
SVCT2 (T-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31991 P |
|
SVCT2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41008 |
|
SVCT2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41009 |
|
syncytin (H-280) |
200 мкг/мл | |
sc-50369 |
|
syncytin (K-12) |
200 мкг/мл | |
sc-30640 |
|
syncytin (K-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30640 P |
|
syncytin SU (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60054-PR |
|
syncytin SU siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60054 |
|
Syndecan-1 (B-A38) |
100 µg/ml | |
sc-65337 |
|
Syndecan-1 (B-A38) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-65337 FITC |
|
Syndecan-1 (B-A38) PE |
100 тестов в 2 мл | |
sc-65337 PE |
|
Syndecan-1 (B-B4) |
100 мкг/мл | |
sc-59706 |
|
Syndecan-1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7099 |
|
Syndecan-1 (C-20) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-7099 AC |
|
Syndecan-1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7099 P |
|
Syndecan-1 (DL-101) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-12765 FITC |
|
Syndecan-1 (DL-101) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-12765 PE |
|
Syndecan-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36587-PR |
|
Syndecan-1 (H-174) |
200 мкг/мл | |
sc-5632 |
|
Syndecan-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36586-PR |
|
Syndecan-1 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-7100 |
|
Syndecan-1 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7100 P |
|
Syndecan-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36587 |
|
Syndecan-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36586 |
|
Syndecan-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41045-PR |
|
Syndecan-2 (L-18) |
200 мкг/мл | |
sc-9492 |
|
Syndecan-2 (L-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9492 P |
|
Syndecan-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41046-PR |
|
Syndecan-2 (M-140) |
200 мкг/мл | |
sc-15348 |
|
Syndecan-2 (T-17) |
200 мкг/мл | |
sc-9494 |
|
Syndecan-2 (T-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9494 P |
|
Syndecan-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41045 |
|
Syndecan-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41046 |
|
Syndecan-3 (A-16) |
200 мкг/мл | |
sc-30886 |
|
Syndecan-3 (A-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30886 P |
|
Syndecan-3 (D-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9496 |
|
Syndecan-3 (D-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9496 P |
|
Syndecan-3 (E-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9495 |
|
Syndecan-3 (E-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9495 P |
|
Syndecan-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41047-PR |
|
Syndecan-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41048-PR |
|
Syndecan-3 (M-300) |
200 мкг/мл | |
sc-15349 |
|
Syndecan-3 (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-30884 |
|
Syndecan-3 (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30884 P |
|
Syndecan-3 (V-14) |
200 мкг/мл | |
sc-30883 |
|
Syndecan-3 (V-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30883 P |
|
Syndecan-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41047 |
|
Syndecan-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41048 |
|
Syndecan-4 (5G9) |
200 мкг/мл | |
sc-12766 |
|
Syndecan-4 (5G9) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-12766 PE |
|
Syndecan-4 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-33913 |
|
Syndecan-4 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33913 P |
|
Syndecan-4 (D-16) |
200 мкг/мл | |
sc-9499 |
|
Syndecan-4 (D-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9499 P |
|
Syndecan-4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36588-PR |
|
Syndecan-4 (H-140) |
200 мкг/мл | |
sc-15350 |
|
Syndecan-4 (H-17) |
200 мкг/мл | |
sc-33912 |
|
Syndecan-4 (H-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33912 P |
|
Syndecan-4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36589-PR |
|
Syndecan-4 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9497 |
|
Syndecan-4 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9497 P |
|
Syndecan-4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36588 |
|
Syndecan-4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36589 |
|
Synip (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-15427 |
|
Synip (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15427 P |
|
Synip (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-15428 |
|
Synip (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15428 P |
|
T6BP (F-16) |
200 мкг/мл | |
sc-15274 |
|
T6BP (F-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15274 P |
|
T6BP (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-15273 |
|
T6BP (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15273 P |
|
TAB1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6053 |
|
TAB1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6053 P |
|
TAB1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36600-PR |
|
TAB1 (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61851-PR |
|
TAB1 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-13956 |
|
TAB1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36601-PR |
|
TAB1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6052 |
|
TAB1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6052 P |
|
TAB1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36600 |
|
TAB1 siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-61851 |
|
TAB1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36601 |
|
TAB182 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61633-PR |
|
TAB182 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61634-PR |
|
TAB182 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61633 |
|
TAB182 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61634 |
|
TAB2 (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-11850 |
|
TAB2 (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11850 P |
|
TAB2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41049-PR |
|
TAB2 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-20756 |
|
TAB2 (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-11851 |
|
TAB2 (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11851 P |
|
TAB2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41050-PR |
|
TAB2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41049 |
|
TAB2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41050 |
|
TAB3 (D-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46547 |
|
TAB3 (D-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46547 P |
|
TAB3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43548-PR |
|
TAB3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43549-PR |
|
TAB3 (T-14) |
200 мкг/мл | |
sc-46550 |
|
TAB3 (T-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46550 P |
|
TAB3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43548 |
|
TAB3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-43549 |
|
Tafazzin (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49759 |
|
Tafazzin (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49759 P |
|
Tafazzin (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49760 |
|
Tafazzin (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49760 P |
|
Tafazzin (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49761 |
|
Tafazzin (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49761 P |
|
Tafazzin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61637-PR |
|
Tafazzin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61638-PR |
|
Tafazzin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61637 |
|
Tafazzin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61638 |
|
TAFI (13C3) |
100 мкг/мл | |
sc-52238 |
|
TAFI (13D5) |
100 мкг/мл | |
sc-52239 |
|
TAFI (13H4) |
100 µg/ml | |
sc-59708 |
|
TAFI (15A10) |
100 мкг/мл | |
sc-52240 |
|
TAFI (16C5) |
100 µg/ml | |
sc-59709 |
|
TAFI (19E2) |
100 µg/ml | |
sc-52241 |
|
TAG-72 (B72.3) |
200 мкг/мл | |
sc-20042 |
|
TAG-72 (B72.3) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-20042 FITC |
|
TAG-72 (B72.3) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-20042 PE |
|
TAG-72 (CC49) |
200 мкг/мл | |
sc-20043 |
|
TAG-72 (CC49) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-20043 FITC |
|
TAG-72 (CC49) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-20043 PE |
|
TAG-72 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41051-PR |
|
Tankyrase-1 (19A449) |
100 µg/ml | |
sc-52956 |
|
Tankyrase-1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8709 P |
|
Tankyrase-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44139-PR |
|
Tankyrase-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44140-PR |
|
Tankyrase-1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8708 |
|
Tankyrase-1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8708 P |
|
Tankyrase-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44139 |
|
Tankyrase-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44140 |
|
Tankyrase-1/2 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8709 |
|
Tankyrase-1/2 (H-350) |
200 мкг/мл | |
sc-8337 |
|
Tankyrase-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44378-PR |
|
Tankyrase-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44379-PR |
|
Tankyrase-2 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-22854 |
|
Tankyrase-2 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22854 P |
|
Tankyrase-2 (S-17) |
200 мкг/мл | |
sc-22855 |
|
Tankyrase-2 (S-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22855 P |
|
Tankyrase-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44378 |
|
TATI (G-13) |
200 мкг/мл | |
sc-46652 |
|
TATI (G-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46652 P |
|
TATI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45801-PR |
|
TATI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45801 |
|
TBC1D4 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-47467 |
|
TBC1D4 (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47467 P |
|
TBC1D4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61654-PR |
|
TBC1D4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61655-PR |
|
TBC1D4 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-47470 |
|
TBC1D4 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47470 P |
|
TBC1D4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61654 |
|
TBC1D4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61655 |
|
TBG (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34330 |
|
TBG (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34330 P |
|
TBG (G-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34331 |
|
TBG (G-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34331 P |
|
TBG (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45382-PR |
|
TBG (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45383-PR |
|
TBG (M-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34332 |
|
TBG (M-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34332 P |
|
TBG (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-34329 |
|
TBG (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34329 P |
|
TBG siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45382 |
|
TBG siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45383 |
|
TCL-1B (H-90) |
200 мкг/мл | |
sc-50422 |
|
TDP1 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-26040 |
|
TDP1 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26040 P |
|
TDP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41056-PR |
|
TDP1 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-32924 |
|
TDP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41057-PR |
|
TDP1 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-26038 |
|
TDP1 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26038 P |
|
TDP1 (P-15) |
200 мкг/мл | |
sc-26041 |
|
TDP1 (P-15) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-26041 P |
|
TDP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41056 |
|
TDP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41057 |
|
TEII p35 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41058-PR |
|
TEII p35 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41059-PR |
|
TEII p35 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41058 |
|
TEII p35 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41059 |
|
Tenomodulin (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49324 |
|
Tenomodulin (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49324 P |
|
Tenomodulin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61665-PR |
|
Tenomodulin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61666-PR |
|
Tenomodulin (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-49325 |
|
Tenomodulin (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49325 P |
|
Tenomodulin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61665 |
|
Tenomodulin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61666 |
|
TERE1 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-47471 |
|
TERE1 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47471 P |
|
TERE1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61667-PR |
|
TERE1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61668-PR |
|
TERE1 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-47474 |
|
TERE1 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47474 P |
|
TERE1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61667 |
|
TERE1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61668 |
|
Testisin (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27617 |
|
Testisin (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27617 P |
|
Testisin (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-27618 |
|
Testisin (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27618 P |
|
Testisin (Q-19) |
200 мкг/мл | |
sc-27620 |
|
Testisin (Q-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27620 P |
|
tetranectin (130-13) |
100 µg/ml | |
sc-59713 |
|
tetraНектин (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61675-PR |
|
tetraНектин (K-17) |
200 мкг/мл | |
sc-48678 |
|
tetraНектин (K-17) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-48678 P |
|
tetraНектин (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61676-PR |
|
tetraНектин siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61675 |
|
tetraНектин siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61676 |
|
TF (2C4) |
200 мкг/мл | |
sc-53629 |
|
TF (2C4) FITC |
100 тестов в 2 мл | |
sc-53629 FITC |
|
TF (2C4) PE |
100 тестов в 2 мл | |
sc-53629 PE |
|
TF (2K1) |
100 µg/ml | |
sc-59714 |
|
TF (FL-294) |
200 мкг/мл | |
sc-30201 |
|
TF (FL-295) |
200 мкг/мл | |
sc-20160 |
|
TF (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44984-PR |
|
TF (I-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23596 |
|
TF (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23596 P |
|
TF (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40415-PR |
|
TF (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18786 |
|
TF (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18786 P |
|
TF siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44984 |
|
TF siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40415 |
|
TFPI (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18713 |
|
TFPI (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18713 P |
|
TFPI (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18712 |
|
TFPI (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18712 P |
|
TFPI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41060-PR |
|
TFPI (H-120) |
200 мкг/мл | |
sc-28861 |
|
TFPI (I-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18714 |
|
TFPI (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18714 P |
|
TFPI (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41061-PR |
|
TFPI (M-120) |
200 мкг/мл | |
sc-28862 |
|
TFPI (R-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18716 |
|
TFPI (R-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18716 P |
|
TFPI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41060 |
|
TFPI siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41061 |
|
TFPI-2 (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18720 |
|
TFPI-2 (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18720 P |
|
TFPI-2 (B-7) |
200 мкг/мл | |
sc-48380 |
|
TFPI-2 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18719 |
|
TFPI-2 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18719 P |
|
TFPI-2 (C-3) |
200 мкг/мл | |
sc-48369 |
|
TFPI-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41062-PR |
|
TFPI-2 (H-120) |
200 мкг/мл | |
sc-28864 |
|
TFPI-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41063-PR |
|
|