|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
Vasculin (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49773 P |
|
Vasculin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61774-PR |
|
Vasculin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61775-PR |
|
Vasculin (T-18) |
200 мкг/мл | |
sc-49776 |
|
Vasculin (T-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49776 P |
|
Vasculin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61774 |
|
Vasculin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61775 |
|
Vasohibin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61776-PR |
|
Vasohibin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61777-PR |
|
Vasohibin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61776 |
|
Vasohibin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61777 |
|
Vasohibin-1 (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49777 |
|
Vasohibin-1 (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49777 P |
|
Vasohibin-1 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49779 |
|
Vasohibin-1 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49779 P |
|
Vasorin (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-47564 |
|
Vasorin (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47564 P |
|
Vasorin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61778-PR |
|
Vasorin (K-13) |
200 мкг/мл | |
sc-47566 |
|
Vasorin (K-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47566 P |
|
Vasorin (K-17) |
200 мкг/мл | |
sc-47567 |
|
Vasorin (K-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47567 P |
|
Vasorin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61779-PR |
|
Vasorin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61778 |
|
Vasorin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61779 |
|
Vigilin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61788-PR |
|
Vigilin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61789-PR |
|
Vigilin (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-51016 |
|
Vigilin (N-16) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-51016 P |
|
Vigilin (T-15) |
200 мкг/мл | |
sc-51017 |
|
Vigilin (T-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-51017 P |
|
Vigilin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61788 |
|
Vigilin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61789 |
|
Vinexin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40342-PR |
|
Vinexin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40343-PR |
|
Vinexin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40342 |
|
Vinexin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40343 |
|
Vinexin α (A-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14142 |
|
Vinexin α (A-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14142 P |
|
Vinexin α (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14143 |
|
Vinexin α (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14143 P |
|
Vinexin α/β (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-14144 |
|
Vinexin α/β (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14144 P |
|
Vinexin β (D-18) |
200 мкг/мл | |
sc-14145 |
|
Vinexin β (D-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14145 P |
|
Vinexin β (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14146 |
|
Vinexin β (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14146 P |
|
Visual Arrestin (E-12) |
200 мкг/мл | |
sc-34547 |
|
Visual Arrestin (E-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34547 P |
|
Visual Arrestin (G-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34548 |
|
Visual Arrestin (G-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34548 P |
|
Visual Arrestin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45467-PR |
|
Visual Arrestin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45468-PR |
|
Visual Arrestin (T-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34550 |
|
Visual Arrestin (T-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34550 P |
|
Visual Arrestin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45467 |
|
Visual Arrestin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45468 |
|
VKOR (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61792-PR |
|
VKOR (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61793-PR |
|
VKOR siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61792 |
|
VKOR siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61793 |
|
VKORC1L1 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-48708 |
|
VKORC1L1 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48708 P |
|
VKORC1L1 (K-12) |
200 мкг/мл | |
sc-48709 |
|
VKORC1L1 (K-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48709 P |
|
VPS25 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61794-PR |
|
VPS25 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61795-PR |
|
VPS25 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61794 |
|
VPS25 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61795 |
|
VPS28 (FL-221) |
200 мкг/мл | |
sc-30179 |
|
VPS28 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41100-PR |
|
VPS28 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41101-PR |
|
VPS28 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-23209 |
|
VPS28 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23209 P |
|
VPS28 (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-23210 |
|
VPS28 (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23210 P |
|
VPS28 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41100 |
|
VPS28 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41101 |
|
VPS37 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61796-PR |
|
VPS37 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61797-PR |
|
VPS37 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61796 |
|
VPS37 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61797 |
|
VPS4 (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-21463 |
|
VPS4 (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21463 P |
|
VPS4 (H-165) |
200 мкг/мл | |
sc-32922 |
|
VPS4 (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-21461 |
|
VPS4 (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21461 P |
|
VPS4B (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-21466 |
|
VPS4B (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21466 P |
|
VPS4B (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41098-PR |
|
VPS4B (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41099-PR |
|
VPS4B (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-21464 |
|
VPS4B (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21464 P |
|
VPS4B siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41098 |
|
VPS4B siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41099 |
|
WAP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37182-PR |
|
WAP (M-16) |
200 мкг/мл | |
sc-14832 |
|
WAP (M-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14832 P |
|
WAP (R-13) |
200 мкг/мл | |
sc-14833 |
|
WAP (R-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14833 P |
|
WAP (R-131) |
200 мкг/мл | |
sc-25526 |
|
WAP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37182 |
|
WDR5 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61798-PR |
|
WDR5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61799-PR |
|
WDR5 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61798 |
|
WDR5 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61799 |
|
Whirlin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61800-PR |
|
Whirlin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61801-PR |
|
Whirlin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61800 |
|
Whirlin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61801 |
|
WIF-1 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-15668 |
|
WIF-1 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15668 P |
|
WIF-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36837-PR |
|
WIF-1 (H-180) |
200 мкг/мл | |
sc-25520 |
|
WIF-1 (K-16) |
200 мкг/мл | |
sc-30791 |
|
WIF-1 (K-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30791 P |
|
WIF-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36838-PR |
|
WIF-1 (M-16) |
200 мкг/мл | |
sc-30792 |
|
WIF-1 (M-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30792 P |
|
WIF-1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-15666 |
|
WIF-1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15666 P |
|
WIF-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36837 |
|
WIF-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36838 |
|
WIT-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61802-PR |
|
WIT-1 (H-16) |
200 мкг/мл | |
sc-51245 |
|
WIT-1 (H-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-51245 P |
|
WIT-1 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-51247 |
|
WIT-1 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-51247 P |
|
WIT-1 (S-13) |
200 мкг/мл | |
sc-51248 |
|
WIT-1 (S-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-51248 P |
|
WIT-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61802 |
|
Wnt-1 (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6266 |
|
Wnt-1 (A-20) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-6266 AC |
|
Wnt-1 (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6266 P |
|
Wnt-1 (G-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6280 |
|
Wnt-1 (G-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6280 P |
|
Wnt-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36839-PR |
|
Wnt-1 (H-89) |
200 мкг/мл | |
sc-5630 |
|
Wnt-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36840-PR |
|
Wnt-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36839 |
|
Wnt-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36840 |
|
Wnt-10 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7432 |
|
Wnt-10 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7432 P |
|
Wnt-10b (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37185-PR |
|
Wnt-10b (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-25524 |
|
Wnt-10b (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37186-PR |
|
Wnt-10b (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6546 |
|
Wnt-10b (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6546 P |
|
Wnt-10b siRNA (h) |
10 µM | |
sc-37185 |
|
Wnt-10b siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37186 |
|
Wnt-11 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23862 |
|
Wnt-11 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23862 P |
|
Wnt-11 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41120-PR |
|
Wnt-11 (H-95) |
200 мкг/мл | |
sc-50360 |
|
Wnt-11 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41121-PR |
|
Wnt-11 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23860 |
|
Wnt-11 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23860 P |
|
Wnt-11 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41120 |
|
Wnt-11 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41121 |
|
Wnt-14 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41122-PR |
|
Wnt-14 (H-95) |
200 мкг/мл | |
sc-20962 |
|
Wnt-14 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41123-PR |
|
Wnt-14 (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-20265 |
|
Wnt-14 (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20265 P |
|
Wnt-14 (P-13) |
200 мкг/мл | |
sc-20266 |
|
Wnt-14 (P-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20266 P |
|
Wnt-14 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41122 |
|
Wnt-14 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41123 |
|
Wnt-15 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41126-PR |
|
Wnt-15 (H-94) |
200 мкг/мл | |
sc-20963 |
|
Wnt-15 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41127-PR |
|
Wnt-15 (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-20267 |
|
Wnt-15 (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20267 P |
|
Wnt-15 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41126 |
|
Wnt-15 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41127 |
|
Wnt-16 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41128-PR |
|
Wnt-16 (H-96) |
200 мкг/мл | |
sc-20964 |
|
Wnt-16 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41129-PR |
|
Wnt-16 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-20268 |
|
Wnt-16 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20268 P |
|
Wnt-16 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41128 |
|
Wnt-16 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41129 |
|
Wnt-2 (G-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30773 |
|
Wnt-2 (G-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30773 P |
|
Wnt-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36841-PR |
|
Wnt-2 (H-20) |
200 мкг/мл | |
sc-5208 |
|
Wnt-2 (H-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5208 P |
|
Wnt-2 (H-40) |
200 мкг/мл | |
sc-50361 |
|
Wnt-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36842-PR |
|
Wnt-2 (V-16) |
200 мкг/мл | |
sc-5207 |
|
Wnt-2 (V-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5207 P |
|
Wnt-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36841 |
|
Wnt-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36842 |
|
Wnt-3 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5210 |
|
Wnt-3 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5210 P |
|
Wnt-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41106-PR |
|
Wnt-3 (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-28824 |
|
Wnt-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41107-PR |
|
Wnt-3 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5213 |
|
Wnt-3 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5213 P |
|
Wnt-3 (Y-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5212 |
|
Wnt-3 (Y-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5212 P |
|
Wnt-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41106 |
|
Wnt-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41107 |
|
Wnt-3a (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41108-PR |
|
Wnt-3a (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41109-PR |
|
Wnt-3a siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41108 |
|
Wnt-3a siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41109 |
|
Wnt-4 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-5214 |
|
Wnt-4 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5214 P |
|
Wnt-4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41110-PR |
|
Wnt-4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41111-PR |
|
Wnt-4 (M-70) |
200 мкг/мл | |
sc-13962 |
|
Wnt-4 (R-19) |
200 мкг/мл | |
sc-5215 |
|
Wnt-4 (R-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5215 P |
|
Wnt-4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41110 |
|
Wnt-4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41111 |
|
Wnt-5a (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-23698 |
|
Wnt-5a (C-16) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-23698 AC |
|
Wnt-5a (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23698 P |
|
Wnt-5a (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41112-PR |
|
Wnt-5a (H-58) |
200 мкг/мл | |
sc-30224 |
|
Wnt-5a (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41113-PR |
|
Wnt-5a siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41112 |
|
Wnt-5a siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41113 |
|
Wnt-7a (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41114-PR |
|
Wnt-7a (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-26361 |
|
Wnt-7a (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26361 P |
|
Wnt-7a (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41115-PR |
|
Wnt-7a (Q-12) |
200 мкг/мл | |
sc-26360 |
|
Wnt-7a (Q-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26360 P |
|
Wnt-7a siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41114 |
|
Wnt-7a siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41115 |
|
Wnt-7a/b (H-40) |
200 мкг/мл | |
sc-32865 |
|
Wnt-7b (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41116-PR |
|
Wnt-7b (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41117-PR |
|
Wnt-7b (Q-13) |
200 мкг/мл | |
sc-26363 |
|
Wnt-7b (Q-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26363 P |
|
Wnt-7b siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41116 |
|
Wnt-7b siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41117 |
|
Wnt-8b (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-25177 |
|
Wnt-8b (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25177 P |
|
Wnt-8b (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41118-PR |
|
Wnt-8b (L-14) |
200 мкг/мл | |
sc-25178 |
|
Wnt-8b (L-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25178 P |
|
Wnt-8b (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41119-PR |
|
Wnt-8b siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41118 |
|
Wnt-8b siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41119 |
|
XAP2 (35-2) |
200 мкг/мл | |
sc-59730 |
|
XAP2 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27445 |
|
XAP2 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27445 P |
|
XylT-I (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61817-PR |
|
XylT-I (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61818-PR |
|
XylT-I siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61817 |
|
XylT-I siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61818 |
|
XylT-II (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-50874 |
|
XylT-II (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50874 P |
|
XylT-II (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61819-PR |
|
XylT-II (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61820-PR |
|
XylT-II siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61819 |
|
XylT-II siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61820 |
|
Yotiao (17G10) |
100 мкг/мл | |
sc-59731 |
|
Yotiao (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45364-PR |
|
Yotiao (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45365-PR |
|
Yotiao siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45364 |
|
Yotiao siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45365 |
|
ZAG (13-135) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4500 WB |
|
ZAP-70 (3D2A4) |
200 мкг/мл | |
sc-53899 |
|
ZIP2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41132-PR |
|
ZIP2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41133-PR |
|
ZIP2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41132 |
|
ZIP2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41133 |
|
ZnT-1 (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27501 |
|
ZnT-1 (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27501 P |
|
ZnT-1 (K-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27502 |
|
ZnT-1 (K-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27502 P |
|
ZnT-2 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27506 |
|
ZnT-2 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27506 P |
|
ZnT-2 (R-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27507 |
|
ZnT-2 (R-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27507 P |
|
ZnT-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45964-PR |
|
ZnT-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45993-PR |
|
ZnT-3 (r)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45960-PR |
|
ZnT-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45964 |
|
ZnT-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45993 |
|
ZnT-3 siRNA (r) |
10 µM | |
sc-45960 |
|
ZnT-4 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27511 |
|
ZnT-4 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27511 P |
|
ZP1 (F-16) |
200 мкг/мл | |
sc-49581 |
|
ZP1 (F-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49581 P |
|
ZP1 (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23706 |
|
ZP1 (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23706 P |
|
ZP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61831-PR |
|
ZP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41134-PR |
|
ZP1 (M1.4) |
200 мкг/мл | |
sc-32751 |
|
ZP1 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23708 |
|
ZP1 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23708 P |
|
ZP1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-49582 |
|
ZP1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49582 P |
|
ZP1 (P-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49583 |
|
ZP1 (P-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49583 P |
|
ZP1 (V-16) |
200 мкг/мл | |
sc-49584 |
|
ZP1 (V-16) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-49584 P |
|
ZP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61831 |
|
ZP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41134 |
|
ZP2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44886-PR |
|
ZP2 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-30222 |
|
ZP2 (IE-3) |
200 мкг/мл | |
sc-32752 |
|
ZP2 (K-18) |
200 мкг/мл | |
sc-23710 |
|
ZP2 (K-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23710 P |
|
ZP2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41135-PR |
|
ZP2 (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-23714 |
|
ZP2 (M-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23714 P |
|
ZP2 (M-220) |
200 мкг/мл | |
sc-32894 |
|
ZP2 (T-18) |
200 мкг/мл | |
sc-23712 |
|
ZP2 (T-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23712 P |
|
ZP2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44886 |
|
ZP2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41135 |
|
ZP3 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23717 |
|
ZP3 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23717 P |
|
ZP3 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25802 |
|
ZP3 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23715 |
|
ZP3 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23715 P |
|
ZP4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61832-PR |
|
ZP4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61833-PR |
|
ZP4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61832 |
|
ZP4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61833 |
|
Zyxin (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6437 |
|
Zyxin (C-19) Alexa Fluor® 405 |
100 µg/2 ml | |
sc-6437 AF405 |
|
Zyxin (C-19) Alexa Fluor® 488 |
100 µg/2 ml | |
sc-6437 AF488 |
|
Zyxin (C-19) Alexa Fluor® 647 |
100 µg/2 ml | |
sc-6437 AF647 |
|
Zyxin (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6437 P |
|
Zyxin (C-19) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-6437 PE |
|
Zyxin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36370-PR |
|
Zyxin (H-200) |
200 мкг/мл | |
sc-15338 |
|
Zyxin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36373-PR |
|
Zyxin (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6438 |
|
Zyxin (N-19) Alexa Fluor® 405 |
100 µg/2 ml | |
sc-6438 AF405 |
|
Zyxin (N-19) Alexa Fluor® 488 |
100 µg/2 ml | |
sc-6438 AF488 |
|
Zyxin (N-19) Alexa Fluor® 647 |
100 µg/2 ml | |
sc-6438 AF647 |
|
Zyxin (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6438 P |
|
Zyxin (N-19) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-6438 PE |
|
Zyxin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36370 |
|
Zyxin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36373 |
|
α-2 antiplasmin (MAP25C3) |
200 мкг/мл | |
sc-59642 |
|
α-2M (1204) |
100 мкг/мл | |
sc-59425 |
|
α-2M (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-8514 |
|
α-2M (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8514 P |
|
α-2M (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40297-PR |
|
α-2M (H-60) |
200 мкг/мл | |
sc-28870 |
|
α-2M (HYB339-01) |
100 мкг/мл | |
sc-59426 |
|
α-2M (HYB339-02) |
100 мкг/мл | |
sc-59427 |
|
α-2M (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40298-PR |
|
α-2M (R-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8517 |
|
α-2M (R-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8517 P |
|
α-2M siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40297 |
|
α-2M siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40298 |
|
αA-crystallin (B-2) |
200 мкг/мл | |
sc-28306 |
|
αA-crystallin (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22389 |
|
αA-crystallin (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22389 P |
|
αA-crystallin (c9F2) |
100 мкг/мл | |
sc-59429 |
|
αA-crystallin (FL-173) |
200 мкг/мл | |
sc-22743 |
|
αA-crystallin (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22388 |
|
αA-crystallin (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22388 P |
|
αA-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40430-PR |
|
αA-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40431-PR |
|
αA-crystallin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40430 |
|
αA-crystallin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40431 |
|
αB-crystallin (1B6.1-3G4) |
100 мкг/мл | |
sc-59440 |
|
αB-crystallin (2E8) |
100 мкг/мл | |
sc-53919 |
|
αB-crystallin (FL-175) |
200 мкг/мл | |
sc-22744 |
|
αB-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40432-PR |
|
αB-crystallin (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22391 |
|
αB-crystallin (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22391 P |
|
αB-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40433-PR |
|
αB-crystallin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40432 |
|
αB-crystallin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40433 |
|
αC-crystallin (2H5) |
100 µg/ml | |
sc-51745 |
|
αC-crystallin (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22393 |
|
αC-crystallin (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22393 P |
|
α-defensin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40476-PR |
|
α-defensin 4 (A-18) |
200 мкг/мл | |
sc-25874 |
|
α-defensin 4 (A-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25874 P |
|
α-defensin 4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60047-PR |
|
α-defensin 4 (H-51) |
200 мкг/мл | |
sc-50344 |
|
α-defensin 4 (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-25871 |
|
α-defensin 4 (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25871 P |
|
α-defensin 4 (R-19) |
200 мкг/мл | |
sc-25875 |
|
α-defensin 4 (R-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25875 P |
|
α-defensin 4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60047 |
|
α-defensin NP5 (R3) |
100 мкг/мл | |
sc-59428 |
|
α-defensin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40476 |
|
α-gal A (H-104) |
200 мкг/мл | |
sc-25823 |
|
α-glucosidase IIβ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40732-PR |
|
α-glucosidase IIβ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40733-PR |
|
α-glucosidase IIβ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40732 |
|
α-glucosidase IIβ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40733 |
|
α-KGD (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49589 |
|
α-KGD (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49589 P |
|
α-KGD (D-14) |
200 мкг/мл | |
sc-49590 |
|
α-KGD (D-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49590 P |
|
α-KGD (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49591 |
|
α-KGD (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49591 P |
|
α-KGD (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60105-PR |
|
α-KGD (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60106-PR |
|
α-KGD siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60105 |
|
α-KGD siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60106 |
|
α-tectorin (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18035 |
|
α-tectorin (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18035 P |
|
α-tectorin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45730-PR |
|
α-tectorin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45731-PR |
|
α-tectorin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45730 |
|
α-tectorin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45731 |
|
β Энолаза (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37043-PR |
|
β Энолаза (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37044-PR |
|
β Энолаза siRNA (h) |
10 µM | |
sc-37043 |
|
β Энолаза siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37044 |
|
β-1,3-Gal-T2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40612-PR |
|
β-1,3-Gal-T2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40613-PR |
|
β-1,3-Gal-T2 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-22271 |
|
β-1,3-Gal-T2 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22271 P |
|
β-1,3-Gal-T2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40612 |
|
β-1,3-Gal-T2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40613 |
|
β-1,3-Gal-T3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40614-PR |
|
β-1,3-Gal-T3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40615-PR |
|
β-1,3-Gal-T3 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22274 |
|
β-1,3-Gal-T3 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22274 P |
|
β-1,3-Gal-T3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40614 |
|
β-1,3-Gal-T3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40615 |
|
β-1,3-Gal-T5 (D-16) |
200 мкг/мл | |
sc-22060 |
|
β-1,3-Gal-T5 (D-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22060 P |
|
β-1,3-Gal-T5 (E-19) |
200 мкг/мл | |
sc-22064 |
|
β-1,3-Gal-T5 (E-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22064 P |
|
β-1,3-Gal-T5 (M-14) |
200 мкг/мл | |
sc-22062 |
|
β-1,3-Gal-T5 (M-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22062 P |
|
β-1,4-Gal-T1 (G-15) |
200 мкг/мл | |
sc-22277 |
|
β-1,4-Gal-T1 (G-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22277 P |
|
β-1,4-Gal-T1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40616-PR |
|
β-1,4-Gal-T1 (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-17299 |
|
β-1,4-Gal-T1 (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-17299 P |
|
β-1,4-Gal-T1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40617-PR |
|
β-1,4-Gal-T1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22279 |
|
β-1,4-Gal-T1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22279 P |
|
β-1,4-Gal-T1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40616 |
|
β-1,4-Gal-T1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40617 |
|
β-1,4-Gal-T3 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-22285 |
|
β-1,4-Gal-T3 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22285 P |
|
β-1,4-Gal-T3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40618-PR |
|
β-1,4-Gal-T3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40619-PR |
|
β-1,4-Gal-T3 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22283 |
|
β-1,4-Gal-T3 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22283 P |
|
β-1,4-Gal-T3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40618 |
|
β-1,4-Gal-T3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40619 |
|
β-1,4-Gal-T4 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-18000 |
|
β-1,4-Gal-T4 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18000 P |
|
β-1,4-Gal-T4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40620-PR |
|
β-1,4-Gal-T4 (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22288 |
|
β-1,4-Gal-T4 (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22288 P |
|
β-1,4-Gal-T4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40621-PR |
|
β-1,4-Gal-T4 (M-15) |
200 мкг/мл | |
sc-18002 |
|
β-1,4-Gal-T4 (M-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18002 P |
|
β-1,4-Gal-T4 (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22287 |
|
β-1,4-Gal-T4 (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22287 P |
|
β-1,4-Gal-T4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40620 |
|
β-1,4-Gal-T4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40621 |
|
β4Gal-T1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40622-PR |
|
β4Gal-T1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40623-PR |
|
β-4-Gal-T1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40622 |
|
β-4-Gal-T1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40623 |
|
β4Gal-T4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40624-PR |
|
β-4-Gal-T4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40624 |
|
β-4-Gal-T4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40625 |
|
βA1-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40434-PR |
|
βA1-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40435-PR |
|
βA1-crystallin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40434 |
|
βA1-crystallin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40435 |
|
βA2-crystallin (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22401 |
|
βA2-crystallin (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22401 P |
|
βA2-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40436-PR |
|
βA2-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40437-PR |
|
βA2-crystallin (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22399 |
|
βA2-crystallin (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22399 P |
|
βA2-crystallin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40436 |
|
βA2-crystallin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40437 |
|
βA3/A1-crystallin (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22398 |
|
βA3/A1-crystallin (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22398 P |
|
βA3-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40438-PR |
|
βA3-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40439-PR |
|
βA3-crystallin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40438 |
|
βA3-crystallin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40439 |
|
βA4-crystallin (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22403 |
|
βA4-crystallin (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22403 P |
|
βA4-crystallin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40440-PR |
|
βA4-crystallin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40441-PR |
|
βA4-crystallin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40440 |
|
βA4-crystallin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40441 |
|
β-Arrestin-1 (25-G10) |
200 мкг/мл | |
sc-53780 |
|
β-Arrestin-1 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6388 |
|
β-Arrestin-1 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6388 P |
|
β-Arrestin-1 (K-16) |
200 мкг/мл | |
sc-9182 |
|
|