/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела

Антитела к сигнальным интермедиаторам

Адаптерные белки с доменом SH2/SH3

Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.

Семейство белков Dok

Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.

Белки Sam и SLM

Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr  в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.

Семейство Gab/DOS

Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.

Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev

HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.

DOCK

DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC  и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.

Гетеротримерный G-белок GAP

Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая G_{α i}, G_{α o} и G_{α x}, но не другие, например, такие как G_{α s}. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.

Белки TAB

TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.

Shc/IRS-1 и родственные белки

Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.

TAG-72

Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.

Аденилатциклаза

Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками G_s и G_i. Связывание агонистов с G_s-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с G_{α s}) на ГТФ, диссоциация ГТФ-G_{α s} и G_βγ и G_{α s} регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.

THP

Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.

14-3-3

Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток  и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".

Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы

Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3. 

p130 Cas и родственные белки

p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.

KAI 1

Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.

Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам

Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.

TRAF/CRAF и ассоциированные белки

TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.

Кавеолин

Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.

Простата-специфический антиген

Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.

Пентраксины и SAA

Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.

Аннексин

Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca²⁺-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А₂, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.

Субстраты EGFR

Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.

Пероксиредоксины

Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.

Белки Wnt

Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.

Белки теплового шока

Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.

Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона

Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.

Плазминоген

Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.

Интерферон-индуцируемый белок

Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.

PME-1

Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.

Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом

В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.

Белки, заякоривающие А-киназу

cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.

2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза

2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.  

CRALBP

11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа.  

Информация для заказа

Наименование	Объем	Метод	Кат.Номер
β-Arrestin-1 (K-16) P	100 µg/0.5 ml		sc-9182 P
β-Arrestin-1 (N-19)	200 мкг/мл		sc-6389
β-Arrestin-1 (N-19) P	100 µg/0.5 ml		sc-6389 P
β-Arrestin-1 (R-19)	200 мкг/мл		sc-6390
β-Arrestin-1 (R-19) P	100 µg/0.5 ml		sc-6390 P
β-Arrestin-1/2 (21-B1)	200 мкг/мл		sc-53781
β-Arrestin-1/2 (H-290)	200 мкг/мл		sc-28869
β-Arrestin-2 (C-18)	200 мкг/мл		sc-6387
β-Arrestin-2 (C-18) P	100 µg/0.5 ml		sc-6387 P
β-Arrestin-2 (D-18)	200 мкг/мл		sc-30938
β-Arrestin-2 (D-18) P	100 µg/0.5 ml		sc-30938 P
β-Arrestin-2 (H-9)	200 мкг/мл		sc-13140
β-Arrestin-2 (H-9) P	100 µg/0.5 ml		sc-13140 P
β-Arrestin-2 (H-9) PE	100 tests in 2ml		sc-13140 PE
β-Arrestin-2 (N-16)	200 мкг/мл		sc-6386
β-Arrestin-2 (N-16) P	100 µg/0.5 ml		sc-6386 P
βB1-crystallin (A-20)	200 мкг/мл		sc-22405
βB1-crystallin (A-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-22405 P
βB1-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40442-PR
βB1-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40443-PR
βB1-crystallin (Q-20)	200 мкг/мл		sc-22407
βB1-crystallin (Q-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-22407 P
βB1-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40442
βB1-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40443
βB2-crystallin (3.H9.2)	100 мкг/мл		sc-59456
βB2-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40444-PR
βB2-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40445-PR
βB2-crystallin (N-20)	200 мкг/мл		sc-22408
βB2-crystallin (N-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-22408 P
βB2-crystallin (P-20)	200 мкг/мл		sc-22409
βB2-crystallin (P-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-22409 P
βB2-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40444
βB2-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40445
βB3-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40446-PR
βB3-crystallin (I-20)	200 мкг/мл		sc-22413
βB3-crystallin (I-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-22413 P
βB3-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40447-PR
βB3-crystallin (V-20)	200 мкг/мл		sc-22412
βB3-crystallin (V-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-22412 P
βB3-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40446
βB3-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40447
β-casein (C-15)	200 мкг/мл		sc-17968
β-casein (C-15) P	100 µg/0.5 ml		sc-17968 P
β-casein (F20.10)	200 мкг/мл		sc-53188
β-casein (F20.14)	200 мкг/мл		sc-53189
β-casein (FL-226)	200 мкг/мл		sc-30041
β-casein (FL-231)	200 мкг/мл		sc-30042
β-casein (G-20)	200 мкг/мл		sc-17973
β-casein (G-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-17973 P
β-casein (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40384-PR
β-casein (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40385-PR
β-casein (M-14)	200 мкг/мл		sc-17971
β-casein (M-14) P	100 µg/0.5 ml		sc-17971 P
β-casein (S-15)	200 мкг/мл		sc-17969
β-casein (S-15) P	100 µg/0.5 ml		sc-17969 P
β-casein siRNA (h)	10 µM		sc-40384
β-casein siRNA (m)	10 µM		sc-40385
β-crystallin (FL-252)	200 мкг/мл		sc-22745
β-crystallin (H-3)	200 мкг/мл		sc-48335
β-defensin 1 (FL-68)	200 мкг/мл		sc-20797
β-defensin 1 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-43720-PR
β-defensin 1 (hBA-47)	20 мкг		sc-4834
β-defensin 1 (L-16)	200 мкг/мл		sc-10851
β-defensin 1 (L-16) P	100 µg/0.5 ml		sc-10851 P
β-defensin 1 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40480-PR
β-defensin 1 (M11-14b-D10)	100 мкг/мл		sc-59493
β-defensin 1 (M-69)	200 мкг/мл		sc-25573
β-defensin 1 (N-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-10849 P
β-defensin 1 siRNA (h)	10 µM		sc-43720
β-defensin 1 siRNA (m)	10 µM		sc-40480
β-defensin 2 (B 235-I)	100 µg/ml		sc-59494
β-defensin 2 (C-17) P	100 µg/0.5 ml		sc-10854 P
β-defensin 2 (FL-64)	200 мкг/мл		sc-20798
β-defensin 2 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-43721-PR
β-defensin 2 (hBA-41)	50 мкг		sc-4835
β-defensin 2 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-43722-PR
β-defensin 2 (M-17)	200 мкг/мл		sc-10858
β-defensin 2 (M-17) P	100 µg/0.5 ml		sc-10858 P
β-defensin 2 siRNA (h)	10 µM		sc-43721
β-defensin 2 siRNA (m)	10 µM		sc-43722
β-defensin 3 (FL-67)	200 мкг/мл		sc-30115
β-defensin 3 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-43723-PR
β-defensin 3 (hBA-45)	50 мкг		sc-4836
β-defensin 3 (I-16)	200 мкг/мл		sc-10860
β-defensin 3 (I-16) P	100 µg/0.5 ml		sc-10860 P
β-defensin 3 (K-13)	200 мкг/мл		sc-30934
β-defensin 3 (K-13) P	100 µg/0.5 ml		sc-30934 P
β-defensin 3 (L3-18b-E1)	100 µg/ml		sc-59495
β-defensin 3 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40483-PR
β-defensin 3 (M-48)	200 мкг/мл		sc-30116
β-defensin 3 siRNA (h)	10 µM		sc-43723
β-defensin 3 siRNA (m)	10 µM		sc-40483
β-defensin 4 (FL-72)	200 мкг/мл		sc-30117
β-defensin 4 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-45977-PR
β-defensin 4 (L13-10-D1)	50 µg/0.5 ml		sc-59496
β-defensin 4 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40484-PR
β-defensin 4 (M-43)	200 мкг/мл		sc-30118
β-defensin 4 (P-14)	200 мкг/мл		sc-10862
β-defensin 4 (P-14) P	100 µg/0.5 ml		sc-10862 P
β-defensin 4 (P-18)	200 мкг/мл		sc-10856
β-defensin 4 (P-18) P	100 µg/0.5 ml		sc-10856 P
β-defensin 4 siRNA (h)	10 µM		sc-45977
β-defensin 4 siRNA (m)	10 µM		sc-40484
γ Enolase (N-14)	200 мкг/мл		sc-31859
γ Enolase (N-14) P	100 µg/0.5 ml		sc-31859 P
γ Enolase (NSE-P1)	200 мкг/мл		sc-21738
γ Enolase (NSE-P2)	200 мкг/мл		sc-21737
γ Enolase (T-12)	200 мкг/мл		sc-31860
γ Enolase (T-12) P	100 µg/0.5 ml		sc-31860 P
γ Энолаза (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37045-PR
γ Энолаза (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37046-PR
γ Энолаза siRNA (h)	10 µM		sc-37045
γ Энолаза siRNA (m)	10 µM		sc-37046
γ1-Adaptin (B-2)	200 мкг/мл		sc-25291
γA-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40450-PR
γA-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40451-PR
γA-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40450
γA-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40451
γB-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40452-PR
γB-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40453-PR
γB-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40452
γB-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40453
γC-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40454-PR
γC-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40455-PR
γC-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40454
γC-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40455
γ-crystallin (FL-175)	200 мкг/мл		sc-22746
γ-crystallin (P-18)	200 мкг/мл		sc-22415
γ-crystallin (P-18) P	100 µg/0.5 ml		sc-22415 P
γD-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40456-PR
γD-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40457-PR
γD-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40456
γD-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40457
γE-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40458-PR
γE-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40459-PR
γE-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40458
γE-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40459
γF-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40460-PR
γF-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40461-PR
γF-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40460
γF-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40461
γ-GCSc (C-15)	200 мкг/мл		sc-22667
γ-GCSc (C-15) P	100 µg/0.5 ml		sc-22667 P
γ-GCSc (H-338)	200 мкг/мл		sc-22755
γ-GCSm (FL-274)	200 мкг/мл		sc-22754
γ-GCSm (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40602-PR
γ-GCSm (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40603-PR
γ-GCSm (T-16)	200 мкг/мл		sc-22663
γ-GCSm (T-16) P	100 µg/0.5 ml		sc-22663 P
γ-GCSm siRNA (h)	10 µM		sc-40602
γ-GCSm siRNA (m)	10 µM		sc-40603
γN-crystallin (C-20)	200 мкг/мл		sc-22419
γN-crystallin (C-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-22419 P
γN-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40462-PR
γN-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40463-PR
γN-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40462
γN-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40463
γS-crystallin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40464-PR
γS-crystallin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40465-PR
γS-crystallin siRNA (h)	10 µM		sc-40464
γS-crystallin siRNA (m)	10 µM		sc-40465
ε IF2Bε (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-35278-PR
ε IF2Bε (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-35279-PR
ε IF2Bε siRNA (h)	10 µM		sc-35278
ε IF2Bε siRNA (m)	10 µM		sc-35279
κ-casein (A-14)	200 мкг/мл		sc-17975
κ-casein (A-14) P	100 µg/0.5 ml		sc-17975 P
κ-casein (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40386-PR
κ-casein (I-20)	200 мкг/мл		sc-23780
κ-casein (I-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-23780 P
κ-casein (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40387-PR
κ-casein siRNA (h)	10 µM		sc-40386
κ-casein siRNA (m)	10 µM		sc-40387
μ-crystallin (L-20)	200 мкг/мл		sc-22424
μ-crystallin (L-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-22424 P
μ-crystallin (N-21)	200 мкг/мл		sc-22423
μ-crystallin (N-21) P	100 µg/0.5 ml		sc-22423 P
Аденилатциклаза III (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29600-PR
Аденилатциклаза III (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29601-PR
Аденилатциклаза III siRNA (h)	10 мкм		sc-29600
Аденилатциклаза III siRNA (m)	10 мкм		sc-29601
Аденилатциклаза IV (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29602-PR
Аденилатциклаза IV (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29603-PR
Аденилатциклаза IV siRNA (h)	10 мкм		sc-29602
Аденилатциклаза IV siRNA (m)	10 мкм		sc-29603
Аденилатциклаза IX (C-18)	200 мкг/мл		sc-8577
Аденилатциклаза IX (C-18) P	100 мкг/0.5 мл		sc-8577 P
Аденилатциклаза IX (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29604-PR
Аденилатциклаза IX (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29605-PR
Аденилатциклаза IX siRNA (h)	10 мкм		sc-29604
Аденилатциклаза IX siRNA (m)	10 мкм		sc-29605
Аденилатциклаза VII (M-20)	200 мкг/мл		sc-1966
Аденилатциклаза VII (M-20) P	100 мкг/0.5 мл		sc-1966 P
Аннексин I (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29198-PR
Аннексин I (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29682-PR
Аннексин I siRNA (h)	10 мкм		sc-29198
Аннексин I siRNA (m)	10 мкм		sc-29682
Аннексин II (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29199-PR
Аннексин II (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29683-PR
Аннексин II siRNA (h)	10 мкм		sc-29199
Аннексин II siRNA (m)	10 мкм		sc-29683
Аннексин IV (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29684-PR
Аннексин IV (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29685-PR
Аннексин IV siRNA (h)	10 мкм		sc-29684
Аннексин IV siRNA (m)	10 мкм		sc-29685
Аннексин V (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29686-PR
Аннексин V (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29687-PR
Аннексин V Kit	50 мкг/ 250 мкл		sc-4252 AK
Аннексин V siRNA (h)	10 мкм		sc-29686
Аннексин V siRNA (m)	10 мкм		sc-29687
Аннексин VI (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29688-PR
Аннексин VI (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29689-PR
Аннексин VI siRNA (h)	10 мкм		sc-29688
Аннексин VI siRNA (m)	10 мкм		sc-29689
Аннексин VII (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29690-PR
Аннексин VII (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29691-PR
Аннексин VII siRNA (h)	10 мкм		sc-29690
Аннексин VII siRNA (m)	10 мкм		sc-29691
Аннексин VIII (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29692-PR
Аннексин VIII (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29693-PR
Аннексин VIII siRNA (h)	10 мкм		sc-29692
Аннексин VIII siRNA (m)	10 мкм		sc-29693
Аннексин XI (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29694-PR
Аннексин XI (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29695-PR
Аннексин XI siRNA (h)	10 мкм		sc-29694
Аннексин XI siRNA (m)	10 мкм		sc-29695
Антитела HPV16 E7 (ED17)	200 мкг/мл		sc-6981
Антитела моноклональные мышиные IgG2a к HSP 70/HSC 70 (W27)	200 мкг/мл		sc-24
Антитела моноклональные мышиные к аррестину свиньи,Visual Arrestin (PDS-1)	200 мкг/мл		sc-32744
Антитела мышинные моноклональные к HSP 70 (3A3) (белок теплового шока)	200 мкг/мл		sc-32239
Кавеолин-1 (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29241-PR
Кавеолин-1 (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29942-PR
Кавеолин-1 siRNA (h)	10 мкм		sc-29241
Кавеолин-1 siRNA (m)	10 мкм		sc-29942
Кавеолин-3 (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29943-PR
Кавеолин-3 (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29944-PR
Кавеолин-3 siRNA (h)	10 мкм		sc-29943
Кавеолин-3 siRNA (m)	10 мкм		sc-29944
кортактин (C-20)	200 мкг/мл		sc-6543
кортактин (C-20) P	100 мкг/0.5 мл		sc-6543 P
Мышиные моноклональные антитела к GAPDH	200 мкг/мл	Иммуногистохимия	sc-47724
Плазминоген (3C2)	100 мкг/мл		sc-52155
Плазминоген (4D2)	100 мкг/мл		sc-52156
Плазминоген (5H3)	100 мкг/мл		sc-52157
Плазминоген (8E7)	100 мкг/мл		sc-52158
Плазминоген (8F11)	100 мкг/мл		sc-52159
Плазминоген (9D8)	100 мкг/мл		sc-52160
Плазминоген (9E7)	100 мкг/мл		sc-52161
Плазминоген (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40857-PR
Плазминоген (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-40858-PR
Плазминоген siRNA (h)	10 µM		sc-40857
Плазминоген siRNA (m)	10 µM		sc-40858
Сигнальный интермедиатор 14-3-3 ζ (V-16)	200 мкг/мл		sc-31965
Сигнальный интермедиатор 14-3-3 ζ (V-16) P	100 мкг/0.5 мл		sc-31965 P
Энолаза (1C1)	100 мкг/мл		sc-51879
Энолаза (5E2)	100 мкг/мл		sc-51881
Энолаза (5G10)	100 мкг/мл		sc-51882