|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
Dok-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35211 |
|
Dok-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35212 |
|
Dok-3 (D-18) |
200 мкг/мл | |
sc-10476 |
|
Dok-3 (D-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10476 P |
|
Dok-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44762-PR |
|
Dok-3 (H-206) |
200 мкг/мл | |
sc-33798 |
|
Dok-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35213-PR |
|
Dok-3 (M-214) |
200 мкг/мл | |
sc-33797 |
|
Dok-3 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10475 |
|
Dok-3 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10475 P |
|
Dok-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44762 |
|
Dok-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35213 |
|
Dok-5 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-27486 |
|
Dok-5 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27486 P |
|
Dok-5 (E-16) |
200 мкг/мл | |
sc-27485 |
|
Dok-5 (E-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27485 P |
|
Dok-6 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-47865 |
|
Dok-6 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47865 P |
|
Dok-6 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60547-PR |
|
Dok-6 (K-18) |
200 мкг/мл | |
sc-47867 |
|
Dok-6 (K-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47867 P |
|
Dok-6 (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-47868 |
|
Dok-6 (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47868 P |
|
Dok-6 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60547 |
|
Dok-7 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61852-PR |
|
Dok-7 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-61853-PR |
|
Dok-7 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-61852 |
|
Dok-7 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-61853 |
|
Dok-7 (H-284) |
200 мкг/мл | |
sc-50463 |
|
Dok-7 (H-77) |
200 мкг/мл | |
sc-50464 |
|
DPPX (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-46922 |
|
DPPX (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46922 P |
|
DPPX (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-46923 |
|
DPPX (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46923 P |
|
DPPX (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60548-PR |
|
DPPX (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-46924 |
|
DPPX (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46924 P |
|
DPPX (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60549-PR |
|
DPPX siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60548 |
|
DPPX siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60549 |
|
DSCR 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45480-PR |
|
DSCR 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45481-PR |
|
DSCR 1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-30589 |
|
DSCR 1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30589 P |
|
DSCR 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45480 |
|
DSCR 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45481 |
|
DSCR 4 (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14283 |
|
DSCR 4 (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14283 P |
|
DSCR 4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40496-PR |
|
DSCR 4 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14281 |
|
DSCR 4 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14281 P |
|
DSCR 4 (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14282 |
|
DSCR 4 (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14282 P |
|
DSCR 4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40496 |
|
DSCR 5 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40497-PR |
|
DSCR 5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40498-PR |
|
DSCR 5 (V-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14286 |
|
DSCR 5 (V-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14286 P |
|
DSCR 5 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40497 |
|
DSCR 5 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40498 |
|
DSCR 6 (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14291 |
|
DSCR 6 (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14291 P |
|
DSCR 6 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40499-PR |
|
DSCR 6 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40499 |
|
DSP (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18325 |
|
DSP (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18325 P |
|
DSP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40500-PR |
|
DSP (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33586 |
|
DSP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40501-PR |
|
DSP (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18328 |
|
DSP (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18328 P |
|
DSP (M-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33587 |
|
DSP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40500 |
|
DSP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40501 |
|
DSS1 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5736 |
|
DSS1 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5736 P |
|
DSS1 (FL-70) |
200 мкг/мл | |
sc-28848 |
|
DSS1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40502-PR |
|
DSS1 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5733 |
|
DSS1 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5733 P |
|
DSS1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40502 |
|
Dvl (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7397 |
|
Dvl (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7397 P |
|
Dvl (G-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7400 |
|
Dvl (G-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7400 P |
|
Dvl (H-260) |
200 мкг/мл | |
sc-25534 |
|
Dvl-1 (3F12) |
200 мкг/мл | |
sc-8025 |
|
Dvl-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35228-PR |
|
Dvl-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35229-PR |
|
Dvl-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35228 |
|
Dvl-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35229 |
|
Dvl-2 (10B5) |
200 мкг/мл | |
sc-8026 |
|
Dvl-2 (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30872 |
|
Dvl-2 (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30872 P |
|
Dvl-2 (F-13) |
200 мкг/мл | |
sc-30873 |
|
Dvl-2 (F-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30873 P |
|
Dvl-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35230-PR |
|
Dvl-2 (H-75) |
200 мкг/мл | |
sc-13974 |
|
Dvl-2 (I-20) |
200 мкг/мл | |
sc-30871 |
|
Dvl-2 (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30871 P |
|
Dvl-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35231-PR |
|
Dvl-2 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7399 |
|
Dvl-2 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7399 P |
|
Dvl-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35230 |
|
Dvl-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35231 |
|
Dvl-3 (4D3) |
200 мкг/мл | |
sc-8027 |
|
Dvl-3 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-26506 |
|
Dvl-3 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26506 P |
|
Dvl-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40491-PR |
|
Dvl-3 (H-60) |
200 мкг/мл | |
sc-28846 |
|
Dvl-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40492-PR |
|
Dvl-3 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-26504 |
|
Dvl-3 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26504 P |
|
Dvl-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40491 |
|
Dvl-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40492 |
|
Dymeclin (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-49940 |
|
Dymeclin (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49940 P |
|
Dymeclin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60558-PR |
|
Dymeclin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60559-PR |
|
Dymeclin (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49942 |
|
Dymeclin (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49942 P |
|
Dymeclin (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-49943 |
|
Dymeclin (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49943 P |
|
Dymeclin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60558 |
|
Dymeclin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60559 |
|
Dysbindin (B-13) |
200 мкг/мл | |
sc-46930 |
|
Dysbindin (B-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46930 P |
|
Dysbindin (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-46931 |
|
Dysbindin (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46931 P |
|
dysferlin (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-16635 |
|
dysferlin (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16635 P |
|
dysferlin (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16634 |
|
dysferlin (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16634 P |
|
dysferlin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43739-PR |
|
dysferlin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43739 |
|
E6-AP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40682-PR |
|
E6-AP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40682 |
|
EDD (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43744-PR |
|
EDD (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9562 |
|
EDD (M-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9562 P |
|
EDD (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9561 |
|
EDD (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9561 P |
|
EDD siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43744 |
|
EDEM (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-27391 |
|
EDEM (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27391 P |
|
EDEM (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43745-PR |
|
EDEM (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-27389 |
|
EDEM (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27389 P |
|
EDEM siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43745 |
|
EEA1 (281.7) |
200 мкг/мл | |
sc-53939 |
|
EEA1 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-6414 |
|
EEA1 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6414 P |
|
EEA1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35263-PR |
|
EEA1 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33585 |
|
EEA1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35264-PR |
|
EEA1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6415 |
|
EEA1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6415 P |
|
EEA1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35263 |
|
EEA1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35264 |
|
EHD (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23450 |
|
EHD (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23450 P |
|
EHD (H-210) |
200 мкг/мл | |
sc-32917 |
|
EHD (L-19) |
200 мкг/мл | |
sc-23452 |
|
EHD (L-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23452 P |
|
EHD1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40515-PR |
|
EHD1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40516-PR |
|
EHD1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40515 |
|
EHD1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40516 |
|
EHD2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40517-PR |
|
EHD2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40518-PR |
|
EHD2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40517 |
|
EHD2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40518 |
|
EHD3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40519-PR |
|
EHD3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40520-PR |
|
EHD3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40519 |
|
EHD3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40520 |
|
EHD4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40521-PR |
|
EHD4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40522-PR |
|
EHD4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40521 |
|
EHD4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40522 |
|
eIF1 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-49186 |
|
eIF1 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49186 P |
|
eIF1 (D-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49187 |
|
eIF1 (D-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49187 P |
|
eIF1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60570-PR |
|
eIF1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60571-PR |
|
eIF1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60570 |
|
eIF1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60571 |
|
eIF2 α (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7629 |
|
eIF2 α (C-20) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-7629 P |
|
eIF2Bb (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-31882 |
|
eIF2Bb (C-17) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-31882 P |
|
eIF2Bβ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44556-PR |
|
eIF2Bβ (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28852 |
|
eIF2Bβ (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31881 |
|
eIF2Bβ (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31881 P |
|
eIF2Bβ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44557-PR |
|
eIF2Bβ (P-4) |
200 мкг/мл | |
sc-9979 |
|
eIF2Bβ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44556 |
|
eIF2Bβ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44557 |
|
eIF2Bγ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35274-PR |
|
eIF2Bγ (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28853 |
|
eIF2Bγ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35275-PR |
|
eIF2Bγ (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-31883 |
|
eIF2Bγ (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31883 P |
|
eIF2Bγ (P-5) |
200 мкг/мл | |
sc-9980 |
|
eIF2Bγ (S-17) |
200 мкг/мл | |
sc-31884 |
|
eIF2Bγ (S-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31884 P |
|
eIF2Bγ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35274 |
|
eIF2Bγ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35275 |
|
eIF2Bδ (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31891 |
|
eIF2Bδ (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31891 P |
|
eIF2Bδ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35276-PR |
|
eIF2Bδ (H-280) |
200 мкг/мл | |
sc-28855 |
|
eIF2Bδ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35277-PR |
|
eIF2Bδ (P-6) |
200 мкг/мл | |
sc-9981 |
|
eIF2Bδ (S-18) |
200 мкг/мл | |
sc-31890 |
|
eIF2Bδ (S-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31890 P |
|
eIF2Bδ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35276 |
|
eIF2Bδ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35277 |
|
eIF2Bε (H-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31893 |
|
eIF2Bε (H-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31893 P |
|
eIF2Bε (H-290) |
200 мкг/мл | |
sc-28854 |
|
eIF2Bε (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-31892 |
|
eIF2Bε (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31892 P |
|
eIF2Bε (P-7) |
200 мкг/мл | |
sc-9982 |
|
eIF2C (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44837-PR |
|
eIF2C (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-32877 |
|
eIF2C (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44838-PR |
|
eIF2C (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-32360 |
|
eIF2C (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32360 P |
|
eIF2C siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44837 |
|
eIF2C siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44838 |
|
eIF2C1 (E-12) |
200 мкг/мл | |
sc-32657 |
|
eIF2C1 (E-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32657 P |
|
eIF2C1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44408-PR |
|
eIF2C1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44647-PR |
|
eIF2C1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44408 |
|
eIF2C1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44647 |
|
eIF2C2 (4F9) |
200 мкг/мл | |
sc-53521 |
|
eIF2C2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44409-PR |
|
eIF2C2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44659-PR |
|
eIF2C2 (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-32659 |
|
eIF2C2 (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32659 P |
|
eIF2C2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44409 |
|
eIF2C2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44659 |
|
eIF2C3 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-32662 |
|
eIF2C3 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32662 P |
|
eIF2C3 (F-12) |
200 мкг/мл | |
sc-32661 |
|
eIF2C3 (F-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32661 P |
|
eIF2C3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44410-PR |
|
eIF2C3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44660-PR |
|
eIF2C3 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-32660 |
|
eIF2C3 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32660 P |
|
eIF2C3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44410 |
|
eIF2C3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44660 |
|
eIF2C4 (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-32665 |
|
eIF2C4 (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32665 P |
|
eIF2C4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44411-PR |
|
eIF2C4 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-32664 |
|
eIF2C4 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-32664 P |
|
eIF2C4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44668-PR |
|
eIF2C4 (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-32663 |
|
eIF2C4 (N-13) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-32663 P |
|
eIF2C4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44411 |
|
eIF2C4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44668 |
|
eIF2C5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44669-PR |
|
eIF2C5 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44669 |
|
eIF2α (EIF2a) |
100 мкг/мл | |
sc-59498 |
|
eIF2α (FL-315) |
200 мкг/мл | |
sc-11386 |
|
eIF2α (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35272-PR |
|
eIF2α (K-17) |
200 мкг/мл | |
sc-30882 |
|
eIF2α (K-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30882 P |
|
eIF2α (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35273-PR |
|
eIF2α siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35272 |
|
eIF2α siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35273 |
|
eIF2β (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-31888 |
|
eIF2β (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31888 P |
|
eIF2β (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35270-PR |
|
eIF2β (H-203) |
200 мкг/мл | |
sc-28851 |
|
eIF2β (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35271-PR |
|
eIF2β (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-31886 |
|
eIF2β (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31886 P |
|
eIF2β (P-3) |
200 мкг/мл | |
sc-9978 |
|
eIF2β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35270 |
|
eIF2β siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35271 |
|
eIF3 p110 (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31872 |
|
eIF3 p110 (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31872 P |
|
eIF3 p110 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16376 |
|
eIF3 p110 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16376 P |
|
eIF3 p110 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40545-PR |
|
eIF3 p110 (H-220) |
200 мкг/мл | |
sc-28858 |
|
eIF3 p110 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-31873 |
|
eIF3 p110 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31873 P |
|
eIF3 p110 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40546-PR |
|
eIF3 p110 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40545 |
|
eIF3 p110 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40546 |
|
eIF3α (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16355 |
|
eIF3α (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16355 P |
|
eIF3α (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40547-PR |
|
eIF3α (H-250) |
200 мкг/мл | |
sc-50356 |
|
eIF3α (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40548-PR |
|
eIF3α siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40547 |
|
eIF3α siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40548 |
|
eIF3β (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30250 |
|
eIF3β (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30250 P |
|
eIF3β (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60080-PR |
|
eIF3β (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-50357 |
|
eIF3β (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60081-PR |
|
eIF3β (T-16) |
200 мкг/мл | |
sc-30251 |
|
eIF3β (T-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30251 P |
|
eIF3β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60080 |
|
eIF3β siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60081 |
|
eIF3γ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40549-PR |
|
eIF3γ (H-302) |
200 мкг/мл | |
sc-50355 |
|
eIF3γ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60048-PR |
|
eIF3γ (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16359 |
|
eIF3γ (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16359 P |
|
eIF3γ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40549 |
|
eIF3γ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60048 |
|
eIF3δ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43749-PR |
|
eIF3δ (R-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16362 |
|
eIF3δ (R-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16362 P |
|
eIF3δ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43749 |
|
eIF3ε (H-20) |
200 мкг/мл | |
sc-30247 |
|
eIF3ε (H-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30247 P |
|
eIF3ε (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30248 |
|
eIF3ε (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30248 P |
|
eIF3ζ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40552-PR |
|
eIF3ζ (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28856 |
|
eIF3ζ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40553-PR |
|
eIF3ζ (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31896 |
|
eIF3ζ (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31896 P |
|
eIF3ζ (Y-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16372 |
|
eIF3ζ (Y-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16372 P |
|
eIF3ζ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40552 |
|
eIF3ζ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40553 |
|
eIF3η (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16378 |
|
eIF3η (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16378 P |
|
eIF3η (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35280-PR |
|
eIF3η (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28857 |
|
eIF3η (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35281-PR |
|
eIF3η (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16377 |
|
eIF3η (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16377 P |
|
eIF3η siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35280 |
|
eIF3η siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35281 |
|
eIF3θ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40550-PR |
|
eIF3θ (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-30149 |
|
eIF3θ (L-18) |
200 мкг/мл | |
sc-22375 |
|
eIF3θ (L-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22375 P |
|
eIF3θ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40551-PR |
|
eIF3θ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40550 |
|
eIF3θ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40551 |
|
eIF4AI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40554-PR |
|
eIF4AI (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40555-PR |
|
eIF4AI (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-14211 |
|
eIF4AI (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14211 P |
|
eIF4AI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40554 |
|
eIF4AI siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40555 |
|
eIF4AI/II (H-145) |
200 мкг/мл | |
sc-50354 |
|
eIF4AII (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40556-PR |
|
eIF4AII (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40557-PR |
|
eIF4AII (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14215 |
|
eIF4AII (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14215 P |
|
eIF4AII siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40556 |
|
eIF4AII siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40557 |
|
eIF4AIII (3F1) |
200 мкг/мл | |
sc-33632 |
|
eIF4AIII (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44528-PR |
|
eIF4AIII siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44528 |
|
eIF4E (1-217) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4341 WB |
|
eIF4E (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6968 |
|
eIF4E (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6968 P |
|
eIF4E (FL-217) |
200 мкг/мл | |
sc-13963 |
|
eIF4E (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35284-PR |
|
eIF4E (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35285-PR |
|
eIF4E (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6967 |
|
eIF4E (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6967 P |
|
eIF4E (P-2) |
200 мкг/мл | |
sc-9976 |
|
eIF4E (P-2) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-9976 AC |
|
eIF4E (P-2) HRP |
200 мкг/мл | |
sc-9976 HRP |
|
eIF4E siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35284 |
|
eIF4E siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35285 |
|
eIF4G (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-9602 |
|
eIF4G (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9602 P |
|
eIF4G (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35286-PR |
|
eIF4G (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-11373 |
|
eIF4G (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35287-PR |
|
eIF4G (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-9601 |
|
eIF4G (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9601 P |
|
eIF4G siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35286 |
|
eIF4G siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35287 |
|
eIF4GII (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-13788 |
|
eIF-4GII (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13788 P |
|
eIF4GII (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40558-PR |
|
eIF4GII (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-13787 |
|
eIF4GII (N-20) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-13787 P |
|
eIF4GII siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40558 |
|
eIF5 (A-3) |
200 мкг/мл | |
sc-48419 |
|
eIF5 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-282 |
|
eIF5 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-282 P |
|
eIF5 (E-10) |
200 мкг/мл | |
sc-28309 |
|
eIF5 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35288-PR |
|
eIF5 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25527 |
|
eIF5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35289-PR |
|
eIF5 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35288 |
|
eIF5 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35289 |
|
eIF5A (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18939 |
|
eIF5A (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18939 P |
|
eIF5a (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40559-PR |
|
eIF5A (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18938 |
|
eIF5A (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18938 P |
|
eIF5a (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40560-PR |
|
eIF5a siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40559 |
|
eIF5a siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40560 |
|
Elmo (D-18) |
200 мкг/мл | |
sc-31905 |
|
Elmo (D-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31905 P |
|
Elmo (FL-727) |
200 мкг/мл | |
sc-20965 |
|
Elmo (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31904 |
|
Elmo (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31904 P |
|
Elmo1 (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-21652 |
|
Elmo1 (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21652 P |
|
Elmo1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40525-PR |
|
Elmo1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40526-PR |
|
Elmo1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21651 |
|
Elmo1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21651 P |
|
Elmo1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40525 |
|
Elmo1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40526 |
|
Elmo2 (E-16) |
200 мкг/мл | |
sc-21655 |
|
Elmo2 (E-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21655 P |
|
Elmo2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40527-PR |
|
Elmo2 (I-18) |
200 мкг/мл | |
sc-31908 |
|
Elmo2 (I-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31908 P |
|
Elmo2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40528-PR |
|
Elmo2 (M-551) |
200 мкг/мл | |
sc-21004 |
|
Elmo2 (S-14) |
200 мкг/мл | |
sc-31909 |
|
Elmo2 (S-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31909 P |
|
Elmo2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40527 |
|
Elmo2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40528 |
|
Elmo3 (E-17) |
200 мкг/мл | |
sc-21696 |
|
Elmo3 (E-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21696 P |
|
Elmo3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43750-PR |
|
Elmo3 (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-21698 |
|
Elmo3 (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21698 P |
|
Elmo3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44582-PR |
|
Elmo3 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21695 |
|
Elmo3 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21695 P |
|
Elmo3 (S-14) |
200 мкг/мл | |
sc-21700 |
|
Elmo3 (S-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21700 P |
|
Elmo3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43750 |
|
Elmo3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44582 |
|
Endophilin I-III (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-8907 |
|
Endophilin I-III (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8907 P |
|
ENGase (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27547 |
|
ENGase (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27547 P |
|
Enolase (5A4) |
100 µg/ml | |
sc-51880 |
|
Enolase (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7455 |
|
Enolase (C-19) Alexa Fluor® 405 |
100 µg/2 ml | |
sc-7455 AF405 |
|
Enolase (C-19) Alexa Fluor® 488 |
100 µg/2 ml | |
sc-7455 AF488 |
|
Enolase (C-19) Alexa Fluor® 647 |
100 µg/2 ml | |
sc-7455 AF647 |
|
Enolase (C-19) FITC |
200 мкг/мл | |
sc-7455 FITC |
|
Enolase (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7455 P |
|
Enolase (C-19) TRITC |
200 мкг/мл | |
sc-7455 TRITC |
|
Enolase (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31857 |
|
Enolase (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31857 P |
|
Enolase (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-15343 |
|
Enolase (V-15) |
200 мкг/мл | |
sc-31858 |
|
Enolase (V-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31858 P |
|
Eppin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44415-PR |
|
Eppin (H-100) |
200 мкг/мл | |
sc-33817 |
|
Eppin (I-12) |
200 мкг/мл | |
sc-34604 |
|
Eppin (I-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34604 P |
|
Eppin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44423-PR |
|
Eppin (M-45) |
200 мкг/мл | |
sc-33818 |
|
Eppin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44415 |
|
Eppin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44423 |
|
Eps 15 (1-896) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4235 WB |
|
Eps15 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-534 |
|
Eps15 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-534 P |
|
Eps15 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35321-PR |
|
Eps15 (H-896) |
200 мкг/мл | |
sc-1840 |
|
Eps15 (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-11716 |
|
Eps15 (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11716 P |
|
Eps15 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35322-PR |
|
Eps15 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35321 |
|
Eps15 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35322 |
|
Eps15R (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40507-PR |
|
Eps15R (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40508-PR |
|
Eps15R siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40507 |
|
Eps15R siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40508 |
|
Eps8 (583-821) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4236 WB |
|
Eps8 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-30778 |
|
Eps8 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30778 P |
|
Eps8 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40503-PR |
|
Eps8 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40504-PR |
|
Eps8 (M-238) |
200 мкг/мл | |
sc-1841 |
|
Eps8 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-30776 |
|
Eps8 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30776 P |
|
Eps8 (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-30777 |
|
Eps8 (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30777 P |
|
Eps8 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40503 |
|
|