|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
Eps8 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40504 |
|
epsin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40509-PR |
|
epsin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40510-PR |
|
epsin 1 (G-12) |
200 мкг/мл | |
sc-48372 |
|
epsin 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35323-PR |
|
epsin 1 (H-130) |
200 мкг/мл | |
sc-25521 |
|
epsin 1 (L-19) |
200 мкг/мл | |
sc-5411 |
|
epsin 1 (L-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5411 P |
|
epsin 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35324-PR |
|
epsin 1 (R-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8673 |
|
epsin 1 (R-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8673 P |
|
epsin 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35323 |
|
epsin 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35324 |
|
epsin 2 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-5414 |
|
epsin 2 (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5414 P |
|
epsin 2 (G-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5413 |
|
epsin 2 (G-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5413 P |
|
epsin 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40511-PR |
|
epsin 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40512-PR |
|
epsin 2 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31647 |
|
epsin 2 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31647 P |
|
epsin 2 (T-17) |
200 мкг/мл | |
sc-31649 |
|
epsin 2 (T-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31649 P |
|
epsin 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40511 |
|
epsin 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40512 |
|
epsin 2b (H-18) |
200 мкг/мл | |
sc-5412 |
|
epsin 2b (H-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5412 P |
|
epsin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40509 |
|
epsin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40510 |
|
ERAP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43577-PR |
|
ERAP1 (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-26884 |
|
ERAP1 (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26884 P |
|
ERAP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44435-PR |
|
ERAP1 (S-19) |
200 мкг/мл | |
sc-26885 |
|
ERAP1 (S-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26885 P |
|
ERAP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43577 |
|
ERAP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44435 |
|
ERBIN (D-16) |
200 мкг/мл | |
sc-13248 |
|
ERBIN (D-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13248 P |
|
ERBIN (D-16) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-13248 X |
|
ERBIN (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40541-PR |
|
ERBIN (H-210) |
200 мкг/мл | |
sc-30054 |
|
ERBIN (K-13) |
200 мкг/мл | |
sc-13249 |
|
ERBIN (K-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13249 P |
|
ERBIN (K-13) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-13249 X |
|
ERBiN (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40542-PR |
|
ERBIN siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40541 |
|
ERBiN siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40542 |
|
ERdj3 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-46944 |
|
ERdj3 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46944 P |
|
ERdj3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60595-PR |
|
ERdj3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60596-PR |
|
ERdj3 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-46945 |
|
ERdj3 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46945 P |
|
ERdj3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60595 |
|
ERdj3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60596 |
|
ES (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-33499 |
|
ES (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33499 P |
|
ES (D-16) |
200 мкг/мл | |
sc-33500 |
|
ES (D-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33500 P |
|
ES (G-15) |
200 мкг/мл | |
sc-33501 |
|
ES (G-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33501 P |
|
ES (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45269-PR |
|
ES (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45270-PR |
|
ES (Y-20) |
200 мкг/мл | |
sc-33498 |
|
ES (Y-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33498 P |
|
ES siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45269 |
|
ES siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45270 |
|
ESM-1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20344 |
|
ESM-1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20344 P |
|
ESM-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40543-PR |
|
ESM-1 (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-20343 |
|
ESM-1 (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20343 P |
|
ESM-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40543 |
|
EST-1 (EST.1) (сульфотрансфераза) |
100 мкг/мл | |
sc-59499 |
|
EVC2 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-28392 |
|
EVC2 (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28392 P |
|
EVC2 (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-28391 |
|
EVC2 (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28391 P |
|
EVC2 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-28390 |
|
EVC2 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28390 P |
|
EVC2 (Y-20) |
200 мкг/мл | |
sc-28393 |
|
EVC2 (Y-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28393 P |
|
EWS (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6532 |
|
EWS (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6532 P |
|
EWS (C-9) |
200 мкг/мл | |
sc-48404 |
|
EWS (G-5) |
200 мкг/мл | |
sc-28327 |
|
EWS (G-5) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28327 P |
|
EWS (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35347-PR |
|
EWS (H-60) |
200 мкг/мл | |
sc-28865 |
|
EWS (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35348-PR |
|
EWS (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-6533 |
|
EWS (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6533 P |
|
EWS (N-18) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-6533 X |
|
EWS siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35347 |
|
EWS siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35348 |
|
EXT1 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-11039 |
|
EXT1 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11039 P |
|
EXT1 (V-15) |
200 мкг/мл | |
sc-11040 |
|
EXT1 (V-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11040 P |
|
EXT2 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-11045 |
|
EXT2 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11045 P |
|
EXT2 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-11042 |
|
EXT2 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11042 P |
|
EXTL2 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-46952 |
|
EXTL2 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46952 P |
|
EXTL2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60611-PR |
|
EXTL2 (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-46954 |
|
EXTL2 (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46954 P |
|
EXTL2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60612-PR |
|
EXTL2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60611 |
|
EXTL2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60612 |
|
FAAH (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-26428 |
|
FAAH (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26428 P |
|
FAAH (V-17) |
200 мкг/мл | |
sc-26427 |
|
FAAH (V-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26427 P |
|
FACE-1 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-34777 |
|
FACE-1 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34777 P |
|
FACE-1 (D-16) |
200 мкг/мл | |
sc-34778 |
|
FACE-1 (D-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34778 P |
|
FACE-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45524-PR |
|
FACE-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45525-PR |
|
FACE-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45524 |
|
FACE-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45525 |
|
Factor IX (133-01) |
100 мкг/мл | |
sc-59500 |
|
Factor IX (133-09) |
100 µg/ml | |
sc-59501 |
|
Factor IX (9D) |
100 µg/ml | |
sc-59503 |
|
Factor IX (F9-1) |
100 µg/ml | |
sc-52800 |
|
Factor IX (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40403-PR |
|
Factor IX (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16337 |
|
Factor IX (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16337 P |
|
Factor IX (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40404-PR |
|
Factor IX siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40403 |
|
Factor IX siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40404 |
|
Factor V (6A5) |
200 мкг/мл | |
sc-13512 |
|
Factor V (701) |
100 мкг/мл | |
sc-59504 |
|
Factor V (CBC-MOR101) |
200 мкг/мл | |
sc-59505 |
|
Factor V (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40399-PR |
|
Factor V (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16335 |
|
Factor V (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16335 P |
|
Factor V (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40400-PR |
|
Factor V (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16336 |
|
Factor V (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16336 P |
|
Factor V siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40399 |
|
Factor V siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40400 |
|
Factor VII (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-16344 |
|
Factor VII (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16344 P |
|
Factor VII (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40401-PR |
|
Factor VII (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16343 |
|
Factor VII (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16343 P |
|
Factor VII (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40402-PR |
|
Factor VII (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-16347 |
|
Factor VII (M-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16347 P |
|
Factor VII (RFF-VII/1) |
200 мкг/мл | |
sc-59506 |
|
Factor VII (RFF-VII/2) |
200 мкг/мл | |
sc-59507 |
|
Factor VII siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40401 |
|
Factor VII siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40402 |
|
Factor VIII (012) |
100 µg/ml | |
sc-59508 |
|
Factor VIII (101) |
100 мкг/мл | |
sc-59509 |
|
Factor VIII (102) |
100 µl ascites | |
sc-59510 |
|
Factor VIII (104) |
100 мкг/мл | |
sc-59511 |
|
Factor VIII (F-15) |
200 мкг/мл | |
sc-27650 |
|
Factor VIII (F-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27650 P |
|
Factor VIII (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43756-PR |
|
Factor VIII (H-19) |
200 мкг/мл | |
sc-27647 |
|
Factor VIII (H-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27647 P |
|
Factor VIII (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44757-PR |
|
Factor VIII (RFFVIIIC/10) |
100 мкг/мл | |
sc-59513 |
|
Factor VIII (RFFVIIIC/8) |
100 µg/ml | |
sc-59514 |
|
Factor VIII heavy chain (H-140) |
200 мкг/мл | |
sc-33583 |
|
Factor VIII light chain (RFFVIII C/5) |
200 мкг/мл | |
sc-59512 |
|
Factor VIII light chain (H-100) |
200 мкг/мл | |
sc-33584 |
|
Factor VIII siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43756 |
|
Factor VIII siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44757 |
|
Factor X (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16341 |
|
Factor X (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16341 P |
|
Factor X (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40405-PR |
|
Factor X (H-120) |
200 мкг/мл | |
sc-20673 |
|
Factor X (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40406-PR |
|
Factor X siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40405 |
|
Factor X siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40406 |
|
Factor XI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60625-PR |
|
Factor XI (hfXI-2) |
100 мкг/мл | |
sc-59515 |
|
Factor XI (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60626-PR |
|
Factor XI (T-12) |
200 мкг/мл | |
sc-48159 |
|
Factor XI (T-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48159 P |
|
Factor XI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60625 |
|
Factor XI siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60626 |
|
Factor XII heavy chain (801) |
100 µg/ml | |
sc-59517 |
|
Factor XII heavy chain (B7C9) |
200 мкг/мл | |
sc-59518 |
|
Factor XII light chain (C6B7) |
100 µg/ml | |
sc-59519 |
|
Factor XIII A (AC-1A1) (фактор коагуляции XIII) |
100 мкг/мл | |
sc-59520 |
|
Factor XIII A (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18013 |
|
Factor XIII A (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18013 P |
|
Factor XIII A (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18012 |
|
Factor XIII A (E-20) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-18012 P |
|
Factor XIII B (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-18016 |
|
Factor XIII B (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18016 P |
|
Factor XIII B (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40407-PR |
|
Factor XIII B (I-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18015 |
|
Factor XIII B (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18015 P |
|
Factor XIII B (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40408-PR |
|
Factor XIII B siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40407 |
|
Factor XIII B siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40408 |
|
FAN (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6335 |
|
FAN (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6335 P |
|
FAN (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6336 |
|
FAN (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6336 P |
|
FANCA (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18664 |
|
FANCA (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18664 P |
|
FANCA (D-18) |
200 мкг/мл | |
sc-23612 |
|
FANCA (D-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23612 P |
|
FANCA (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40567-PR |
|
FANCA (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28215 |
|
FANCA (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40568-PR |
|
FANCA (P-15) |
200 мкг/мл | |
sc-31131 |
|
FANCA (P-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31131 P |
|
FANCA siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40567 |
|
FANCA siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40568 |
|
FANCC (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-18110 |
|
FANCC (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18110 P |
|
FANCC (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35354-PR |
|
FANCC (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28216 |
|
FANCC (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35355-PR |
|
FANCC (P-17) |
200 мкг/мл | |
sc-23777 |
|
FANCC (P-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23777 P |
|
FANCC (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18109 |
|
FANCC (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18109 P |
|
FANCC siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35354 |
|
FANCC siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35355 |
|
FANCD2 (103) |
100 мкг/мл | |
sc-59521 |
|
FANCD2 (6) |
100 мкг/мл | |
sc-59522 |
|
FANCD2 (E-19) |
200 мкг/мл | |
sc-23584 |
|
FANCD2 (E-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23584 P |
|
FANCD2 (FI17) |
200 мкг/мл | |
sc-20022 |
|
FANCD2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35356-PR |
|
FANCD2 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28194 |
|
FANCD2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35357-PR |
|
FANCD2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35356 |
|
FANCD2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35357 |
|
FANCE (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40569-PR |
|
FANCE (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28217 |
|
FANCE (L-21) |
200 мкг/мл | |
sc-23585 |
|
FANCE (L-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23585 P |
|
FANCE siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40569 |
|
FANCF (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40570-PR |
|
FANCF (H-310) |
200 мкг/мл | |
sc-28218 |
|
FANCF (K-18) |
200 мкг/мл | |
sc-19328 |
|
FANCF (K-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19328 P |
|
FANCF (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19327 |
|
FANCF (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19327 P |
|
FANCF siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40570 |
|
FANCG (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28219 |
|
FANCL (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45661-PR |
|
FANCL (K-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46114 |
|
FANCL (K-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46114 P |
|
FANCL (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45662-PR |
|
FANCL (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-46116 |
|
FANCL (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46116 P |
|
FANCL siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45661 |
|
FANCL siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45662 |
|
ferritin (F23) |
100 µg/ml | |
sc-51887 |
|
ferritin (F31) |
100 µg/ml | |
sc-51888 |
|
ferritin heavy chain (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40575-PR |
|
ferritin heavy chain (H-53) |
200 мкг/мл | |
sc-25617 |
|
ferritin heavy chain (H-53) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25617 AC |
|
ferritin heavy chain (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40576-PR |
|
ferritin heavy chain (Y-16) |
200 мкг/мл | |
sc-14416 |
|
ferritin heavy chain (Y-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14416 P |
|
ferritin heavy chain siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40575 |
|
ferritin heavy chain siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40576 |
|
ferritin light chain (057-10010) |
100 мкг/мл | |
sc-59523 |
|
ferritin light chain (057-10030) |
100 мкг/мл | |
sc-59524 |
|
ferritin light chain (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14422 |
|
ferritin light chain (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14422 P |
|
ferritin light chain (D-18) |
200 мкг/мл | |
sc-14420 |
|
ferritin light chain (D-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14420 P |
|
ferritin light chain (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40577-PR |
|
ferritin light chain (H-45) |
200 мкг/мл | |
sc-25616 |
|
ferritin light chain (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40578-PR |
|
ferritin light chain siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40577 |
|
ferritin light chain siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40578 |
|
FGF-BP (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23603 |
|
FGF-BP (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23603 P |
|
FGF-BP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40579-PR |
|
FGF-BP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40579 |
|
Fibrinogen (15E11) |
100 µg/ml | |
sc-51889 |
|
Fibrinogen (15H12) |
100 µg/ml | |
sc-51890 |
|
Fibrinogen (1D6) |
100 µg/ml | |
sc-57508 |
|
Fibrinogen (1F3) |
100 µg/ml | |
sc-51891 |
|
Fibrinogen (26E7) |
100 мкг/мл | |
sc-51893 |
|
Fibrinogen (27C8) |
100 µg/ml | |
sc-51894 |
|
Fibrinogen (40F11) |
100 µg/ml | |
sc-51895 |
|
Fibrinogen (41D9) |
100 µg/ml | |
sc-51896 |
|
Fibrinogen (49D2) |
100 мкг/мл | |
sc-51897 |
|
Fibrinogen (6G12) |
100 µg/ml | |
sc-51898 |
|
Fibrinogen α (1F7) |
100 µg/ml | |
sc-51892 |
|
Fibrinogen α (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18026 |
|
Fibrinogen α (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18026 P |
|
Fibrinogen α (FgA) |
100 мкг/мл | |
sc-59525 |
|
Fibrinogen α (G-16) |
200 мкг/мл | |
sc-33916 |
|
Fibrinogen α (G-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33916 P |
|
Fibrinogen α (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40409-PR |
|
Fibrinogen α (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33580 |
|
Fibrinogen α (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40410-PR |
|
Fibrinogen α (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-33917 |
|
Fibrinogen α (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33917 P |
|
Fibrinogen α (UC45) |
200 мкг/мл | |
sc-53284 |
|
Fibrinogen α siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40409 |
|
Fibrinogen α siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40410 |
|
Fibrinogen β (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18029 |
|
Fibrinogen β (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18029 P |
|
Fibrinogen β (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37096-PR |
|
Fibrinogen β (H-270) |
200 мкг/мл | |
sc-33581 |
|
Fibrinogen β (I-18) |
200 мкг/мл | |
sc-18027 |
|
Fibrinogen β (I-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18027 P |
|
Fibrinogen β (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37097-PR |
|
Fibrinogen β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-37096 |
|
Fibrinogen β siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37097 |
|
Fibrinogen γ (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18032 |
|
Fibrinogen γ (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18032 P |
|
Fibrinogen γ (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18031 |
|
Fibrinogen γ (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18031 P |
|
Fibrinogen γ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37098-PR |
|
Fibrinogen γ (H-194) |
200 мкг/мл | |
sc-33582 |
|
Fibrinogen γ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37099-PR |
|
Fibrinogen γ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-37098 |
|
Fibrinogen γ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37099 |
|
Fibrocystin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60637-PR |
|
Fibrocystin (I-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49672 |
|
Fibrocystin (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49672 P |
|
Fibrocystin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60638-PR |
|
Fibrocystin (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49674 |
|
Fibrocystin (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49674 P |
|
Fibrocystin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60637 |
|
Fibrocystin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60638 |
|
Fibromodulin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40995-PR |
|
Fibromodulin (H-50) |
200 мкг/мл | |
sc-33772 |
|
Fibromodulin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44823-PR |
|
Fibromodulin (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-25857 |
|
Fibromodulin (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25857 P |
|
Fibromodulin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40995 |
|
Fibromodulin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44823 |
|
fish (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35376-PR |
|
fish (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-9947 |
|
fish (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9947 P |
|
fish (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35377-PR |
|
fish (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-9945 |
|
fish (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9945 P |
|
fish (M-300) |
200 мкг/мл | |
sc-30122 |
|
fish siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35376 |
|
fish siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35377 |
|
Fli-1 (7.3) |
200 мкг/мл | |
sc-53826 |
|
Flightless I (116.40) |
200 мкг/мл | |
sc-21716 |
|
Flightless I (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35386-PR |
|
Flightless I (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-30046 |
|
Flightless I (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35387-PR |
|
Flightless I (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22123 |
|
Flightless I (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22123 P |
|
Flightless I siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35386 |
|
Flightless I siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35387 |
|
Flotillin-1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16642 |
|
Flotillin-1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16642 P |
|
Flotillin-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35391-PR |
|
Flotillin-1 (H-104) |
200 мкг/мл | |
sc-25506 |
|
Flotillin-1 (H-104) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25506 AC |
|
Flotillin-1 (K-19) |
200 мкг/мл | |
sc-16640 |
|
Flotillin-1 (K-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16640 P |
|
Flotillin-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35392-PR |
|
Flotillin-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35391 |
|
Flotillin-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35392 |
|
Flotillin-2 (A-16) |
200 мкг/мл | |
sc-30750 |
|
Flotillin-2 (A-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30750 P |
|
Flotillin-2 (A-3) |
200 мкг/мл | |
sc-48398 |
|
Flotillin-2 (B-6) |
200 мкг/мл | |
sc-28320 |
|
Flotillin-2 (B-6) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-28320 AC |
|
Flotillin-2 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16645 |
|
Flotillin-2 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16645 P |
|
Flotillin-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35393-PR |
|
Flotillin-2 (H-90) |
200 мкг/мл | |
sc-25507 |
|
Flotillin-2 (H-90) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25507 AC |
|
Flotillin-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35394-PR |
|
Flotillin-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35393 |
|
Flotillin-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35394 |
|
Fluorogenic Proteasome Substrate |
0.5 mg/0.1 ml | |
sc-3128 |
|
Fluorogenic Proteasome Substrate |
0.5 mg/0.1 ml | |
sc-3129 |
|
FMIP (L-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5830 |
|
FMIP (L-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5830 P |
|
FMIP (Y-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5829 |
|
FMIP (Y-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5829 P |
|
Forskolin |
5 мг | |
sc-3562 |
|
Forssman Antigen (M1/87) |
200 мкг/мл | |
sc-23939 |
|
Forssman Antigen (M1/87) L |
200 µg/0.1 ml | |
sc-23939 L |
|
Frataxin (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-25108 |
|
Frataxin (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25108 P |
|
Frataxin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40580-PR |
|
Frataxin (H-155) |
200 мкг/мл | |
sc-25820 |
|
Frataxin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40581-PR |
|
Frataxin (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-25106 |
|
Frataxin (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25106 P |
|
Frataxin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40580 |
|
Frataxin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40581 |
|
FRS2 (0.T.200) |
100 мкг/мл | |
sc-59526 |
|
FRS2 (A-5) |
200 мкг/мл | |
sc-17841 |
|
FRS2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35413-PR |
|
FRS2 (H-91) |
200 мкг/мл | |
sc-8318 |
|
FRS2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35414-PR |
|
FRS2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35413 |
|
FRS2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35414 |
|
FTCD (58K-9) |
200 мкг/мл | |
sc-53128 |
|
FTCD (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60662-PR |
|
FTCD (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60663-PR |
|
FTCD (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-47884 |
|
FTCD (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47884 P |
|
FTCD (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-47885 |
|
FTCD (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47885 P |
|
FTCD siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60662 |
|
FTCD siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60663 |
|
FTα (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-487 |
|
FTα (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-487 P |
|
FTα (FL-379) |
200 мкг/мл | |
sc-13964 |
|
FTα (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35420-PR |
|
FTα (IB7) |
200 мкг/мл | |
sc-23906 |
|
FTα (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35419-PR |
|
FTα (Y-53) |
200 мкг/мл | |
sc-136 |
|
FTα (Y-53) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-136 P |
|
FTα siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35420 |
|
FTα siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35419 |
|
FTβ (B-7) |
200 мкг/мл | |
sc-46664 |
|
FTβ (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-30781 |
|
FTβ (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-30781 P |
|
FTβ (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-13965 |
|
FTβ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35418-PR |
|
FTβ (X-28) |
200 мкг/мл | |
sc-137 |
|
FTβ (X-28) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-137 P |
|
FTβ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35417 |
|
FTβ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35418 |
|
FucT-III (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40584-PR |
|
FucT-III siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40584 |
|
FucT-III/V/VI (D-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14874 |
|
FucT-III/V/VI (D-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14874 P |
|
FucT-III/V/VI (I-21) |
200 мкг/мл | |
sc-14873 |
|
FucT-III/V/VI (I-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14873 P |
|
FucT-III/VI (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-14876 |
|
FucT-III/VI (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14876 P |
|
FucT-IV (29) (фукосилтрансфераза) |
200 мкг/мл | |
sc-53289 |
|
FucT-IV (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14871 |
|
FucT-IV (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14871 P |
|
FucT-IV (DU-HL60-3) (фукосилтрансфераза) |
100 мкг/мл | |
sc-59528 |
|
FucT-IV (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40585-PR |
|
FucT-IV (MC-1) (фукосилтрансфераза) |
100 мкг/мл | |
sc-59529 |
|
FucT-IV (MEM-158) (фукосилтрансфераза) |
100 мкг/мл | |
sc-51597 |
|
FucT-IV (MEM-158) FITC (фукосилтрансфераза) |
100 тестов в 2 мл | |
sc-51597 FITC |
|
FucT-IV (MMA) (фукосилтрансфераза) |
100 мкг/мл | |
sc-59530 |
|
FucT-IV (MY-1) |
500 µl supernatant | |
sc-59531 |
|
FucT-IV (TG1) (фукосилтрансфераза) |
100 мкг/мл | |
sc-59532 |
|
FucT-IV siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40585 |
|
FucT-IX (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14889 |
|
FucT-IX (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14889 P |
|
FucT-IX (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40590-PR |
|
FucT-IX (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40591-PR |
|
FucT-IX (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-14886 |
|
FucT-IX (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14886 P |
|
FucT-IX siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40590 |
|
FucT-IX siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40591 |
|
FucT-l (97-I) |
100 µg/ml | |
sc-52398 |
|
FucT-l (97-I) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-52398 FITC |
|
FucT-l (G-13) |
200 мкг/мл | |
sc-21963 |
|
FucT-l (G-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21963 P |
|
FucT-V (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40586-PR |
|
FucT-V (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-14872 |
|
FucT-V (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14872 P |
|
FucT-V siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40586 |
|
FucT-VI (G-16) |
200 мкг/мл | |
sc-14877 |
|
FucT-VI (G-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14877 P |
|
FucT-VI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40587-PR |
|
FucT-VI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40587 |
|
FucT-VII (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-14881 |
|
FucT-VII (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14881 P |
|
FucT-VII (D-15) |
200 мкг/мл | |
sc-14883 |
|
FucT-VII (D-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14883 P |
|
FucT-VII (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40588-PR |
|
FucT-VII (L-14) |
200 мкг/мл | |
sc-14879 |
|
FucT-VII (L-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14879 P |
|
FucT-VII (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40589-PR |
|
FucT-VII siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40588 |
|
FucT-VII siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40589 |
|
FucT-VIII (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34626 |
|
FucT-VIII (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34626 P |
|
FucT-VIII (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45757-PR |
|
FucT-VIII (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45758-PR |
|
FucT-VIII (S-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34629 |
|
FucT-VIII (S-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34629 P |
|
FucT-VIII siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45757 |
|
FucT-VIII siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45758 |
|
fumarate hydratase (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-27995 |
|
fumarate hydratase (C-16) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-27995 P |
|
fumarate hydratase (S-18) |
200 мкг/мл | |
sc-27994 |
|
fumarate hydratase (S-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27994 P |
|
Furin (575-794) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4492 WB |
|
|