|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
Furin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40595-PR |
|
Furin (H-220) |
200 мкг/мл | |
sc-20801 |
|
Furin (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-12485 |
|
Furin (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12485 P |
|
Furin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40596-PR |
|
Furin (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-12484 |
|
Furin (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12484 P |
|
Furin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40595 |
|
Furin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40596 |
|
FUS/TLS (4H11) |
200 мкг/мл | |
sc-47711 |
|
FUS/TLS (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40563-PR |
|
FUS/TLS (H-76) |
200 мкг/мл | |
sc-25540 |
|
FUS/TLS (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40564-PR |
|
FUS/TLS (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-8530 |
|
FUS/TLS (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8530 P |
|
FUS/TLS siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40563 |
|
FUS/TLS siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40564 |
|
FUT1 (92 FR A2) |
100 мкг/мл | |
sc-59534 |
|
FUT1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40592-PR |
|
FUT1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40592 |
|
FUT2 (G-15) |
200 мкг/мл | |
sc-21966 |
|
FUT2 (G-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21966 P |
|
FUT2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40593-PR |
|
FUT2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40594-PR |
|
FUT2 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-21964 |
|
FUT2 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21964 P |
|
FUT2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40593 |
|
FUT2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40594 |
|
Fyb (A-18) |
200 мкг/мл | |
sc-7107 |
|
Fyb (A-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7107 P |
|
Fyb (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-7105 |
|
Fyb (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7105 P |
|
Fyb (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40597-PR |
|
Fyb (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40598-PR |
|
Fyb (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-7106 |
|
Fyb (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7106 P |
|
Fyb siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40597 |
|
Fyb siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40598 |
|
g Энолаза (37E4) |
100 мкг/мл | |
sc-59536 |
|
g Энолаза (85F11) |
100 мкг/мл | |
sc-59537 |
|
g Энолаза (MIG-N3) |
100 мкг/мл | |
sc-59538 |
|
g Энолаза (V1-H14) |
100 мкг/мл | |
sc-59539 |
|
G6Pase-α (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33839 P |
|
G6Pase-α (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-27198 |
|
G6Pase-α (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27198 P |
|
G6Pase-α (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-33839 |
|
G6Pase-α (H-60) |
200 мкг/мл | |
sc-25840 |
|
G6Pase-α (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-27196 |
|
G6Pase-α (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27196 P |
|
G6Pase-α (R-13) |
200 мкг/мл | |
sc-33841 |
|
G6Pase-α (R-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33841 P |
|
Gab 1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6292 |
|
Gab 1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6292 P |
|
Gab 1 (G-12) |
200 мкг/мл | |
sc-33892 |
|
Gab 1 (G-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33892 P |
|
Gab 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35431-PR |
|
Gab 1 (H-198) |
200 мкг/мл | |
sc-9049 |
|
Gab 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35432-PR |
|
Gab 1 (V-15) |
200 мкг/мл | |
sc-33891 |
|
Gab 1 (V-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33891 P |
|
Gab 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35431 |
|
Gab 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35432 |
|
Gab 1/2 (I-18) |
200 мкг/мл | |
sc-9311 |
|
Gab 1/2 (I-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9311 P |
|
Gab 2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40606-PR |
|
Gab 2 (H-200) |
200 мкг/мл | |
sc-25498 |
|
Gab 2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40607-PR |
|
Gab 2 (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9313 |
|
Gab 2 (M-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9313 P |
|
Gab 2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40606 |
|
Gab 2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40607 |
|
Gab 3 (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-22615 |
|
Gab 3 (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22615 P |
|
Gab 3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40608-PR |
|
Gab 3 (H-19) |
200 мкг/мл | |
sc-22617 |
|
Gab 3 (H-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22617 P |
|
Gab 3 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33568 |
|
Gab 3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40609-PR |
|
Gab 3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40608 |
|
Gab 3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40609 |
|
Gads (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-8884 |
|
Gads (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8884 P |
|
Gads (F-15) |
200 мкг/мл | |
sc-12014 |
|
Gads (F-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12014 P |
|
Gads (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40958-PR |
|
Gads (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40959-PR |
|
Gads siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40958 |
|
Gads siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40959 |
|
GAIP (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6207 |
|
GAIP (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6207 P |
|
GAIP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40657-PR |
|
GAIP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40658-PR |
|
GAIP (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-6208 |
|
GAIP (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6208 P |
|
GAIP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40657 |
|
GAIP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40658 |
|
GALC (A-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49287 |
|
GALC (A-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49287 P |
|
GALC (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60669-PR |
|
GALC (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60670-PR |
|
GALC siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60669 |
|
GALC siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60670 |
|
GALK1 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-46979 |
|
GALK1 (C-16) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-46979 P |
|
GALK1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60671-PR |
|
GALK1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60672-PR |
|
GALK1 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-46981 |
|
GALK1 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46981 P |
|
GALK1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60671 |
|
GALK1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60672 |
|
GalNAc4ST-1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49012 |
|
GalNAc4ST-1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49012 P |
|
GalNAc4ST-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60691-PR |
|
GalNAc4ST-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60692-PR |
|
GalNAc4ST-1 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49014 |
|
GalNAc4ST-1 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49014 P |
|
GalNAc4ST-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60691 |
|
GalNAc4ST-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60692 |
|
GAPDH (10B8) |
100 µg/ml | |
sc-51905 |
|
GAPDH (1D4) |
250 µl supernatant | |
sc-59540 |
|
GAPDH (2D4A7) |
100 мкг/мл | |
sc-59541 |
|
GAPDH (4G5) |
100 мкг/мл | |
sc-51906 |
|
GAPDH (6C5) |
100 µg/ml | |
sc-32233 |
|
GAPDH (6F7) |
100 µg/ml | |
sc-51907 |
|
GAPDH (A-14) |
200 мкг/мл | |
sc-20358 |
|
GAPDH (A-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20358 P |
|
GAPDH (FL-335) |
200 мкг/мл | |
sc-25778 |
|
GAPDH (FL-335) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-25778 AC |
|
GAPDH (FL-335) HRP |
200 мкг/мл | |
sc-25778 HRP |
|
GAPDH (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35448-PR |
|
GAPDH (I-19) |
200 мкг/мл | |
sc-48166 |
|
GAPDH (I-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48166 P |
|
GAPDH (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31914 |
|
GAPDH (K-20) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-31914 P |
|
GAPDH (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31915 |
|
GAPDH (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31915 P |
|
GAPDH (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35449-PR |
|
GAPDH (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-20356 |
|
GAPDH (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20356 P |
|
GAPDH (V-18) |
200 мкг/мл | |
sc-20357 |
|
GAPDH (V-18) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-20357 AC |
|
GAPDH (V-18) HRP |
200 мкг/мл | |
sc-20357 HRP |
|
GAPDH (V-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20357 P |
|
GAPDH siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35448 |
|
GAPDH siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35449 |
|
GAPDH-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40626-PR |
|
GAPDH-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40627-PR |
|
GAPDH-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40626 |
|
GAPDH-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40627 |
|
GAS41 (L-14) |
200 мкг/мл | |
sc-21472 |
|
GAS41 (L-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21472 P |
|
GAS41 (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-21471 |
|
GAS41 (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21471 P |
|
GBF1 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-27940 |
|
GBF1 (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27940 P |
|
GBF1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27938 |
|
GBF1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27938 P |
|
GCAP1 (G2G4) |
200 мкг/мл | |
sc-59542 |
|
GCAP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40628-PR |
|
GCAP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40629-PR |
|
GCAP1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21050 |
|
GCAP1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21050 P |
|
GCAP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40628 |
|
GCAP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40629 |
|
GCAP2 (A1) |
200 мкг/мл | |
sc-59543 |
|
GCAP2 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-22978 |
|
GCAP2 (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22978 P |
|
GCAP2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40630-PR |
|
GCAP2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45534-PR |
|
GCAP2 (M-18) |
200 мкг/мл | |
sc-34904 |
|
GCAP2 (M-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34904 P |
|
GCAP2 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-22976 |
|
GCAP2 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22976 P |
|
GCAP2 (V-12) |
200 мкг/мл | |
sc-34905 |
|
GCAP2 (V-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34905 P |
|
GCAP2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40630 |
|
GCAP2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45534 |
|
GC-C (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34426 |
|
GC-C (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34426 P |
|
GC-C (S-13) |
200 мкг/мл | |
sc-34428 |
|
GC-C (S-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34428 P |
|
GCDFP-15 (23A3) |
250 µl supernatant | |
sc-59545 |
|
GCDFP-15 (3G153) |
250 µl supernatant | |
sc-59546 |
|
GCDFP-15 (FL-146) |
200 мкг/мл | |
sc-33814 |
|
GCDFP-15 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40631-PR |
|
GCDFP-15 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44723-PR |
|
GCDFP-15 (M-146) |
200 мкг/мл | |
sc-33815 |
|
GCDFP-15 (R-146) |
200 мкг/мл | |
sc-33816 |
|
GCDFP-15 (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-25255 |
|
GCDFP-15 (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25255 P |
|
GCDFP-15 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40631 |
|
GCDFP-15 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44723 |
|
GCH-I (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60675-PR |
|
GCH-I (K-15) |
200 мкг/мл | |
sc-48510 |
|
GCH-I (K-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48510 P |
|
GCH-I (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60676-PR |
|
GCH-I siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60675 |
|
GCH-I siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60676 |
|
GCKR (1-300) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4501 WB |
|
GCKR (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35460-PR |
|
GCKR (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-11416 |
|
GCKR (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35461-PR |
|
GCKR (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6340 |
|
GCKR (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6340 P |
|
GCKR siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35460 |
|
GCKR siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35461 |
|
GCL (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27688 |
|
GCL (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27688 P |
|
GCL (L-15) |
200 мкг/мл | |
sc-27689 |
|
GCL (L-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27689 P |
|
GCS-α-1 (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-34442 |
|
GCS-α-1 (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34442 P |
|
GCS-α-1 (G-12) |
200 мкг/мл | |
sc-21165 |
|
GCS-α-1 (G-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21165 P |
|
GCS-α-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41010-PR |
|
GCS-α-1 (H-155) |
200 мкг/мл | |
sc-20953 |
|
GCS-α-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41011-PR |
|
GCS-α-1 (r)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60101-PR |
|
GCS-α-1 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-23801 |
|
GCS-α-1 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23801 P |
|
GCS-α-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41010 |
|
GCS-α-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41011 |
|
GCS-α-1 siRNA (r) |
10 µM | |
sc-60101 |
|
GCS-α-2 (G-18) |
200 мкг/мл | |
sc-34437 |
|
GCS-α-2 (G-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34437 P |
|
GCS-α-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41012-PR |
|
GCS-α-2 (H-190) |
200 мкг/мл | |
sc-20954 |
|
GCS-α-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41013-PR |
|
GCS-α-2 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-21167 |
|
GCS-α-2 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21167 P |
|
GCS-α-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41012 |
|
GCS-α-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41013 |
|
GCS-β-1 (541-619) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4503 WB |
|
GCS-β-1 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-21310 |
|
GCS-β-1 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21310 P |
|
GCS-β-1 (G-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34430 |
|
GCS-β-1 (G-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34430 P |
|
GCS-β-1 (GC25) |
100 мкг/мл | |
sc-52230 |
|
GCS-β-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36486-PR |
|
GCS-β-1 (H-79) |
200 мкг/мл | |
sc-20955 |
|
GCS-β-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-36487-PR |
|
GCS-β-1 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34431 |
|
GCS-β-1 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34431 P |
|
GCS-β-1 (r)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60102-PR |
|
GCS-β-1 (S-14) |
200 мкг/мл | |
sc-21309 |
|
GCS-β-1 (S-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21309 P |
|
GCS-β-1 (T-18) |
200 мкг/мл | |
sc-34432 |
|
GCS-β-1 (T-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34432 P |
|
GCS-β-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-36486 |
|
GCS-β-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-36487 |
|
GCS-β-1 siRNA (r) |
10 µM | |
sc-60102 |
|
GCS-β-2 (A-17) |
200 мкг/мл | |
sc-21312 |
|
GCS-β-2 (A-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21312 P |
|
GCS-β-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41014-PR |
|
GCS-β-2 (H-135) |
200 мкг/мл | |
sc-20956 |
|
GCS-β-2 (K-12) |
200 мкг/мл | |
sc-34434 |
|
GCS-β-2 (K-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34434 P |
|
GCS-β-2 (L-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34435 |
|
GCS-β-2 (L-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34435 P |
|
GCS-β-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41015-PR |
|
GCS-β-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41014 |
|
GCS-β-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41015 |
|
GFRP (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-22697 |
|
GFRP (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22697 P |
|
GFRP (H-16) |
200 мкг/мл | |
sc-22696 |
|
GFRP (H-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22696 P |
|
GGT1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35473-PR |
|
GGT1 (H-205) |
200 мкг/мл | |
sc-20638 |
|
GGT1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35474-PR |
|
GGT1 (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19798 |
|
GGT1 (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19798 P |
|
GGT1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35473 |
|
GGT1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35474 |
|
GGT1/2 (A-14) |
200 мкг/мл | |
sc-23823 |
|
GGT1/2 (A-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23823 P |
|
GGT1/2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43802-PR |
|
GGT1/2 (H-170) |
200 мкг/мл | |
sc-20639 |
|
GGT1/2 (V-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19795 |
|
GGT1/2 (V-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19795 P |
|
GGT1/2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43802 |
|
GGT2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40632-PR |
|
GGT2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40633-PR |
|
GGT2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40632 |
|
GGT2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40633 |
|
GGT5 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40634-PR |
|
GGT5 (H-235) |
200 мкг/мл | |
sc-20640 |
|
GGT5 (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19804 |
|
GGT5 (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19804 P |
|
GGT5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40635-PR |
|
GGT5 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19805 |
|
GGT5 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19805 P |
|
GGT5 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19801 |
|
GGT5 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19801 P |
|
GGT5 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40634 |
|
GGT5 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40635 |
|
GGTase-IIβ (G-12) |
200 мкг/мл | |
sc-27404 |
|
GGTase-IIβ (G-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27404 P |
|
GGTase-IIβ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45437-PR |
|
GGTase-IIβ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45438-PR |
|
GGTase-IIβ (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-27406 |
|
GGTase-IIβ (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27406 P |
|
GGTase-IIβ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45437 |
|
GGTase-IIβ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45438 |
|
GGTase-Iα (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19113 |
|
GGTase-Iα (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19113 P |
|
GGTase-Iα (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40880-PR |
|
GGTase-Iα (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40881-PR |
|
GGTase-Iα (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19111 |
|
GGTase-Iα (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19111 P |
|
GGTase-Iα siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40880 |
|
GGTase-Iα siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40881 |
|
GGTase-Iβ (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18996 |
|
GGTase-Iβ (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18996 P |
|
GGTase-Iβ (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40882-PR |
|
GGTase-Iβ (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40883-PR |
|
GGTase-Iβ (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18994 |
|
GGTase-Iβ (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18994 P |
|
GGTase-Iβ siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40882 |
|
GGTase-Iβ siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40883 |
|
Gigaxonin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60687-PR |
|
Gigaxonin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60688-PR |
|
Gigaxonin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60687 |
|
Gigaxonin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60688 |
|
GIPC (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-9650 |
|
GIPC (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9650 P |
|
GIPC (D-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9649 |
|
GIPC (D-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9649 P |
|
GIPC (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35475-PR |
|
GIPC (H-55) |
200 мкг/мл | |
sc-25556 |
|
GIPC (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35476-PR |
|
GIPC (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9648 |
|
GIPC (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9648 P |
|
GIPC siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35475 |
|
GIPC siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35476 |
|
GIT1 (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-9657 |
|
GIT1 (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9657 P |
|
GIT1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35477-PR |
|
GIT1 (H-170) |
200 мкг/мл | |
sc-13961 |
|
GIT1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35478-PR |
|
GIT1 (r)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45954-PR |
|
GIT1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35477 |
|
GIT1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35478 |
|
GIT1 siRNA (r) |
10 µM | |
sc-45954 |
|
GIT2 (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5416 |
|
GIT2 (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5416 P |
|
GIT2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40637-PR |
|
GIT2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40636-PR |
|
GIT2 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-5417 |
|
GIT2 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5417 P |
|
GIT2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40637 |
|
GIT2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40636 |
|
Glomulin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45356-PR |
|
Glomulin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45357-PR |
|
Glomulin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45356 |
|
Glomulin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45357 |
|
Glucosidase II β (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29598-PR |
|
Glucosidase II β (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29599-PR |
|
Glucosidase II β siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29598 |
|
Glucosidase II β siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29599 |
|
Glucosidase IIα (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-20279 |
|
Glucosidase IIα (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20279 P |
|
Glucosidase IIα (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41517-PR |
|
Glucosidase IIα (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-41518-PR |
|
Glucosidase IIα (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-20277 |
|
Glucosidase IIα (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20277 P |
|
Glucosidase IIα siRNA (h) |
10 µM | |
sc-41517 |
|
Glucosidase IIα siRNA (m) |
10 µM | |
sc-41518 |
|
Glucosidase IIβ (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-20282 |
|
Glucosidase IIβ (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20282 P |
|
Glucosidase IIβ (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6451 |
|
Glucosidase IIβ (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6451 P |
|
Glucosidase IIβ (D-1) |
200 мкг/мл | |
sc-46685 |
|
Glucosidase IIβ (H-195) |
200 мкг/мл | |
sc-10774 |
|
Glucosidase IIβ (L-17) |
200 мкг/мл | |
sc-20283 |
|
Glucosidase IIβ (L-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20283 P |
|
Glucosidase IIβ (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-20280 |
|
Glucosidase IIβ (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20280 P |
|
Glucosidase IIβ (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6452 |
|
Glucosidase IIβ (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6452 P |
|
Glucosylceramide Synthase (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45404-PR |
|
Glucosylceramide Synthase (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45405-PR |
|
Glucosylceramide Synthase siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45404 |
|
Glucosylceramide Synthase siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45405 |
|
Glycodelin (001-13) |
100 µg/ml | |
sc-59549 |
|
Glycodelin (BTE 001) |
100 µg/ml | |
sc-57511 |
|
Glycodelin (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-12291 |
|
Glycodelin (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12291 P |
|
Glycodelin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43807-PR |
|
Glycodelin (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-12289 |
|
Glycodelin (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12289 P |
|
Glycodelin (Q-13) |
200 мкг/мл | |
sc-12290 |
|
Glycodelin (Q-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-12290 P |
|
Glycodelin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43807 |
|
glypican-1 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-14648 |
|
glypican-1 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14648 P |
|
glypican-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40638-PR |
|
glypican-1 (K-17) |
200 мкг/мл | |
sc-48516 |
|
glypican-1 (K-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48516 P |
|
glypican-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40639-PR |
|
glypican-1 (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-48517 |
|
glypican-1 (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48517 P |
|
glypican-1 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-14645 |
|
glypican-1 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14645 P |
|
glypican-1 (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-33923 |
|
glypican-1 (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33923 P |
|
glypican-1 (T-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14647 |
|
glypican-1 (T-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14647 P |
|
glypican-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40638 |
|
glypican-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40639 |
|
glypican-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44386-PR |
|
glypican-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44387-PR |
|
glypican-2 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-33992 |
|
glypican-2 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33992 P |
|
glypican-2 (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-33995 |
|
glypican-2 (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33995 P |
|
glypican-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44386 |
|
glypican-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44387 |
|
glypican-3 (303-464) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4286 WB |
|
glypican-3 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34095 |
|
glypican-3 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34095 P |
|
glypican-3 (F-18) |
200 мкг/мл | |
sc-34096 |
|
glypican-3 (F-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34096 P |
|
glypican-3 (G-16) |
200 мкг/мл | |
sc-10456 |
|
glypican-3 (G-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10456 P |
|
glypican-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40640-PR |
|
glypican-3 (H-162) |
200 мкг/мл | |
sc-11395 |
|
glypican-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40641-PR |
|
glypican-3 (W-18) |
200 мкг/мл | |
sc-10455 |
|
glypican-3 (W-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10455 P |
|
glypican-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40640 |
|
glypican-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40641 |
|
GnT-III (F-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27287 |
|
GnT-III (F-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27287 P |
|
GnT-III (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43808-PR |
|
GnT-III (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27276 |
|
GnT-III (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27276 P |
|
GnT-III (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27277 |
|
GnT-III (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27277 P |
|
GnT-III siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43808 |
|
GnT-V (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40642-PR |
|
GnT-V (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40643-PR |
|
GnT-V (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-19088 |
|
GnT-V (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19088 P |
|
GnT-V (T-19) |
200 мкг/мл | |
sc-34140 |
|
GnT-V (T-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34140 P |
|
GnT-V siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40642 |
|
GnT-V siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40643 |
|
gp100 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40644-PR |
|
gp100 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40645-PR |
|
gp100 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40644 |
|
gp100 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40645 |
|
GPNMB (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60721-PR |
|
GPNMB (K-16) |
200 мкг/мл | |
sc-47006 |
|
GPNMB (K-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47006 P |
|
GPNMB (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60722-PR |
|
GPNMB (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-47008 |
|
GPNMB (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47008 P |
|
GPNMB siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60721 |
|
GPNMB siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60722 |
|
GPT (A-16) |
200 мкг/мл | |
sc-47017 |
|
GPT (A-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47017 P |
|
GPT (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60753-PR |
|
GPT (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60754-PR |
|
GPT (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-47020 |
|
GPT (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47020 P |
|
GPT (Q-17) |
200 мкг/мл | |
sc-47022 |
|
GPT (Q-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47022 P |
|
GPT (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-47024 |
|
GPT (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47024 P |
|
GPT siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60753 |
|
GPT siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60754 |
|
GPT2 (A-13) |
200 мкг/мл | |
sc-46349 |
|
GPT2 (A-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46349 P |
|
GPT2 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-46350 |
|
GPT2 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46350 P |
|
GPT2 (D-15) |
200 мкг/мл | |
sc-46351 |
|
GPT2 (D-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46351 P |
|
GPT2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45647-PR |
|
GPT2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45648-PR |
|
GPT2 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46352 |
|
GPT2 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46352 P |
|
GPT2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45647 |
|
GPT2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45648 |
|
Grap (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6100 |
|
Grap (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6100 P |
|
Grap (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40960-PR |
|
Grap (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40961-PR |
|
Grap (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6101 |
|
Grap (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6101 P |
|
Grap siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40960 |
|
Grap siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40961 |
|
GRB10 (A-18) |
200 мкг/мл | |
sc-1027 |
|
GRB10 (A-18) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-1027 P |
|
GRB10 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35509-PR |
|
GRB10 (H-130) |
200 мкг/мл | |
sc-13955 |
|
GRB10 (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1026 |
|
GRB10 (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1026 P |
|
GRB10 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40962-PR |
|
GRB10 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35509 |
|
GRB10 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40962 |
|
|