|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
GRB14 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40963-PR |
|
GRB14 (H-80) |
200 мкг/мл | |
sc-20755 |
|
GRB14 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40964-PR |
|
GRB14 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6103 |
|
GRB14 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6103 P |
|
GRB14 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40963 |
|
GRB14 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40964 |
|
GRB2 (1-217) |
50 мкг | |
sc-4015 |
|
GRB2 (1-217) AC |
100 µg/0.1 ml ag. | |
sc-4015 AC |
|
GRB2 (156-199) |
50 мкг | |
sc-4036 |
|
GRB2 (156-199) AC |
100 µg/0.1 ml ag. | |
sc-4036 AC |
|
GRB2 (1-68) |
50 мкг | |
sc-4034 |
|
GRB2 (1-68) |
200 мкг/мл | |
sc-503 |
|
GRB2 (1-68) AC |
100 µg/0.1 ml ag. | |
sc-4034 AC |
|
GRB2 (2GB02) |
100 мкг/мл | |
sc-59550 |
|
GRB2 (54-164) |
50 мкг | |
sc-4035 |
|
GRB2 (54-164) AC |
100 µg/0.1 ml ag. | |
sc-4035 AC |
|
GRB2 (C-23) |
200 мкг/мл | |
sc-255 |
|
GRB2 (C-23) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-255 AC |
|
GRB2 (C-23) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-255 P |
|
GRB2 (C-23) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-255 PE |
|
GRB2 (C-23)-G |
200 мкг/мл | |
sc-255-G |
|
GRB2 (C-7) |
200 мкг/мл | |
sc-8034 |
|
GRB2 (C-7) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-8034 AC |
|
GRB2 (E-1) |
200 мкг/мл | |
sc-17813 |
|
GRB2 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29334-PR |
|
GRB2 (H-68) |
200 мкг/мл | |
sc-28839 |
|
GRB2 (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-13953 |
|
GRB2 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29335-PR |
|
GRB2 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29334 |
|
GRB2 siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29335 |
|
GRB7 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-606 |
|
GRB7 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-606 P |
|
GRB7 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35510-PR |
|
GRB7 (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-13954 |
|
GRB7 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35511-PR |
|
GRB7 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-607 |
|
GRB7 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-607 P |
|
GRB7 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35510 |
|
GRB7 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35511 |
|
GRP 75 (30A5) |
100 мкг/мл | |
sc-59551 |
|
GRP 75 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1058 |
|
GRP 75 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1058 P |
|
GRP 75 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35520-PR |
|
GRP 75 (H-155) |
200 мкг/мл | |
sc-13967 |
|
GRP 75 (K-16) |
200 мкг/мл | |
sc-31652 |
|
GRP 75 (K-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31652 P |
|
GRP 75 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35521-PR |
|
GRP 75 (V-15) |
200 мкг/мл | |
sc-31650 |
|
GRP 75 (V-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31650 P |
|
GRP 75 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35520 |
|
GRP 75 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35521 |
|
GRP 78 (76-E6) |
200 мкг/мл | |
sc-13539 |
|
GRP 78 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1051 |
|
GRP 78 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1051 P |
|
GRP 78 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29338-PR |
|
GRP 78 (H-129) |
200 мкг/мл | |
sc-13968 |
|
GRP 78 (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44261-PR |
|
GRP 78 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35522-PR |
|
GRP 78 (m2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44303-PR |
|
GRP 78 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1050 |
|
GRP 78 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1050 P |
|
GRP 78 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29338 |
|
GRP 78 siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-44261 |
|
GRP 78 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35522 |
|
GRP 78 siRNA (m2) |
10 µM | |
sc-44303 |
|
GRP 94 (2H3) |
50 µg/500 µl | |
sc-53929 |
|
GRP 94 (9G10) |
200 мкг/мл | |
sc-32249 |
|
GRP 94 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1794 |
|
GRP 94 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1794 P |
|
GRP 94 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35523-PR |
|
GRP 94 (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44304-PR |
|
GRP 94 (H-212) |
200 мкг/мл | |
sc-11402 |
|
GRP 94 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35524-PR |
|
GRP 94 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35523 |
|
GRP 94 siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-44304 |
|
GRP 94 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35524 |
|
GRP1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-9732 |
|
GRP1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9732 P |
|
GRP1 (CYT3-10) |
100 мкг/мл | |
sc-59552 |
|
GRP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40472-PR |
|
GRP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40473-PR |
|
GRP1 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-9730 |
|
GRP1 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-9730 P |
|
GRP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40472 |
|
GRP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40473 |
|
Haptoglobin (HG-36) |
100 мкг/мл | |
sc-59553 |
|
Harmonin (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-26287 |
|
Harmonin (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26287 P |
|
Harmonin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40648-PR |
|
Harmonin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40649-PR |
|
Harmonin (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-26285 |
|
Harmonin (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26285 P |
|
Harmonin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40648 |
|
Harmonin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40649 |
|
HAS1 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-23145 |
|
HAS1 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23145 P |
|
HAS1 (G-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34021 |
|
HAS1 (G-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34021 P |
|
HAS1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40690-PR |
|
HAS1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40691-PR |
|
HAS1 (R-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34020 |
|
HAS1 (R-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34020 P |
|
HAS1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40690 |
|
HAS1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40691 |
|
HAS2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45328-PR |
|
HAS2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45329-PR |
|
HAS2 (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34067 |
|
HAS2 (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34067 P |
|
HAS2 (Y-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34068 |
|
HAS2 (Y-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34068 P |
|
HAS2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45328 |
|
HAS2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45329 |
|
HAS3 (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34204 |
|
HAS3 (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34204 P |
|
HAS3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45295-PR |
|
HAS3 (L-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34202 |
|
HAS3 (L-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34202 P |
|
HAS3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45296-PR |
|
HAS3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45295 |
|
HAS3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45296 |
|
HCII (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-25250 |
|
HCII (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25250 P |
|
hDcp1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45779-PR |
|
hDcp1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45780-PR |
|
hDcp1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45779 |
|
hDcp1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45780 |
|
hDcp2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44388-PR |
|
hDcp2 (S-19) |
200 мкг/мл | |
sc-26085 |
|
hDcp2 (S-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26085 P |
|
hDcp2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44388 |
|
HE4 (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-27570 |
|
HE4 (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27570 P |
|
HE4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43826-PR |
|
HE4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45443-PR |
|
HE4 (P-12) |
200 мкг/мл | |
sc-27575 |
|
HE4 (P-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27575 P |
|
HE4 (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27577 |
|
HE4 (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27577 P |
|
HE4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43826 |
|
HE4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45443 |
|
Headpin (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-27453 |
|
Headpin (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27453 P |
|
Headpin (D-14) |
200 мкг/мл | |
sc-27454 |
|
Headpin (D-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27454 P |
|
Headpin (L-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27452 |
|
Headpin (L-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27452 P |
|
HEC-GlcNAc6ST (G-14) |
200 мкг/мл | |
sc-49026 |
|
HEC-GlcNAc6ST (G-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49026 P |
|
HEC-GlcNAc6ST (G-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49027 |
|
HEC-GlcNAc6ST (G-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49027 P |
|
HEC-GlcNAc6ST (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60776-PR |
|
HEC-GlcNAc6ST (L-13) |
200 мкг/мл | |
sc-49028 |
|
HEC-GlcNAc6ST (L-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49028 P |
|
HEC-GlcNAc6ST (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60777-PR |
|
HEC-GlcNAc6ST (M-12) |
200 мкг/мл | |
sc-49029 |
|
HEC-GlcNAc6ST (M-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49029 P |
|
HEC-GlcNAc6ST siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60776 |
|
HEC-GlcNAc6ST siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60777 |
|
Hemopexin (ABS 013-04) |
100 µg/ml | |
sc-59555 |
|
Hemopexin (ABS 013-32) |
100 µg/ml | |
sc-59556 |
|
Hemopexin (D-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49964 |
|
Hemopexin (D-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49964 P |
|
Hemopexin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60778-PR |
|
Hemopexin (L-17) |
200 мкг/мл | |
sc-49965 |
|
Hemopexin (L-17) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-49965 P |
|
Hemopexin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60779-PR |
|
Hemopexin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60778 |
|
Hemopexin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60779 |
|
Hep B sAg (1023) |
200 мкг/мл | |
sc-53299 |
|
Hep B sAg (1025) |
200 мкг/мл | |
sc-53300 |
|
HIF PHD (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-46031 |
|
HIF PHD (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46031 P |
|
HIF PHD1 (A-16) |
200 мкг/мл | |
sc-46024 |
|
HIF PHD1 (A-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46024 P |
|
HIF PHD1 (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-46025 |
|
HIF PHD1 (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46025 P |
|
HIF PHD1 (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-46026 |
|
HIF PHD1 (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46026 P |
|
HIF PHD2 (G-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34920 |
|
HIF PHD2 (G-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34920 P |
|
HIF PHD2 (H-14) |
200 мкг/мл | |
sc-34921 |
|
HIF PHD2 (H-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34921 P |
|
HIF PHD2 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-34922 |
|
HIF PHD2 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34922 P |
|
HIF PHD2 (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34923 |
|
HIF PHD2 (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34923 P |
|
HIF PHD2 (S-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34924 |
|
HIF PHD2 (S-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34924 P |
|
HIF PHD3 (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-46030 |
|
HIF PHD3 (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46030 P |
|
Hip (2G6) |
100 мкг/мл | |
sc-59557 |
|
Hip (D-15) |
200 мкг/мл | |
sc-6159 |
|
Hip (D-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6159 P |
|
Hip (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40683-PR |
|
Hip (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40684-PR |
|
Hip (R-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6158 |
|
Hip (R-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6158 P |
|
Hip siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40683 |
|
Hip siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40684 |
|
Histatin (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-28111 |
|
Histatin (C-20) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-28111 P |
|
Histatin (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-28110 |
|
Histatin (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28110 P |
|
HIV TAT (AC11.AE12) |
100 мкг/мл | |
sc-59558 |
|
HIWI (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40677-PR |
|
HIWI (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40678-PR |
|
HIWI (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-22685 |
|
HIWI (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22685 P |
|
HIWI siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40677 |
|
HIWI siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40678 |
|
HMW-Guanylin (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-33834 |
|
HMW-Guanylin (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33834 P |
|
HMW-Guanylin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45332-PR |
|
HMW-Guanylin (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-33833 |
|
HMW-Guanylin (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33833 P |
|
HMW-Guanylin (MAK-L-G-11) |
100 µg/ml | |
sc-59559 |
|
HMW-Guanylin (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-33832 |
|
HMW-Guanylin (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33832 P |
|
HMW-Guanylin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45332 |
|
HNK-1ST (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-49034 |
|
HNK-1ST (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49034 P |
|
HNK-1ST (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60794-PR |
|
HNK-1ST (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60795-PR |
|
HNK-1ST siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60794 |
|
HNK-1ST siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60795 |
|
HNP (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-22916 |
|
HNP (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22916 P |
|
HNP (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-22915 |
|
HNP (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22915 P |
|
HPA1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-26137 |
|
HPA1 (C-20) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-26137 P |
|
HPA1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40685-PR |
|
HPA1 (H-80) |
200 мкг/мл | |
sc-25825 |
|
HPA1 (L-19) |
200 мкг/мл | |
sc-26136 |
|
HPA1 (L-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26136 P |
|
HPA1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40686-PR |
|
HPA1 (M-45) |
200 мкг/мл | |
sc-25826 |
|
HPA1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40685 |
|
HPA1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40686 |
|
HPA2 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14900 |
|
HPA2 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14900 P |
|
HPA2 (H-100) |
200 мкг/мл | |
sc-30123 |
|
HPA2 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-14897 |
|
HPA2 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14897 P |
|
HPA2a (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40687-PR |
|
HPA2a siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40687 |
|
HPA2b (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40688-PR |
|
HPA2b siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40688 |
|
HPA2c (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40689-PR |
|
HPA2c siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40689 |
|
HPRG (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60808-PR |
|
HPRG (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60809-PR |
|
HPRG siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60808 |
|
HPRG siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60809 |
|
HPRT (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-20906 |
|
HPRT (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20906 P |
|
HPRT (FL-218) |
200 мкг/мл | |
sc-20975 |
|
HPRT (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40679-PR |
|
HPRT (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40680-PR |
|
HPRT (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-20904 |
|
HPRT (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20904 P |
|
HPRT siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40679 |
|
HPRT siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40680 |
|
HPS-1 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-33374 |
|
HPS-1 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33374 P |
|
HPS-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44418-PR |
|
HPS-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44993-PR |
|
HPS-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44418 |
|
HPS-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44993 |
|
HPS-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44419-PR |
|
HPS-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44867-PR |
|
HPS-3 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-33375 |
|
HPS-3 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33375 P |
|
HPS-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44419 |
|
HPS-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44867 |
|
HPS-4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44420-PR |
|
HPS-4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44996-PR |
|
HPS-4 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-33379 |
|
HPS-4 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33379 P |
|
HPS-4 (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-33380 |
|
HPS-4 (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33380 P |
|
HPS-4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44420 |
|
HPS-4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44996 |
|
HPS-5 (C-12) |
200 мкг/мл | |
sc-33384 |
|
HPS-5 (C-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33384 P |
|
HPS-5 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44421-PR |
|
HPS-5 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44998-PR |
|
HPS-5 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-33382 |
|
HPS-5 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33382 P |
|
HPS-5 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44421 |
|
HPS-5 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44998 |
|
HPS-6 (A-18) |
200 мкг/мл | |
sc-33386 |
|
HPS-6 (A-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33386 P |
|
HPS-6 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-33387 |
|
HPS-6 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33387 P |
|
HPS-6 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44422-PR |
|
HPS-6 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44999-PR |
|
HPS-6 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44422 |
|
HPS-6 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44999 |
|
HPV (BPV-1-1H8) |
100 мкг/мл | |
sc-58659 |
|
HPV1 E4 (4.37E4) |
200 мкг/мл | |
sc-53323 |
|
HPV11 L1 (250) |
100 мкг/мл | |
sc-58660 |
|
HPV11 L1 (8.F.319) (вирус папилломы человека) (снята с производства) |
100 мкг/мл | |
sc-57833 |
|
HPV16 E1/E4 (TVG 402) |
200 мкг/мл | |
sc-53324 |
|
HPV16 E1/E4 (TVG 403) |
200 мкг/мл | |
sc-53325 |
|
HPV16 E2 (TVG 261) |
200 мкг/мл | |
sc-53326 |
|
HPV16 E2 (TVG 271) |
200 мкг/мл | |
sc-53327 |
|
HPV16 E6 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1583 |
|
HPV16 E6 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1583 P |
|
HPV16 E6 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-1584 |
|
HPV16 E6 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1584 P |
|
HPV16 E6/18 E6 (C1P5) |
200 мкг/мл | |
sc-460 |
|
HPV16 E7 (289-17013) (сигнальный протеин вируса папилломы человека) |
100 мкг/мл | |
sc-58661 |
|
HPV16 E7 (5051) |
100 мкг/мл | |
sc-58150 |
|
HPV16 E7 (5061) |
100 мкг/мл | |
sc-58151 |
|
HPV16 E7 (716-281) |
100 мкг/мл | |
sc-51950 |
|
HPV16 E7 (716-325) |
100 µg/ml | |
sc-51951 |
|
HPV16 E7 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1587 |
|
HPV16 E7 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1587 P |
|
HPV16 E7 (N-21) |
200 мкг/мл | |
sc-1588 |
|
HPV16 E7 (N-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1588 P |
|
HPV16 E7 (TVG710Y) |
200 мкг/мл | |
sc-264 |
|
HPV16 E7 (TVG710Y) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-264 AC |
|
HPV16 L1 (289-16981) |
200 мкг/мл | |
sc-57834 |
|
HPV16 L1 (CAMVIR-1) |
200 мкг/мл | |
sc-47699 |
|
HPV16 L1 (vC-13) |
200 мкг/мл | |
sc-18052 |
|
HPV16 L1 (vC-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18052 P |
|
HPV18 E2 (vN-20) |
200 мкг/мл | |
sc-26938 |
|
HPV18 E2 (vN-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-26938 P |
|
HPV18 E6 (289-13965) |
200 мкг/мл | |
sc-57835 |
|
HPV18 E6 (BF7) |
200 мкг/мл | |
sc-53328 |
|
HPV18 E6 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-1585 |
|
HPV18 E6 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1585 P |
|
HPV18 E6 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-1586 |
|
HPV18 E6 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1586 P |
|
HPV18 E7 (718-15) |
100 µg/ml | |
sc-51952 |
|
HPV18 E7 (718-238) |
100 мкг/мл | |
sc-51953 |
|
HPV18 E7 (718-67) |
100 мкг/мл | |
sc-51954 |
|
HPV18 E7 (718-85) |
100 мкг/мл | |
sc-57836 |
|
HPV18 E7 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1590 |
|
HPV18 E7 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1590 P |
|
HPV18 L1 (8.F.324) |
100 мкг/мл | |
sc-57837 |
|
HPV6 L1 (8.F.316) (вирус папилломы человека) |
100 мкг/мл | |
sc-58663 |
|
HRF (FL-172) |
200 мкг/мл | |
sc-30124 |
|
HRF (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40675-PR |
|
HRF (L-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20427 |
|
HRF (L-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20427 P |
|
HRF (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40676-PR |
|
HRF (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-20426 |
|
HRF (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20426 P |
|
HRF siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40675 |
|
HRF siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40676 |
|
HSC 70 (13D3) |
200 мкг/мл | |
sc-53535 |
|
HSC 70 (1B5) |
100 µg/ml | |
sc-59560 |
|
HSC 70 (B-6) |
200 мкг/мл | |
sc-7298 |
|
HSC 70 (B-6) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7298 P |
|
HSC 70 (B-6) PE 200 µg/ml |
100 tests in 2ml | |
sc-7298 PE |
|
HSC 70 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29349-PR |
|
HSC 70 (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44263-PR |
|
HSC 70 (K-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1059 |
|
HSC 70 (K-19) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-1059 AC |
|
HSC 70 (K-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1059 P |
|
HSC 70 (K-19) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-1059 PE |
|
HSC 70 (K-19)-R |
200 мкг/мл | |
sc-1059-R |
|
HSC 70 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35593-PR |
|
HSC 70 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29349 |
|
HSC 70 siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-44263 |
|
HSC 70 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35593 |
|
HSL (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25843 |
|
HSP 10 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21375 |
|
HSP 10 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21375 P |
|
HSP 10 (FL-102) |
200 мкг/мл | |
sc-20958 |
|
HSP 10 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40654-PR |
|
HSP 10 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40655-PR |
|
HSP 10 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21373 |
|
HSP 10 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21373 P |
|
HSP 10 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40654 |
|
HSP 10 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40655 |
|
HSP 105 (D-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1805 |
|
HSP 105 (D-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1805 P |
|
HSP 105 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35597-PR |
|
HSP 105 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35596-PR |
|
HSP 105 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1804 |
|
HSP 105 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1804 P |
|
HSP 105 (N-187) |
200 мкг/мл | |
sc-6241 |
|
HSP 105 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35597 |
|
HSP 105 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35596 |
|
HSP 20 (A-15) |
200 мкг/мл | |
sc-46137 |
|
HSP 20 (A-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46137 P |
|
HSP 20 (E-12) |
200 мкг/мл | |
sc-46138 |
|
HSP 20 (E-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46138 P |
|
HSP 20 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45675-PR |
|
HSP 20 (HSP20-11) |
50 µg/500 µl | |
sc-51955 |
|
HSP 20 (K-14) |
200 мкг/мл | |
sc-46139 |
|
HSP 20 (K-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46139 P |
|
HSP 20 (L-13) |
200 мкг/мл | |
sc-46140 |
|
HSP 20 (L-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46140 P |
|
HSP 20 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45676-PR |
|
HSP 20 (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-46141 |
|
HSP 20 (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46141 P |
|
HSP 20 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45675 |
|
HSP 20 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45676 |
|
HSP 27 (B317) (белок теплового шока) |
100 мкг/мл | |
sc-59561 |
|
HSP 27 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1048 |
|
HSP 27 (C-20) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-1048 AC |
|
HSP 27 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1048 P |
|
HSP 27 (F-4) |
200 мкг/мл | |
sc-13132 |
|
HSP 27 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29350-PR |
|
HSP 27 (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44264-PR |
|
HSP 27 (H-77) |
200 мкг/мл | |
sc-9012 |
|
HSP 27 (HSP25-19) |
100 µg/ml | |
sc-51956 |
|
HSP 27 (HSP25-31) |
100 µg/ml | |
sc-51958 |
|
HSP 27 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35598-PR |
|
HSP 27 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1049 |
|
HSP 27 (M-20) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-1049 AC |
|
HSP 27 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1049 P |
|
HSP 27 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29350 |
|
HSP 27 siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-44264 |
|
HSP 27 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35598 |
|
HSP 40 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1800 |
|
HSP 40 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1800 P |
|
HSP 40 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35599-PR |
|
HSP 40 (H-100) |
200 мкг/мл | |
sc-28845 |
|
HSP 40 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40656-PR |
|
HSP 40 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1801 |
|
HSP 40 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1801 P |
|
HSP 40 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35599 |
|
HSP 40 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40656 |
|
HSP 40-4 (C-13) |
200 мкг/мл | |
sc-47050 |
|
HSP 40-4 (C-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47050 P |
|
HSP 40-4 (C-14) |
200 мкг/мл | |
sc-47051 |
|
HSP 40-4 (C-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47051 P |
|
HSP 40-4 (KA2A5.6) |
200 мкг/мл | |
sc-59554 |
|
HSP 47 (E-1) |
200 мкг/мл | |
sc-13150 |
|
HSP 47 (G-12) |
200 мкг/мл | |
sc-5293 |
|
HSP 47 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35600-PR |
|
HSP 47 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-8352 |
|
HSP 47 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35601-PR |
|
HSP 47 (M16.10A1) (белок теплового шока) |
100 мкг/мл | |
sc-59563 |
|
HSP 47 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-7621 |
|
HSP 47 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7621 P |
|
HSP 47 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35600 |
|
HSP 47 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35601 |
|
HSP 56 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1802 |
|
HSP 56 (C-19) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-1802 P |
|
HSP 56 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35602-PR |
|
HSP 56 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35603-PR |
|
HSP 56 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-1803 |
|
HSP 56 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1803 P |
|
HSP 56 (P-14) |
200 мкг/мл | |
sc-11507 |
|
HSP 56 (P-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-11507 P |
|
HSP 56 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35602 |
|
HSP 56 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35603 |
|
HSP 60 (1G1) |
100 мкг/мл | |
sc-51959 |
|
HSP 60 (1H8) |
100 мкг/мл | |
sc-51960 |
|
HSP 60 (2E1/53) |
100 мкг/мл | |
sc-59564 |
|
HSP 60 (2F11) |
100 мкг/мл | |
sc-51961 |
|
HSP 60 (2G4) |
100 мкг/мл | |
sc-51962 |
|
HSP 60 (4B9/89) |
100 мкг/мл | |
sc-59565 |
|
HSP 60 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29351-PR |
|
HSP 60 (H-1) |
200 мкг/мл | |
sc-13115 |
|
HSP 60 (H-1) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13115 P |
|
HSP 60 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-13966 |
|
HSP 60 (K-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1722 |
|
HSP 60 (K-19) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-1722 AC |
|
HSP 60 (K-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1722 P |
|
HSP 60 (K-19)-R |
200 мкг/мл | |
sc-1722-R |
|
HSP 60 (LK1) |
200 мкг/мл | |
sc-59567 |
|
HSP 60 (LK-2) |
100 мкг/мл | |
sc-59566 |
|
HSP 60 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35604-PR |
|
HSP 60 (Mab11-13) (белок теплового шока) |
100 мкг/мл | |
sc-59568 |
|
HSP 60 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1052 |
|
HSP 60 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1052 P |
|
HSP 60 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29351 |
|
HSP 60 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35604 |
|
HSP 70 (4G4) |
200 мкг/мл | |
sc-59569 |
|
HSP 70 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29352-PR |
|
HSP 70 (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44196-PR |
|
HSP 70 (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-1060 |
|
HSP 70 (K-20) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-1060 AC |
|
HSP 70 (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1060 P |
|
HSP 70 (K-20) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-1060 PE |
|
HSP 70 (K-20)-R |
200 мкг/мл | |
sc-1060-R |
|
HSP 70 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35605-PR |
|
HSP 70 (TS29) |
100 мкг/мл | |
sc-51963 |
|
HSP 70 (TS31) |
100 мкг/мл | |
sc-51964 |
|
HSP 70 (TS489) |
100 мкг/мл | |
sc-51965 |
|
HSP 70 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29352 |
|
HSP 70 siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-44196 |
|
HSP 70 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35605 |
|
HSP 70/ HSC 70 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33575 |
|
HSP 70/HSC 70 (2A4) |
200 мкг/мл | |
sc-59570 |
|
HSP 70/HSC 70 (5A5) |
200 мкг/мл | |
sc-59571 |
|
HSP 70/HSC 70 (BRM-22) |
100 µl ascites | |
sc-59572 |
|
HSP 70/HSC 70 (W27) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-24 AC |
|
HSP 70/HSC 70 (W27) HRP |
200 мкг/мл | |
sc-24 HRP |
|
HSP 70/HSC 70 (W27) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-24 PE |
|
HSP 70/HSC 70 (W27) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-24 X |
|
HSP 75 (TR1) |
200 мкг/мл | |
sc-13557 |
|
|