|
/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела
Антитела к сигнальным интермедиаторам
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3
Адаптерные белки с доменом SH2/SH3 несут каталитические сигналы на рецепторы клеточной поверхности и внутриклеточные downstream белки и играют важную роль в регуляции тирозин киназных сигнальных путей. Одной из важнейших функций этих адапторов является укомплектование эффекторными молекулами, богатыми пролином, тирозин-фосфорилированных киназ и их субстратов.
Семейство белков Dok
Семейство белков Dok состоит из пяти членов, Dok-1 (также называемых p62, Dok-1 p62 и p62, ассоциированный с GAP), Dok-2 (также называемый Dok-R и p56 Dok), Dok-3, Dok-5 и Dok-6. Dok-1 это белок весом 62 kDa, который ассоциирован с Ras ГТФазу-активирующим белком (Ras GAP). p62 Dok-1 является субстратом для конститутивной тирозин киназной активности Bcr/Abl, гибридный белок, вызванный транслокацией t(9;22) и ассоциированный с хроническим миелолейкозом. Родственный белок, Dok-2, является потенциальнным медиатором эффективности Bcr-Abl. Dok-3 подавляет v-Abl-индуциремую активацию MAP-киназы через фосфорилирование. Dok-1, Dok-2 и Dok-3 являются членами класса "docking" белков, включая субстраты тирозин киназ IRS-1 и Cas, которые содержат многочисленные тирозиновые остатки и предполагаемые сайты связывания SH2. Высокая экспрессия CNS, Dok-6 может способствовать аксонному выбросу и другим Ret-опосредованным процессам.
Белки Sam и SLM
Sam 68 - это белок, весом 68 kDa, который фосфорилируется по тирозину и функционирует как субстрат для тирозин киназ семейства Scr в процессе митоза. Sam 68 ассоциирован с некоторыми сигнальными белками, содержащими домены SH2 и SH3, такие как GRB2 и PLC γ1. Sam 68 и Ras GAP-ассоциированный p62 не антигенно родственны и не кодируются одним и тем же геном. Так же, как и Sam 68, Sam 68 - подобные белки млекопитающих, SLM-1 и SLM-2, имеют РНК-связывающую активность. Так же, как и Sam 68, SLM-1 фосфорилируется по тирозину и функционирует как адаптерный белок для сигнальных молекул, включая GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP. SLM-2 не фосфорилируется по тирозину и не ассоццирован с GRB2, PLC γ1, Fyn или RasGAP, предполагается, что SLM-2 не является адаптерным белком для этих белков.
Семейство Gab/DOS
Семейство адаптерных белков Gab/DOS функционируют как молекулярный каркас, который регулирует сборку белков на рецепторах тирозин киназ. Gab1, 2, 3 содержат гомологию "pleckstrin" и потенциальные сайты связывания для белков, содержащих домены SH2 и SH3.
Белок, взаимодействующий с RIP/Rab HIV Rev
HIV Rev является прототипом класса ретровирусных регуляторных белков, которые контролируют ядерный экспорт РНК-мишеней в зависимости от последовательностей. RIP/Rab - это клеточный кофактор, который связывает не только HIV Rev-активационный домен, но также эквивалентные домены других белков Rev и Rex. На основе этих открытий, было сделано предположение о том, что RIP/Rab необходимы для ответа Rev и, таким образом, для репликации HIV-1.
DOCK
DOCK 180 (белок, весом 180 kDa) представляет собой новую эффекторную молекулу, которая преобразовывает сигналы от тирозин киназ через Crk-адаптерные белки. Расшифрованная аминокислотная последовательность не показала какой-либо значительной гомологии с другими белками, идентифицированными к настоящему времени, за исключением аминоконцевого домена SH3. DOCK2 - это мембранный белок, необходимый для миграции лимфоцитов в присутствии хемокинов. Этот белок, который ко-локализуется с актином, также важен для активации RAC и IL-2. Он сильно экспрессируется в кроветворных клетках и лейкоцитах периферической крови.
Гетеротримерный G-белок GAP
Белки RGS (регулятор сигнальных путей G-белков) - это ГТФаза-активирующие белки (GAP) для некоторых субъединиц α гетеротримерных G-белков, включая Gα i, Gα o и Gα x, но не другие, например, такие как Gα s. Члены этого семейства сигнальных интермедиаторов, включая белки RGS и GAIP, являются регуляторами сигнальных путей G-белков в клетках млекопитающих.
Белки TAB
TAK1-связывающие белки, TAB1, TAB2 и TAB3, взаимодействуют с MAPKKK TAK1 в ответ на различные стимулы. TAB1 активирует TAK1 в TGFγ - регулируемых сигнальных путях. В ответ на провоспалительные сигналы, TAB2 образует комплексы с TRAF6 и TAK1, что приводит к перемещению комплекса из мембраны в цитозоль и последующей активацией TAK1. При сверхэкспрессии, TAB3 активирует как NFκB, так и AP-1 факторы транскрипции. В ответ на TNFα или IL-1, TAK1 образует комплексы с TAB1 и TAB2 или с TAB1 и TAB3 с формированием двух различных комплексов.
Shc/IRS-1 и родственные белки
Адаптерные белки, такие как Shc, IRS-1, IRS-4, Shb, Sck и N-Shc являются непосредственными субстратами для рецепторов тирозин киназной активность, но не обладают сколько-нибудь различимой каталитической активностью. Эти адаптерные белки служат для физической связи активируемых рецепторов с сигнальными компонентами. В то время как Shc участвует в подаче сигналов различными семействами рецепторов, IRS-1 служит преимущественно как субстрат для рецептора инсулина. IRS-2 действует как сигнальный интермедиатор инсулина. IRS-3 локализован на плазматической мембране и ядре и обладает активностью, регулирующей транскрипцию. IRS-4 фосфорилируется инсулином и ассоциирован с PI3-киназой.
TAG-72
Опухолевый гликопротеин 72 (TAG-72) - это высокомолекулярный гликопротеиновый комплекс. За исключением секреторного эндометрия, экспрессия TAG-72 низка или неразличима в нормальных взрослых тканях. TAG-72 экспрессируется при большинстве человеческих аденокарцином, включая колоректальные, гастральные, панкреатические, овариальные, эндометриальные карциномы, рак груди, мелкоклеточную карциному легких и рак простаты.
Аденилатциклаза
Аденилатциклазы преобразовывают АТФ в циклический АМФ в ответ на активацию раличными гормонами, нейротрансмиттерами и другими регуляторными молекулами. Циклический АМФ, в свою очередь, активирует ряд других молекул-мишеней (преимущественно протеин киназы, зависимые от цАМФ) для контроля широкого набора различных процессов, таких как метаболизм, транскрипция генов и память. Обычно аденилатциклазы отвечают на сигналы, инициируемые рецепторами, которые регулируются гетеротримерными G-белками Gs и Gi. Связывание агонистов с Gs-связанным рецептором (например, α β - адренергический рецептор) катализируют обмен ГДФ (связанный с Gα s) на ГТФ, диссоциация ГТФ-Gα s и Gβγ и Gα s регулирует активацию аденилатциклазы. По крайней мере девять различных изоформ аденилатциклаз клонированы и экспрессируются.
THP
Гликопротеин Tamm-Horsfall весом 85 kDa (также называемый уромодулином или THP) наиболее обильно представленный белок в нормальной моче. THP экспрессируется на люминальной поверхности мембраны с гликозил фосфатидилинозитольным (GPI) якорем и выделяется в мочу со скоростью 50-100 мг в день. THP, уропонтин и нефрокальцин - это три наиболее известных гликопротеина, которые влияют на формирование кальций-содержащих камней в почках. THP синтезируется эпителиальными клетками почек и, как полагают, играет важные и разнообразные роли в мочевых системах, включая почечный водный баланс, иммуносупрессию, формирование камней в почках и ингибирование бактериальной адгезии. THP не токсичен и блокирует ранние события, необходимые для нормальной пролиферации Т-клеток in vitro.
14-3-3
Семейство сигнальных интермедиаторов 14-3-3 включает, как минимум, семь изоформ у млекопитающих: β, γ, ε, ζ, η, θ и σ. Эти молекулы широко представлены в тканях мозга, они высоко консервативны и экспрессируется в различных типах клеток и тканей. Белки 14-3-3 необходимы для трансформации клеток и митогенной индукции. Например, изоформы 14-3-3 ассоциированы с Raf в клетках млекопитающих и сопровождают Raf к мембране в присутствии активированного Ras. Оптимальное формирование комплекса требует N-терминального регуляторного домена Raf. Белки 14-3-3 формируют комплексы со средним Т-антигеном вируса полиомы и с гибридным белком Bcr/Abl, экспрессируемом в клетках хронического миелолейкоза, несущих хромосому "Philadelphia".
Миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы
Члены семейства MYPT, MYPT1, MYPT2 и MYPT3 - это миозин-связывающие субъединицы миозин-фосфатазы и компонента миозин протеин фосфатазы. Миозин фосфатаза регулирует взаимодействие актина и миозина гуанозин трифосфатазы Rho. MYPT1 локалилован на стрессорных волокнах и располагается близко к мембране и в межклеточных контактах для регулирования активности миозин фосфатазы. Как MYPT1, так и MYPT2, изоформа MYPT1, взаимодействуют с PPlc. MYPT3, также называемый PP16A, угнетает протеин фосфатазную активность, включая фосфорилазу, легкие цепи миозина и субстраты миозина. Миозин в поперечно-полосатых мышцах позвоночных состоит из двух тяжелых цепей и четырех легких цепей. Существует два различных типа легких цепей: фосфорилируемые, регуляторные или типа MLC2, и не фосфорилируемые, щелочные или типов MCL1 и MCL3.
p130 Cas и родственные белки
p130 Cas (Crk-ассоцииованный субстрат) - это сигнальный белок, весом 125-135 kDa, несущим домен SH2/SH3, тесно ассоциированный с Crk и функционирует как субстрат для Crk и Src. p130 Cas - это цитоплазматический белок, который перераспределяется в ядре при фосфорилировании тирозином. Примерами p130 Cas-родственных белков являются Sin и Cas-L. Sin содержит домены SH2/SH3 и может активировать c-Src. Cas-L содержит домен SH3 и функционирует как docking белок, который служит субстратом для фосфорилирования некоторых онкогенных тирозин киназ.
KAI 1
Белок-супрессор метастаз (KAI 1) человеческого происхождения кодирует белок длиной 267 аминокислот, характеризующийся четырьмя гидрофобными, преимущественно трансмембранными, доменами и одним большим внеклеточным гидрофильным доменом с тремя потенциальными сайтами N-гликозилирования. KAI 1 является эволюционно консервативным и экспрессируется в большом количестве тканей человека, но слабо экспрессируется в клеточных линиях человека, полученных из раковых тканей простаты. Снижение экспрессии KAI 1 может быть маркером прогрессии рака простаты и, возможно, других раков.
Белки множественной устойчивости к лекарственным препаратам
Два члена большого семейства АТФ-связывающих кассетных транспортеров, известные как белки множественной устойчивости в раковых клетках человека, - это Mdr/P-гликопротеин и белок множественной устойчивости к лекарственным препаратам (MRP). Mdr/P-гликопротеин - это гликопротеин весом 170 kDa, который функционирует как энергетически-зависимый эффлюксный насос для агентов различной структуры, от ионов до пептидов. Семейство генов MRP включает MRP1, MRP2, MRP3. MRP1, мембранный белок, который содержит MDR-подобную центральную часть, N-концевой регион, связанный с мембраной, и цитоплазматический линкер, экспрессируется в различных церебральных клетках, а также в легких, семенниках и периферической крови. MRP2 и MRP3 оба являются сопряженными перекачивающими насосами, которые экспресиируются преимущественно в гепатоцитах. Белок MRP6 (MOAT-E) сильно экспрессируется в печени и почках, в то время как MRP4 и MRP5 экспрессируются в небольших количествах в различных тканях.
TRAF/CRAF и ассоциированные белки
TRAF1 и TRAF2 (факторы 1 и 2, ассоциированные с TNF-рецептором) являются родственными белками, которые формируют гетеродимерный комплекс, ассоциированный с цитоплазматическим доменом рецептора типа 2 фактора некроза опухолей (TNF). Третий член этого семейства, TRAF3 ассоциирован с цитоплазмтическим доменом CD40. Четыре дополнительных члена семейства сигнальных интермедиаторов TRAF/CRAF включают TRAF4, TRAF5, TRAF6 и TRAF7.
Кавеолин
Кальвеолы (также известные как плазмалемматические везикулы) - это мембранные домены размером 50-100 нм, которые представляют собой субкомпартмент плазматической мембраны. Кальвеолы наиболее многочисленны в простом сквамозном эпителии, таком как эндотелиальные клетки, фибробласты, клетки гладкой мускулатуры и адипоциты, но, как полагают, они присутствуют в большинстве типов клеток. Три типа кальвеолинов, называемые кальвеолин-1, кальвеолин-2 и кальвеолин-3, являются основными компонентами кальвеол. Кальвеолин-1 - это субстрат для протеиновых тирозин киназ v-Src.
Простата-специфический антиген
Хотя PSA (простата-специфический антиген) активируется при раке простаты и считается классическим индикатором для трансформированных тканей простаты, а также активируется в не раковых тканях, таких как при доброкачественной гиперплазии предстательной железы. Напротив, шестой трансмембранный эпитеальный антиген простаты (STEAP), антиген карциномы простаты (PCTA-1), простат-специфический антиген (PSM) представляет дополнительные простат-специфические антигены, которые сверхэкспрессируются только при злокачественных опухолях и, таким образом, функционируют как наиболее специфичные идентификаторы злокачественных карцином. Белок 6, ассоциированный с раком простаты, также называемый простеин, является белком, специфичным для простаты, который активируется андрогенами. Он экспрессируется во всех простатических гландулоцитах, а также в нормальных и раковых тканях простаты и является маркером клеток простаты.
Пентраксины и SAA
Воспаление приводит к резкому возрастанию в крови белков острой фазы, синтезируемые гепатоцитами в ответ на цитокины. Пентраксины, которые включают С-реактивные белки (CRP) и компонента сывороточного амилоида Р (SAP), являются прототипными белками острой фазы. CRP и SAP продуцируются эпителиальными клетками печени и характеризуются циклической пентамерной структурой и кальций-зависимым лигандом связывания. Сывороточный амилоид человека А (SAA) также является основным белком острой фазы и предшественником амилоидного белка А (АА), который является основным компонентом в фибриллах при реактивном амилоидозе.
Аннексин
Аннексин представляет собой семейство структурно родственных, сравнительно многочисленных белков, которые обеспечивают Ca2+-связывание фосфолипидов. Аннексин функционирует во многих аспектах клеточной биологии, включая регуляцию транспорта через мембрану, активность трансмембранных каналов, ингибирование фосфолипазы А2, ингибирование коагуляции и регулирование взаимодействий клетка-матрикс.
Субстраты EGFR
Eps15, Eps15R и Eps8 являются субстратами для тирозин киназ рецептора фактора роста эпидермиса (EGFR). Эпсин 1 и эпсин 2 взаимодействуют с регионом Eps15, содержащим домен EH, и являются постоянными компонентами ямок, окаймленных клатрином, участвующих в эндоцитозе и рециклинге синаптических везикул. Eps8 участвует в процессе сигнальной трансдукции, а также в организации цитоскелета.
Пероксиредоксины
Семейство пероксиредоксинов (PRX) содержит шесть антиоксидантных белков PRX I, II, III, IV, V и VI, которые защищают клетки от активных форм кислорода (АФК) путем предотвращения окисления ферментов, катализируемых металлами. Каждый член семейства весит приблизительно 25 кДа и экспрессируется в некоторых тканях млекопитающих. Пероксиредоксины также участвуют в пролиферации клеток, дифференциации клеток и экспрессии генов и могут играть роль в развитии рака, а также в патогенезе болезни Альцгеймера и синдрома Дауна.
Белки Wnt
Продукты высоко консервативного семейства генов Wnt, включающее Wnt-1-Wnt-16, играют важную роль в регуляции клеточного роста и дифференциации. Wnt-1, который важен для нормального развития нервной системы эмбриона, участвует в гиперплазии и прогрессии рака, которые аномальной экспрессии в тканях млекопитающих. Wnt-1 - это секретируемый гликопротеин, богатый цистеином, который ассоциирован с клеточной мембраной и функционирует как ключевой регулятор клеточной адгезии. Wnt-3 также участвует в онкогенезе, Wnt-2 и Wnt-4 могут участвовать в аномальной пролиферации клеток тканей молочной железы человека. Wnt-10b, наряду с FGF-3, участвует в развитии опухоли молочной железы мышей, вызванной вирусом. Wnt-14 преимущественно экспрессируется в различных типах рака человека, а Wnt-15 в эмбриональных и взрослых почках. Wnt-16 производит две изоформы иРНК, Wnt-16a и Wnt-16b, которые имеют различный уровень экспрессии.
Белки теплового шока
Белки теплового шока, молекулярные шапероны индуцируются в момент, когда клетка переживает стресс, вызванный воздействием окружающей среды, например, нагревание, охлаждение или гипоксия. Белки теплового шока делятся на семейства на основе их молекулярной массы и индукции. Некоторые белки теплового шока постоянно синтезируются, но большинство белков синтезируются только в ответ на стрессовую ситуацию. Белки теплового шока взаимодействуют с другими белками (например, С-конец белка, взаимодействующего с HSP 70 (CHIP), который является кошапероном и убиквитин лигазой, которая взаимодействует с HSP 70 через N-терминальный, тетратрикопептид повторяющийся домен). Основной функцией HSP является регулирование точной сборки и транслокации полипептидов в различных субклеточных компартментах. Семейство мультигенов HSP 70 включает HSP 70, HSP 70A, HSP 70B, HSP 73, HSP 75, SSA1, SSA3, SSP1, GRP 75, GRP 78 и HSC 70. Семейство мультигенов HSP 100 включает HSP 105, HSP 110 и HSP 150. Семейство мультигенов HSP 90 включает HSP81, HSP82, HSP83, HSP84, HSP86, HSP89α, HSP90, HSP90α и HSP90β. HSP60 составляет семейство HSP60. Небольшие белки теплового шока представлены HSP 22, HSP 26, HSP 27 и HSP 30. Факторы транскрипции теплового шока включают HSF 1, HSF 2 и HSF 4. Семейство HSP40 включает подсемейство белков B ERdj3 и ERdj4, которые являются белками-шаперонами млекопитающих, и HSP47. ERdj3 экспрессируется в полостях эндоплазматического ретикулума, где он взаимодействует с BiP. ERdj3 может также участвовать в регуляции функционирования ЭПР. HDJ2 является гомологом DNAJ у человека, который функционирует как кошаперон и несет богатый цистеином домен цинкового пальца.
Белки, взаимодействующие с тирозин киназой Абельсона
Ген Абельсона (c-Abl) кодируют тирозин киназу, участвующую в митогенной активации рецепторов факторов роста и в ответе на повреждения ДНК. Белки, взаимодействующие с Abl, Abi-1 и Abi-2, - это белки, содержащие домен SH3, который связывается с богатыми пролином мотивами тирозин киназы Абельсона и активирует ее киназную активность. Эти белки считаются негативными регуляторами клеточного роста и трансформации, включая трансформацию v-Abl.
Плазминоген
Расщепление серин протеиназы плазминогена с образованием плазмина является центральным событием в растворении сгустков крови фибринолитической системой. При фибринолитическом каскаде, серин протеинза урокиназного типа - активатор плазминогена и тканевый активатор плазминогена активируют профермент плазминоген путем расщепления плазминогена с образованием активного фермента плазмина. Плазмин - это проангиогенная протеиназа, которая расщепляет различные белки экстрацеллюлярного матрикса и способствует миграции эндотелиальных клеток и ангиогенезу. В присутствии свободных сульфгидрильных доноров, плазмин подвергается авто-протеолизу и конвертируется в ангиостатин. Регулятор метастаза опухолей и ангиогенеза, тетранектин связывает домен krigle 4 плазминогена и может играть важную роль в ремоделировании тканей, а также в регуляции процессов протеолиза через их связывание и непрямую активацию плазминогена.
Интерферон-индуцируемый белок
Белки, индуцируемые интерфероном, включают IFI-202, IFI-203, IFI-204 и D3 и кодируются шестью или более структурно родственными и IFN-индуцируемыми мышиными генами, связанными с регионами q21-q23 хромосомы 1. Два гомологичных белка человека, MDNA и IFI-16, также были описаны. Белки, кодируемые всеми этими генами имеют гомологичные сегменты из 200 аминокислот и, по крайней мере, четыре из этих белков, включая IFI-202, IFI-204, MNDA и IFI-16, находятся в ядре.
PME-1
Карбоксиметилирование и деметилирование белков - это консервативный механизм для регуляции каталитической активности некоторых белков эукариот. Протеинфосфатаза метилэстераза-1 (PME-1) катализирует деметилирование и инактивацию протеинфосфатазы 2А (PP2A), которая является мультимерной фосфосерин/треонин протеинфосфатазой, которая ассоциирована с ингибированием роста и арестом клеточного цикла. Электростатические взаимодействия, которые происходят на остатках и металлах в или на трансрегуляторных активных сайтах, которые могут влиять на специфичность карбоксиметилирования и деметилирования.
Белок, ассоциированный с легочным субфрактантом
В легких млекопитающих, легочный суфрактант действует для снижения поверхностного напряжения на поверхности раздела жидкость-воздух альвеол, которые обеспечивают альвеолярную стабильность. Этот процесс необходим для нормального дыхания. Белки, ассоциированные с легочным суфрактантом, включают SP-A, SP-B, SP-C и SP-D и связываются с суфрактантом в присутствии ионов кальция и участвуют в функционировании суфрактанта. Предполагается, что SP-D может играть роль в защите легких от микроорганизмов.
Белки, заякоривающие А-киназу
cAMP-заякоривающая протеинкиназа типа II является мультифункциональной киназой с широким спектром субстратов. Специфичность сигнальных путей cAMP-зависимых протеинкиназ регулируется компартментализацией киназы на специфических сайтах внутри клетки. Для поддержания специфической локализации, субъединица R (RII) протеинкиназы взаимодействует со специфическими RII-заякоривающими белками. Это семейство белков названо белками, заякоривающими А-киназы. Члены этого семейства включают MAP-2 (белок-2, ассоциированный с микротрубочками), экспрессируемые нейронами AKAP79 и AKAP150, белок, связывающий β2-адренергический рецептор, AKAP 250, белок, ассоциированный с cAMP-заякоривающей киназой AKAP 220, AKAP 100, AKAP 12, AKAP 149, ДНК-связывающий белок AKAP 95 (который отображает тканевую специфичность и локализацию) и белок Yotiao (AKAP 450), который экспрессируется преимущественно в поджелудочной железе и скелетных мышцах.
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза
2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза - это фермент, связанный с мембраной, который может связывать тубулин с мембранами и может регулировать распределение цитоплазматических микротрубочек. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза действует как белок, ассоциированный с микротрубочками, путем регулирования сборки микротрубочек; эта активность расположена на С-конце фермента. 2,3-циклонуклеотид-3-фосфодиэстераза тесно ассоциирована с тубулином из тканей мозга и щитовидной железы и могут быть обнаружены в высоких концентрациях в миелине центральной нервной системы и во внешних сегментах фоторецепторов ретины.
CRALBP
11-cis-ретинальдегид, универсальный хромофор сетчатки позвоночных, соединен с опсинами фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) и фотоизомеризуется в all-trans-ретинальдегид под действием света. Эта изомеризация ингибируется, когда 11-cis-ретинальдегид находится в комплексе с клеточным ретинальдегид-связывающим белком (CRALBP). Ген CRALBP связан с хромосомой 15q26 и кодирует белок из 316 аминокислот с молекулярным весом около 33 кДа. Информация для заказа
Наименование |
Объем | Метод |
Кат.Номер |
HSP 90 (16F1) (белко теплового шока) |
100 мкг/мл | |
sc-59573 |
|
HSP 90 (2D12) |
100 мкг/мл | |
sc-59574 |
|
HSP 90 (3B6) |
100 мкг/мл | |
sc-59575 |
|
HSP 90 (3G3) |
100 мкг/мл | |
sc-59576 |
|
HSP 90 α (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29353-PR |
|
HSP 90 α siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29353 |
|
HSP 90α (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8262 |
|
HSP 90α (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8262 P |
|
HSP 90α (C-20) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-8262 PE |
|
HSP 90α (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35609-PR |
|
HSP 90α siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35609 |
|
HSP 90α/β (AC88) |
100 µg/ml | |
sc-59577 |
|
HSP 90α/β (F-8) |
200 мкг/мл | |
sc-13119 |
|
HSP 90α/β (F-8) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-13119 PE |
|
HSP 90α/β (F-8) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-13119 X |
|
HSP 90α/β (H-114) |
200 мкг/мл | |
sc-7947 |
|
HSP 90α/β (H-114) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-7947 PE |
|
HSP 90α/β (m2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44309-PR |
|
HSP 90α/β (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-1055 |
|
HSP 90α/β (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1055 P |
|
HSP 90α/β (N-17) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-1055 PE |
|
HSP 90α/β (S88) |
100 µg/ml | |
sc-59578 |
|
HSP 90α/β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35608 |
|
HSP 90α/β siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35610 |
|
HSP 90α/β siRNA (m2) |
10 µM | |
sc-44309 |
|
HSP 90β (D-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1057 |
|
HSP 90β (D-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1057 P |
|
HSP 90β (D-19) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-1057 PE |
|
HSP 90β (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35606-PR |
|
HSP 90β (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35607-PR |
|
HSP 90β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35606 |
|
HSP 90β siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35607 |
|
HSP40-4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60816-PR |
|
HSP40-4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60817-PR |
|
HSP40-4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60816 |
|
HSP40-4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60817 |
|
HspBP1 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-34256 |
|
HspBP1 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34256 P |
|
HspBP1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45314-PR |
|
HspBP1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45315-PR |
|
HspBP1 (N-15) |
200 мкг/мл | |
sc-34252 |
|
HspBP1 (N-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34252 P |
|
HspBP1 (S-19) |
200 мкг/мл | |
sc-34255 |
|
HspBP1 (S-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-34255 P |
|
HspBP1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45314 |
|
HspBP1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45315 |
|
HYAL1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60822-PR |
|
HYAL1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60823-PR |
|
HYAL1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60822 |
|
HYAL1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60823 |
|
HYAL2 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-49203 |
|
HYAL2 (C-19) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-49203 P |
|
HYAL2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60824-PR |
|
HYAL2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60825-PR |
|
HYAL2 (M-19) |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49205 P |
|
HYAL2 (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-49205 |
|
HYAL2 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-49206 |
|
HYAL2 (N-16) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-49206 P |
|
HYAL2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60824 |
|
HYAL2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60825 |
|
HYAL3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60826-PR |
|
HYAL3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60827-PR |
|
HYAL3 (N-12) |
200 мкг/мл | |
sc-49211 |
|
HYAL3 (N-12) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49211 P |
|
HYAL3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60826 |
|
HYAL3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60827 |
|
HYAL4 (A-15) |
200 мкг/мл | |
sc-49213 |
|
HYAL4 (A-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49213 P |
|
HYAL4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60828-PR |
|
HYAL4 (Y-18) |
200 мкг/мл | |
sc-49216 |
|
HYAL4 (Y-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-49216 P |
|
HYAL4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60828 |
|
I1PP2A (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40696-PR |
|
I1PP2A (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40697-PR |
|
I1PP2A siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40696 |
|
I1PP2A siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40697 |
|
I2PP2A (E-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5655 |
|
I2PP2A (E-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5655 P |
|
I2PP2A (F-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27269 |
|
I2PP2A (F-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27269 P |
|
I2PP2A (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43856-PR |
|
I2PP2A (H-120) |
200 мкг/мл | |
sc-25564 |
|
I2PP2A (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44385-PR |
|
I2PP2A siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43856 |
|
I2PP2A siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44385 |
|
IDE (9B12.225) |
100 мкг/мл | |
sc-59579 |
|
IDE (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-27266 |
|
IDE (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27266 P |
|
IDHC (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60829-PR |
|
IDHC (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60830-PR |
|
IDHC siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60829 |
|
IDHC siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60830 |
|
IFI-16 (1G7) |
200 мкг/мл | |
sc-8023 |
|
IFI-16 (1G7) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-8023 AC |
|
IFI-16 (1G7) FITC |
100 tests in 2 ml | |
sc-8023 FITC |
|
IFI-16 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-6050 |
|
IFI-16 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6050 P |
|
IFI-16 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35633-PR |
|
IFI-16 (H-55) |
200 мкг/мл | |
sc-50359 |
|
IFI-16 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35634-PR |
|
IFI-16 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35633 |
|
IFI-16 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35634 |
|
IFI-202 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40698-PR |
|
IFI-202 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-6048 |
|
IFI-202 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6048 P |
|
IFI-202 (M-70) |
200 мкг/мл | |
sc-50358 |
|
IFI-202 (S-19) |
200 мкг/мл | |
sc-6054 |
|
IFI-202 (S-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-6054 P |
|
IFI-202 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40698 |
|
IFI-203 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40699-PR |
|
IFI-203 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40699 |
|
IFI-204 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40700-PR |
|
IFI-204 (M-15) |
200 мкг/мл | |
sc-13367 |
|
IFI-204 (M-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13367 P |
|
IFI-204 (T-18) |
200 мкг/мл | |
sc-13366 |
|
IFI-204 (T-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-13366 P |
|
IFI-204 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40700 |
|
IGRP (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-33473 |
|
IGRP (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33473 P |
|
IGRP (G-16) |
200 мкг/мл | |
sc-33472 |
|
IGRP (G-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33472 P |
|
IGRP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45250-PR |
|
IGRP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45251-PR |
|
IGRP (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-33471 |
|
IGRP (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33471 P |
|
IGRP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45250 |
|
IGRP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45251 |
|
IKAP (D-17) |
200 мкг/мл | |
sc-5410 |
|
IKAP (D-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5410 P |
|
IKAP (E-18) |
200 мкг/мл | |
sc-5408 |
|
IKAP (E-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5408 P |
|
IKAP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40692-PR |
|
IKAP (H-302) |
200 мкг/мл | |
sc-8336 |
|
IKAP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40693-PR |
|
IKAP (V-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5407 |
|
IKAP (V-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5407 P |
|
IKAP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40692 |
|
IKAP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40693 |
|
IMP-1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21027 |
|
IMP-1 (C-20) P |
100 мкг/0.5 мл | |
sc-21027 P |
|
IMP-1 (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21026 |
|
IMP-1 (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21026 P |
|
IMP-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40694-PR |
|
IMP-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40695-PR |
|
IMP-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40694 |
|
IMP-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40695 |
|
IMP-1/2/3 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33594 |
|
IMP-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60846-PR |
|
IMP-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60847-PR |
|
IMP-3 (N-16) |
200 мкг/мл | |
sc-47892 |
|
IMP-3 (N-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47892 P |
|
IMP-3 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-47893 |
|
IMP-3 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-47893 P |
|
IMP-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60846 |
|
IMP-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60847 |
|
Int-6 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16370 |
|
Int-6 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16370 P |
|
Int-6 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40561-PR |
|
Int-6 (H-200) |
200 мкг/мл | |
sc-28859 |
|
Int-6 (K-20) |
200 мкг/мл | |
sc-31746 |
|
Int-6 (K-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31746 P |
|
Int-6 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40562-PR |
|
Int-6 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40561 |
|
Int-6 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40562 |
|
IPP-1 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-7730 |
|
IPP-1 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7730 P |
|
IPP-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45873-PR |
|
IPP-1 (hm)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45874-PR |
|
IPP-1 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-7731 |
|
IPP-1 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7731 P |
|
IPP-1 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14260 |
|
IPP-1 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14260 P |
|
IPP-1 (T-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14261 |
|
IPP-1 (T-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14261 P |
|
IPP-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45873 |
|
IPP-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45874 |
|
IPP-2 (I-20) |
200 мкг/мл | |
sc-14265 |
|
IPP-2 (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14265 P |
|
IPP-2 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14263 |
|
IPP-2 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14263 P |
|
IRBP (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-18598 |
|
IRBP (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18598 P |
|
IRBP (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40703-PR |
|
IRBP (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-25787 |
|
IRBP (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40704-PR |
|
IRBP (N-21) |
200 мкг/мл | |
sc-18596 |
|
IRBP (N-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18596 P |
|
IRBP siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40703 |
|
IRBP siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40704 |
|
IRE1α (371-560) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4488 WB |
|
IRE1α (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-10510 |
|
IRE1α (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10510 P |
|
IRE1α (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40705-PR |
|
IRE1α (H-190) |
200 мкг/мл | |
sc-20790 |
|
IRE1α (H-190) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-20790 AC |
|
IRE1α (L-19) |
200 мкг/мл | |
sc-31199 |
|
IRE1α (L-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31199 P |
|
IRE1α (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40706-PR |
|
IRE1α (R-16) |
200 мкг/мл | |
sc-31201 |
|
IRE1α (R-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31201 P |
|
IRE1α siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40705 |
|
IRE1α siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40706 |
|
IRE1β (A-15) |
200 мкг/мл | |
sc-10511 |
|
IRE1β (A-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10511 P |
|
IRE1β (D-16) |
200 мкг/мл | |
sc-20576 |
|
IRE1β (D-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20576 P |
|
IRE1β (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40707-PR |
|
IRE1β (H-165) |
200 мкг/мл | |
sc-25563 |
|
IRE1β (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40708-PR |
|
IRE1β (N-13) |
200 мкг/мл | |
sc-20575 |
|
IRE1β (N-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-20575 P |
|
IRE1β (P-20) |
200 мкг/мл | |
sc-10512 |
|
IRE1β (P-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10512 P |
|
IRE1β siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40707 |
|
IRE1β siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40708 |
|
IRP-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40713-PR |
|
IRP-1 (H-64) |
200 мкг/мл | |
sc-25535 |
|
IRP-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40714-PR |
|
IRP-1 (N-17) |
200 мкг/мл | |
sc-14216 |
|
IRP-1 (N-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14216 P |
|
IRP-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40713 |
|
IRP-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40714 |
|
IRP-2 (14F7) |
200 мкг/мл | |
sc-33681 |
|
IRP-2 (4G11) |
200 мкг/мл | |
sc-33680 |
|
IRP-2 (7H6) |
200 мкг/мл | |
sc-33682 |
|
IRP-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40715-PR |
|
IRP-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40716-PR |
|
IRP-2 (V-21) |
200 мкг/мл | |
sc-14221 |
|
IRP-2 (V-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-14221 P |
|
IRP-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40715 |
|
IRP-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40716 |
|
IRS-1 (905-1070) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4250 WB |
|
IRS-1 (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-560 |
|
IRS-1 (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-560 P |
|
IRS-1 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-559 |
|
IRS-1 (C-20) Alexa Fluor® 405 |
100 µg/2 ml | |
sc-559 AF405 |
|
IRS-1 (C-20) Alexa Fluor® 488 |
100 µg/2 ml | |
sc-559 AF488 |
|
IRS-1 (C-20) Alexa Fluor® 647 |
100 µg/2 ml | |
sc-559 AF647 |
|
IRS-1 (C-20) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-559 AC |
|
IRS-1 (C-20) FITC |
200 мкг/мл | |
sc-559 FITC |
|
IRS-1 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-559 P |
|
IRS-1 (C-20) TRITC |
200 мкг/мл | |
sc-559 TRITC |
|
IRS-1 (C-20)-G |
200 мкг/мл | |
sc-559-G |
|
IRS-1 (E-12) |
200 мкг/мл | |
sc-8038 |
|
IRS-1 (E-12) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-8038 AC |
|
IRS-1 (E-12) PE |
100 tests in 2ml | |
sc-8038 PE |
|
IRS-1 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29376-PR |
|
IRS-1 (H-165) |
200 мкг/мл | |
sc-7200 |
|
IRS-1 (H-165) Alexa Fluor® 405 |
100 µg/2 ml | |
sc-7200 AF405 |
|
IRS-1 (H-165) Alexa Fluor® 488 |
100 µg/2 ml | |
sc-7200 AF488 |
|
IRS-1 (H-165) Alexa Fluor® 647 |
100 µg/2 ml | |
sc-7200 AF647 |
|
IRS-1 (H-165) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-7200 AC |
|
IRS-1 (H-165) FITC |
200 мкг/мл | |
sc-7200 FITC |
|
IRS-1 (H-165) HRP |
200 мкг/мл | |
sc-7200 HRP |
|
IRS-1 (H-165) TRITC |
200 мкг/мл | |
sc-7200 TRITC |
|
IRS-1 (h2)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44268-PR |
|
IRS-1 (m)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29377-PR |
|
IRS-1 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29376 |
|
IRS-1 siRNA (h2) |
10 µM | |
sc-44268 |
|
IRS-1 siRNA (m) |
10 мкм | |
sc-29377 |
|
IRS-2 (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1556 |
|
IRS-2 (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1556 P |
|
IRS-2 (h)-PR |
10 мкм, 20 мкл | |
sc-29378-PR |
|
IRS-2 (H-205) |
200 мкг/мл | |
sc-8299 |
|
IRS-2 (H-205) AC |
500µg/ml, 25%ag | |
sc-8299 AC |
|
IRS-2 (H-205) HRP |
200 мкг/мл | |
sc-8299 HRP |
|
IRS-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35714-PR |
|
IRS-2 (M-19) |
200 мкг/мл | |
sc-1555 |
|
IRS-2 (M-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1555 P |
|
IRS-2 (M-19)-R |
200 мкг/мл | |
sc-1555-R |
|
IRS-2 siRNA (h) |
10 мкм | |
sc-29378 |
|
IRS-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35714 |
|
IRS-3 (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8188 |
|
IRS-3 (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8188 P |
|
IRS-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40973-PR |
|
IRS-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40974-PR |
|
IRS-3 (R-190) |
200 мкг/мл | |
sc-28831 |
|
IRS-3 (R-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8186 |
|
IRS-3 (R-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8186 P |
|
IRS-3 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8187 |
|
IRS-3 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8187 P |
|
IRS-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40973 |
|
IRS-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40974 |
|
IRS-4 (C-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8189 |
|
IRS-4 (C-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8189 P |
|
IRS-4 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35715-PR |
|
IRS-4 (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-28830 |
|
IRS-4 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35716-PR |
|
IRS-4 (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-8190 |
|
IRS-4 (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8190 P |
|
IRS-4 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35715 |
|
IRS-4 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35716 |
|
IRSp53 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60863-PR |
|
IRSp53 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60864-PR |
|
IRSp53 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60863 |
|
IRSp53 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60864 |
|
IscU (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40712-PR |
|
IscU siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40712 |
|
IscU1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40709-PR |
|
IscU1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40709 |
|
IscU1/2 (FL-142) |
200 мкг/мл | |
sc-28860 |
|
IscU1/2 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-16784 |
|
IscU1/2 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-16784 P |
|
IscU1/2 (S-16) |
200 мкг/мл | |
sc-31743 |
|
IscU1/2 (S-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-31743 P |
|
IscU2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40711-PR |
|
IscU2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40711 |
|
ISG15 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43869-PR |
|
ISG15 (H-150) |
200 мкг/мл | |
sc-50366 |
|
ISG15 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60049-PR |
|
ISG15 (M-150) |
200 мкг/мл | |
sc-50367 |
|
ISG15 (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-18421 |
|
ISG15 (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-18421 P |
|
ISG15 (R-140) |
200 мкг/мл | |
sc-50368 |
|
ISG15 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43869 |
|
ISG15 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60049 |
|
JFC1 (A-19) |
200 мкг/мл | |
sc-23259 |
|
JFC1 (A-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23259 P |
|
JFC1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40717-PR |
|
JFC1 (H-80) |
200 мкг/мл | |
sc-33809 |
|
JFC1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40718-PR |
|
JFC1 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-23258 |
|
JFC1 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-23258 P |
|
JFC1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40717 |
|
JFC1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40718 |
|
JIP-1 (2J8) |
200 мкг/мл | |
sc-53552 |
|
JIP-1 (B-7) |
200 мкг/мл | |
sc-25267 |
|
JIP-1 (E-19) |
200 мкг/мл | |
sc-7147 |
|
JIP-1 (E-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7147 P |
|
JIP-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35722-PR |
|
JIP-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35723-PR |
|
JIP-1 (M-300) |
200 мкг/мл | |
sc-15353 |
|
JIP-1 (V-17) |
200 мкг/мл | |
sc-7146 |
|
JIP-1 (V-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-7146 P |
|
JIP-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35722 |
|
JIP-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35723 |
|
JIP-2 (1E11) |
200 мкг/мл | |
sc-53553 |
|
JIP-2 (C-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19740 |
|
JIP-2 (C-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19740 P |
|
JIP-2 (D-15) |
200 мкг/мл | |
sc-5448 |
|
JIP-2 (D-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-5448 P |
|
JIP-2 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40719-PR |
|
JIP-2 (H-95) |
200 мкг/мл | |
sc-25549 |
|
JIP-2 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40720-PR |
|
JIP-2 (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-19738 |
|
JIP-2 (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-19738 P |
|
JIP-2 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40719 |
|
JIP-2 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40720 |
|
JIP-3 (D-3) |
200 мкг/мл | |
sc-48392 |
|
JIP-3 (E-16) |
200 мкг/мл | |
sc-10427 |
|
JIP-3 (E-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10427 P |
|
JIP-3 (E-18) |
200 мкг/мл | |
sc-10428 |
|
JIP-3 (E-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-10428 P |
|
JIP-3 (F-6) |
200 мкг/мл | |
sc-46663 |
|
JIP-3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37123-PR |
|
JIP-3 (H-140) |
200 мкг/мл | |
sc-25550 |
|
JIP-3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-37124-PR |
|
JIP-3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-37123 |
|
JIP-3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-37124 |
|
Junctin (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44989-PR |
|
Junctin (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44990-PR |
|
Junctin siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44989 |
|
Junctin siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44990 |
|
KAI 1 (95-267) |
10 µg/0.1 ml | |
sc-4486 WB |
|
KAI 1 (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-1087 |
|
KAI 1 (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1087 P |
|
KAI 1 (G-2) |
200 мкг/мл | |
sc-17752 |
|
KAI 1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35734-PR |
|
KAI 1 (H-173) |
200 мкг/мл | |
sc-5540 |
|
KAI 1 (H-173) X |
200 µg/0.1 ml | |
sc-5540 X |
|
KAI 1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35733-PR |
|
KAI 1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35734 |
|
KAI 1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35733 |
|
KAP3 (C-18) |
200 мкг/мл | |
sc-8878 |
|
KAP3 (C-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8878 P |
|
KAP3 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40721-PR |
|
KAP3 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40722-PR |
|
KAP3 (M-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33579 |
|
KAP3 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-8877 |
|
KAP3 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-8877 P |
|
KAP3 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40721 |
|
KAP3 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40722 |
|
Keap1 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-33894 |
|
Keap1 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33894 P |
|
Keap1 (E-20) |
200 мкг/мл | |
sc-15246 |
|
Keap1 (E-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15246 P |
|
Keap1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43878-PR |
|
Keap1 (H-190) |
200 мкг/мл | |
sc-33569 |
|
Keap1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43879-PR |
|
Keap1 (N-19) |
200 мкг/мл | |
sc-15244 |
|
Keap1 (N-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-15244 P |
|
Keap1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43878 |
|
Keap1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-43879 |
|
Keratocan (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-33243 |
|
Keratocan (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33243 P |
|
Keratocan (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-33242 |
|
Keratocan (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33242 P |
|
Keratocan (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44701-PR |
|
Keratocan (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44702-PR |
|
Keratocan (S-20) |
200 мкг/мл | |
sc-33244 |
|
Keratocan (S-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33244 P |
|
Keratocan siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44701 |
|
Keratocan siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44702 |
|
Kininogen (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40723-PR |
|
Kininogen HC (2B5) |
200 мкг/мл | |
sc-23914 |
|
Kininogen HC (A-21) |
200 мкг/мл | |
sc-25887 |
|
Kininogen HC (A-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25887 P |
|
Kininogen HC (G-20) |
200 мкг/мл | |
sc-25891 |
|
Kininogen HC (G-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25891 P |
|
Kininogen HC (H-70) |
200 мкг/мл | |
sc-25799 |
|
Kininogen HC (P-16) |
200 мкг/мл | |
sc-25890 |
|
Kininogen HC (P-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25890 P |
|
Kininogen LC (C11C1) |
200 мкг/мл | |
sc-23915 |
|
Kininogen LC (C-16) |
200 мкг/мл | |
sc-25885 |
|
Kininogen LC (C-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25885 P |
|
Kininogen LC (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-25888 |
|
Kininogen LC (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25888 P |
|
Kininogen LC (M-20) |
200 мкг/мл | |
sc-25889 |
|
Kininogen LC (M-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-25889 P |
|
Kininogen siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40723 |
|
Klotho (E-21) |
200 мкг/мл | |
sc-22220 |
|
Klotho (E-21) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22220 P |
|
Klotho (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43883-PR |
|
Klotho (T-19) |
200 мкг/мл | |
sc-22218 |
|
Klotho (T-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-22218 P |
|
Klotho siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43883 |
|
La/SSB (D-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21393 |
|
La/SSB (D-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21393 P |
|
La/SSB (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40915-PR |
|
La/SSB (H-300) |
200 мкг/мл | |
sc-33593 |
|
La/SSB (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-40916-PR |
|
La/SSB (N-20) |
200 мкг/мл | |
sc-21391 |
|
La/SSB (N-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-21391 P |
|
La/SSB siRNA (h) |
10 µM | |
sc-40915 |
|
La/SSB siRNA (m) |
10 µM | |
sc-40916 |
|
Lactacystin Proteasome ингибитор |
200 мкг | |
sc-3575 |
|
Lad (I-20) |
200 мкг/мл | |
sc-28523 |
|
Lad (I-20) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28523 P |
|
Lad (L-16) |
200 мкг/мл | |
sc-28522 |
|
Lad (L-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-28522 P |
|
LARGE (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-46342 |
|
LARGE (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-46342 P |
|
LARGE (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44965-PR |
|
LARGE (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-44966-PR |
|
LARGE (Y-14) |
200 мкг/мл | |
sc-33435 |
|
LARGE (Y-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-33435 P |
|
LARGE siRNA (h) |
10 µM | |
sc-44965 |
|
LARGE siRNA (m) |
10 µM | |
sc-44966 |
|
LAT2 (G-19) |
200 мкг/мл | |
sc-27581 |
|
LAT2 (G-19) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27581 P |
|
Lck BP-1 (B-8) |
200 мкг/мл | |
sc-28382 |
|
Lck BP-1 (C-17) |
200 мкг/мл | |
sc-1536 |
|
Lck BP-1 (C-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1536 P |
|
Lck BP-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35800-PR |
|
Lck BP-1 (H-135) |
200 мкг/мл | |
sc-8328 |
|
Lck BP-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-35801-PR |
|
Lck BP-1 (N-18) |
200 мкг/мл | |
sc-1537 |
|
Lck BP-1 (N-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-1537 P |
|
Lck BP-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-35800 |
|
Lck BP-1 siRNA (m) |
10 µM | |
sc-35801 |
|
LDH (H-160) |
200 мкг/мл | |
sc-33781 |
|
LDH (V-17) |
200 мкг/мл | |
sc-27232 |
|
LDH (V-17) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27232 P |
|
LDH-A (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-43893-PR |
|
LDH-A (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45898-PR |
|
LDH-A (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-27230 |
|
LDH-A (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27230 P |
|
LDH-A siRNA (h) |
10 µM | |
sc-43893 |
|
LDH-A siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45898 |
|
LDH-B (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45899-PR |
|
LDH-B (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45902-PR |
|
LDH-B siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45899 |
|
LDH-B siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45902 |
|
LDH-C (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45903-PR |
|
LDH-C (I-13) |
200 мкг/мл | |
sc-27238 |
|
LDH-C (I-13) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27238 P |
|
LDH-C (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-45904-PR |
|
LDH-C (S-18) |
200 мкг/мл | |
sc-27239 |
|
LDH-C (S-18) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27239 P |
|
LDH-C (V-16) |
200 мкг/мл | |
sc-27235 |
|
LDH-C (V-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-27235 P |
|
LDH-C siRNA (h) |
10 µM | |
sc-45903 |
|
LDH-C siRNA (m) |
10 µM | |
sc-45904 |
|
LIME (C-15) |
200 мкг/мл | |
sc-48578 |
|
LIME (C-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48578 P |
|
LIME (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60934-PR |
|
LIME (K-16) |
200 мкг/мл | |
sc-48579 |
|
LIME (K-16) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48579 P |
|
LIME (LIME-06) |
100 мкг/мл | |
sc-51666 |
|
LIME (LIME-10) |
100 мкг/мл | |
sc-51667 |
|
LIME (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60935-PR |
|
LIME (N-14) |
200 мкг/мл | |
sc-48581 |
|
LIME (N-14) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-48581 P |
|
LIME siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60934 |
|
LIME siRNA (m) |
10 µM | |
sc-60935 |
|
Lipin-1 (h)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60940-PR |
|
Lipin-1 (m)-PR |
10 µM, 20 µl | |
sc-60941-PR |
|
Lipin-1 (S-15) |
200 мкг/мл | |
sc-50052 |
|
Lipin-1 (S-15) P |
100 µg/0.5 ml | |
sc-50052 P |
|
Lipin-1 siRNA (h) |
10 µM | |
sc-60940 |
|
|