/ Каталог / Реагенты для научных исследований / Антитела

Антитела к супрессорам опухолей/ апоптоз

Компания СантаКруз предлагает широкий выбор антител к супрессорам опухолей и апоптическим белкам

p53

Широко известный и активно изучаемый ген p53 – супрессор опухолей содержит мутацию примерно в 50% клеток при раковых заболеваниях людей. Экспрессия белка p53 мала в нормальных клетках, но значительно возрастает в ответ на повреждение ДНК и сигналы бедствия клеток. Сверхэкспрессия фактора транскрипции p53 может индуцировать арест клеточного цикла и апоптоз, через регуляцию транскрипции некоторых генов, включая ингибитор клеточного цикла p21, ген репарации ДНК GADD45 и индуктор апоптоза Bax.

Maspin

Маспин, ингибитор серин-протеазы млекопитающих (серпин), ингибирует подвижность, инвазию и метастаз клеток. Малпин расположен на поверхности клеток и перегородках в секреторных везикулах. В метастатических клетках рака груди линии MDA-MB-435, лечение рекомбинантным маспином увеличивает экспрессию интегрина α5 и интегрина α3 и снижает экспресиию интегрина α2, интегрина α4, интегрина α6, интегрина αV и интегрина β1. Считается, что подобные изменения уровня интегрина снижают инвазивные способности раковых клеток.

p53-связывающие белки

Ген – супрессор опухолей p53 видоизменен в 50% раковых клеток. Белки 53PB1 и 53BP2 (Bbp), связывающие белок p53, являются супрессорами опухолей, которые связываются с сайт-специфическим центральным ДНК-связывающим доменом p53 дикого типа конформационно-зависимым способом. Некоторые повреждения ДНК могут вызывать фосфорилирование p53 в серин 46. Это событие запускает экспрессию p53AIP1 (белок, индуцирующий апоптоз), который вносит вклад в последующие события, ведущие к программируемой клеточной смерти. PARC (цитоплазматический белок, ассоциированный с p53) действует как цитоплазматический якорь для p53 в клетках, не находящихся под воздействием стресса, таким образом, регулируя локализацию и последующую функцию p53.

VDUP1

Ген, кодирующий белок 1, активизирующий витамин D3 (VDUP1), активируется 1,25(OH)1D3 в ответ на различные стрессы, включая ROS, UV и тепловой шок. VDUP1 проявляет активность как супрессор опухолей путем индуцирования ареста фазы G0 / G1 клеточного цикла. Присутствие VDUP1 необходимо для экспрессии CD122 и созревания клеток естественных киллеров (NK), VDUP1 может быть использован в качестве лечебного фактора при лечении меланом.

p73 и p63 (p51/KET)

p63 и p73, белки, высоко гомологичные p53, могут трансактивировать гены-мишени p53 и индуцировать апоптоз. p73 существует в 6 изоформах, α, β, γ, δ, ε и ξ, которые отличаются С-концами. Тем не менее, в отличие от p53, экспрессия p73 не активируется в ответ на повреждение ДНК. При сверхэкспресии p73 может активировать ген p21, реагирующий с p53. Ген p63 также кодирует многочисленные изоформы с разнообразными функциями. TA* p63α (также называемый p51B или KET), TA* p63β и TA* p63γ (также обозначенный p51A) содержат трансактивационные домены. ΔN изоформы p73 и p63 не содержат трансактивационного домена.

AIF (apoptosis-inducing factor) и Fis1

AIF (фактор, индуцирующий апоптоз) – это митохондриальный белок, который перемещается в ядро при индукции апоптоза. AIF индуцирует фрагментацию ДНК и конденсацию хроматина, а также освобождение цитохрома c и каспазы-9 из митохондрий. Сверхэкспрессия Bcl-2, белка, участвующего в проницаемости митохондрий, препятствует освобождению AIF из митохондрий. Fis1 также способствует фрагментации митохондриальной сети и кластеризации перинуклеарного пространства в процессе апоптоза.

MDM2, MDMX и p53RFP

MDM2 (murine double minute-2) – онкоген-кодируемый клеточный фосфопротеин, массой 90 kDa, связывается с p53 и таким образом блокирует p53-опосредованную трансактивацию. Ген MDM2 функционирует в значительном количестве человеческих сарком и в этих клетках сохраняется аллели p53 дикого типа, что позволяет предположить, что MDM2 может действовать путем нейтрализации функций p53 в процессе онкогенеза. MDM2-родственный протеин MDMX (MDM4) расположен на человеческой хромосоме 1q32 и является мишенью амплификации в злокачественных глиомах. MDMX ингибирует MDM2-опосредованную деградацию p53 посредством различных ассоциаций с MDM2. ARF взаимодействует с MDMX для изолирования MDMX внутри ядра, в результате чего возрастает трансактивация p53. p53-индуцируемый RING finger protein (p53RFP) – белок, действующий как E3 убиквитин лигаза. Эта лигаза освобождает убиквитин из специфических E2 убиквитин-конъюгированных ферментов и переносит их на субстраты, которые активизируют деградацию протеасом.

Daxx

Daxx - основной белок, индуцирующий FAS-зависимый апоптоз. Хотя сам Daxx не содержит домен смерти, он специфически связывается с доменом смерти FAS. Сверхэкспрессия Daxx активирует JNK путь и усиливает FAS-зависимый апоптоз. Апоптический путь Daxx действует совместно с FAS-FADD-FLICE путем, но отличается от него по своей природе.

PTTG

PTTG, белок гена трансформации опухоли гипофиза (также известный как секурин), - это белок с молекулярной массой 22 kDa. Этот белок - регулятор клеточного цикла содержит основной N-терминальный домен и кислый C-терминальный домен, который действует как трансактивационный домен при взаимодействии с гетероморфным ДНК-связывающим доменом. PTTG человека сверхэкспрессируется в лейкемических Т-клеточных линиях Jurkat, а также обнаружен в тимусе, семенниках и плаценте. PTTG локализован в цитоплазме и, частично, в ядре. 

TDAG51

TDAG51 кодирует белок, богатый пролином, гистидином и гултамином, который необходим для экспрессии FAS (CD95) и, таким образом, играет ключевую роль в активации апоптоза T-клеточных гибридом. TDAGG51 может играть значительную роль в индукции апоптоза путем стимуляции Т-клеточных рецепторов и индукции FAS. 

Семейство белков Rb

Белок чувствительности к ретинобластоме Rb - это фосфорилированный белок, молекулярной массой 110 kDa. Как и p53, Rb p110 является антионкогеном, который инактивируется или мутациями, или при связывании с некоторыми белками, кодирующими ДНК онкогенных вирусов. Rb связывается и регулирует факторы транскрипции, участвующие в регуляции клеточного цикла, включая семейство белков E2F. Два родственных Rb белка, p107 и p130, также действуют как регуляторы некоторых членов семейства факторов транскрипции E2F. Связывание и инактивация белков E2F Rb регулируется фосфорилированием циклин-зависимых киназ.

Белки программируемой клеточной смерти

PD-1 (программируемая клеточная смерть-1) - это трансмембранный рецептор типа I и член надсемейства иммуноглобулинов. Экспрессия PD-1 обнаружена в вилочковой железе мышей, она индуцируется в стимулированных линиях Т- и В-клеток, где белок PD-1 может принимать участие в негативной регуляции различных иммунных ответов. Помимо этого, в активированных лимфоцитах PD-1 опосредует активацию классического типа программируемой клеточной смерти. PD-2 (также называемый Pdcd-2, PDL-2, B7DC) сильно экспрессируется в клетках плаценты, сердца, поджелудочной железы, легких и печени, и слабо экспрессируется в селезенке, лимфоузлах и вилочковой железе. Pdcd-4 - это ядерный белок, локализованный в ядре пролиферирующих клеток. Экспрессия кодирующего гена модулируется цитокинами в нормальных клетках-киллерах (NK) и Т-клетках, и, как полагают, продукт гена играет роль в апоптозе клеток. ALG-2 (апоптоз-связанный ген-2, также называемый белком 6 запрограммированной клеточной смерти) - это Ca2+ - связанный белок, который принимает участие на поздних стадиях апоптоза.

Кластерин

Кластерин (TRPM-2 (testosterone-repressed prostate message-2, сульфатированный гликопротеин-2) экспрессируется в различных тканях как дисульфид-связанный, гетеродимерный сульфатированный гликопротеин. Кластерин может принимать участие в транспорте липопротеинов, ингибировании комплементноопосредованного клеточного лизиса и модуляции межклеточных взаимодействий.

Надсемейство лигандов фактора некроза опухолей

Программируемая клеточная смерть (апоптоз) вспомогательных клеток необходима для процессов эмбриогенеза, метаморфоза, обновления тканей, правильного развития и функционирования иммунной системы. Апоптоз сопровождается конденсацией хроматина, фрагментацией ядра, формированием мембранных пузырьков. Существует ряд белков, ответственных за баланс сигналов о смерти и/ или выживании клетки. Одними из таких белков являются белки из надсемейства лигандов фактора некроза опухолей, такие как FAS (APO-1, CD95), лиганд FAS (FAS-L, APO-1L, CD178), TRAIL и TWEAK (APO3L) и FAF-1 (фактор-1, ассоциированный с FAS).

Ген апоптозного ответа простаты 4

Ген апоптозного ответа простаты 4 (PAR4) - это протеин весом 38 kDa с сигналом ядерной локализации и лейциновым зиппером на С-конце. RAP4 экспрессируется в апоптических клетках, но не индуцируется стимуляцией фактора роста, окислительным стрессом, некрозом или остановкой роста.

Гранзимы

Семейство гранзимов принадлежит к семейству пептидаз S1. Гранзим A и гранзим В - это сериновые протеазы, которые проводят апоптические сигналы в цитотоксических Т-лимфоцитах (CTL) и нормальных клетках-киллерах (NK). Внутри гранул активированных цитотоксических Т-лимфоцитов, гранзим А и гранзим В преобразуются в их активную форму с помощью лизосомальной цистеин протеазы катепсина С. Однажды расщепленные, эти активные протеазы опосредуют апоптоз двумя различными путями. Гранзим H, локализованный в цитотоксических гранулах цитолитических Т-лимфоцитов, необходим для лизиса клеток-мишеней при иммунном клеточном ответе. Гранзим K - это сериновая протеаза, локализованная в гранулах нормальных клеток-киллеров (NK) и цитотоксических Т-лимфоцитах. Гранзим М, найденный в нормальных клетках-киллерах, участвует в смерти клеток-мишеней, инициированной токсическими лимфоцитами.

Сигнальные интермедиаторы с доменом смерти

Домен смерти, цитоплазматический домен, включающий примерно 80 аминокислот, необходим для трансдукции апоптических сигналов и представлен в таких апоптоз-опосредующих рецепторах, как TNF-R1 и FAS. Другие содержащие домен смерти, но структурно неродственные белки, были идентифицированы на основе их способности связываться с цитоплазматическими доменами TNF-R1 и FAS. Этот ряд белков включает FADD, TRADD, RAIDD, PIDD, RICK, RIP, RIP-2, RIP-3, Siva, DAP-1, DAP-3, DAP-5 и DEDD. 

Bcl10

Bcl10 - это регуляторный белок апоптоза, содержащий CARD - домен активации и рекрутирования каспаз. Первый, вовлеченный в образование злокачественных опухолей, CARD-содержащий белок Bcl10 сильно восприимчив к мутациям. Одна из мутаций приводит к потере Bcl10 проапоптозных функций и задержке активации NFkB. Аномалии Bcl10 представлены в фолликулярных лимфомах и мезотелиомах. 

Про-/ антиапоптические белки Bcl-2/ Bax и родственные протеины

Семейство белков Bcl-2 регулирует апоптоз и передачу сигналов смерти к митохондриям. Это семейство белков включает как про-, так и антиапоптические белки, которые обладают гомологичными Bcl-2 последовательностями (BH1-4). Белки BH3, BID, NOXA, PUMA, BIK, BIM и BAD являются проапоптическими белками и несут последовательность, гомологичную альфа-спиральному региону BH3. Ген PUMA кодирует четыре белка, PUMAα, β, γ и δ. PUMAα и PUMAβ содержат домен BH3, в то время как PUMAγ и PUMAδ нет. Другие проапоптические члены семейства включают Bax, Bcl-xS, Bak, NBK (Bik), Hrk, Bok, Noxa, Diva и BMF. Ингибиторы апоптоза включают Bcl-2, Bcl-xL, Bcl-xb, Bcl-xg, Bcl-w, Mcl-1, Bag-1, A1 (Bfl-1), BAR и Bl-1 (TEGT). Bax представлен многочисленными сплайсинговыми вариантами, такими как α, β, γ, δ и κ. Bax-β - это белок молекулярной массой 24 kDa, состоящий из 218 аминокислот. BECN1 (Bectin1) - бивалентный белок, ингибитор онкогенеза. BECN1 играет важную роль в аутофагии.

CAS

CAS (ген клеточной апоптической чувствительности) - это гомолог CSE1 у дрожжей. CAS, белок, молекулярной массой 100 kDa, сильно экспрессируется в активно делящихся клетках. Экспрессия CAS возрастает, когда покоящиеся человеческие фибробласты начинают пролиферировать и уменьшается, когда происходит арест роста. CAS играет важную роль в токсическом некрозе и некрозе опухолей и пролиферации клеток.

Трансглутаминаза

Семейство трансглутаминаз (TGase), которое включает TGase1, TGase2 и TGase3, - это внутриклеточные Ca2+ - зависимые ферменты, которые катализируют формирование изопептидных связей путем переноса амина на остатки глутамина, таким образом, сшивая остатки глутамина и остатки лизина с образованием субстратных белков. Трансглутаминазы участвуют в разнообразных процессах, включая свертывание крови, дифференциацию эпидермиса, коагуляцию спермы и сингамию, дифференциацию клеток и апоптоз.

Цистеиновые протеазы (каспазы)

Протеазы - это ферменты, расщепляющие белки. Цистеиновые протеазы имеют характерный каталитический триадный механизм. Первый шаг - это депротонирование тиола на активный сайт энзима с помощью прилежащей аминокислоты с основной боковой цепью. Затем анион серы с депротонированного цистеина нуклеофильно атакует углерод субстрата. Фрагмент субстрата с аминным концом высвобождается и формируется новый углеродный конец субстрата, связанный с цистеином посредством тиоэфира. Тиоэфирная связь затем гидролизуется с формированием на фрагменте молекул карбоновой кислоты, вследствие чего происходит регенерация свободный энзимов. Каспазы - это пример цистеиновых протеаз, необходимых клеткам для апоптоза. Некоторые каспазы также необходимы иммунной системе для созревания цитокинов. 

Субстраты цистеиновых протеаз

Ced/ICE или семейство каспаз (цистеиновых протеаз) играет основную роль в проведении апоптоза путем протеолиза специфических мишеней. Среди таких мишеней: поли (АДФ-рибоза) полимераза (PARP), гельсолин, ядерные ламины. PARP - это ядерный белок, молекулярной массой 112 kDa, который специфично расщепляется каспазой-3 и каспазой-6, но не каспазой-1 с образованием апоптического фрагмента, молекулярной массой 85 kDa. PARP-2 и PARP-3 взаимодействуют с PARP-1. PARP ассоциируется с MVP (major vault protein) и TEP1 (telomerase-associated protein 1) для формирования камер, бочковидных цитоплазматических рибонуклеопротеиновых частиц. PARP-10 принимает участие в пролиферации клеток. Он локализуется в ядре и цитоплазматических компарментах, где он ингибирует ко-трансформацию c-Myc- и E1A фибробластов. Гельсолин расщепляется каспазой-3 с образованием активной формы, которая расщепляет филаменты актина. Ядерные ламины необходимы для поддержания целостности ядерной оболочки и клеточной морфологии. Ядерный ламин А, молекулярной массой 70 kDa, расщепляется каспазой-6, но не каспазой-3. Для полной конденсации хромосомальной ДНК необходимо расщепление ламина А. Ламин С - это сплайсинговый вариант ламина А. Ядерный ламин В фрагментируется в процессе апоптоза каспазой-6.

Белки, взаимодействующие с TRAF

Белки, взаимодействующие с TRAF (белок-рецептор фактора некроза), включают TANK, ILP, ML-IAP, c-IAP1, XAF1, ILPIP, c-IAP, бореалин и сурвивин. TANK связывается с консервативным доменом TRAF-C, общим для TRAF1, TRAF2 и TRAF3. ML-IAP, c-IAP1, c-IAP2 родственные белки апоптическим белкам семейства IAP бакуловируса. ILP ингибирует активированную каспазу-3, что приводит к устойчивости к FAS-опосредованному апоптозу. ILPIP (белок, взаимодействующий с IAP) значительно усиливает XAF1-опосредованную активацию белков семейства JNK. Сурвивин (TIAP) экспрессируется во время фаз G2/M клеточного цикла и ассоциирован с микротрубочками митотического веретена. Активность каспазы-3 возрастает при разрушении ассоциации сурвивин-микротрубочки. Снижение уровня бореалина посредством РНК-интерференции (RNAi) приводит к разрушению соедиения кинетохор-веретено, задержке митотического процесса и нарушению распределения хромосом в анафазе путем формирования биполярных веретен.

tsg101

Ген опухолевой чувствительности 101 (tsg101) кодирует белок, содержащий домен связывания со статмином, который принимает участие в различных клеточных функциях, включая формирование митотического веретена деления, стабилизации генома, трансактивацию транскрипции и регулирование уровня MDM2 и p53. Белок весом 46 kDa собирается в высокомолекулярный комплекс (ESCRT-1), который принимает участие в формировании эндосом. Инактивация гена tsg101 в фибробластах мышей приводит к трансформации клеток и формированию метастаз. Сверхэкспрессия N-концевого региона tsg101 заметно ингибирует формирование частиц HIV-1. Внутриклеточная локализация tsg101 варьирует в зависимости от стадии клеточного цикла.

Регуляторный белок Ku

Белок Ku, который изначально был описан как аутоиммунный антиген, распознаваемый антителами больных ревматизмом, - это гетеродимерный комплекс, состоящий из субъединиц, молекулярной массой 70 и 86 kDa. Показано, что Ku несет функцию ДНК-связывающего компонента ДНК-зависимой серин-треонин киназы (DNA-PK). 

Цитохром c и b

Цитохром с - широко известный белок, участвующий в транспорте свободных электронов, важнейшем процессе преобразования энергии у всех аэробных организмов. В клетках млекопитающих этот высоко консервативный белок в норме локализован в межмембранном пространстве. Цитоплазматический цитохром с - фактор, необходимый для активации апоптоза. В процессе апоптоза цитохром с перемещается из трансмембранного пространства в цитозоль, где он необходим для активации каспазы-3 (CPP32). Перемещение цитохрома с может быть блокировано сверхэкспрессией Bcl-2. Цитохром b вместе с цитохромом c1 и белком Риске формируют комплекс III, который участвует в клеточном дыхании.

Белки репарации двуцепочечных разрывов ДНК

Белки репарации ДНК Rad50, Rad51A-D, Rad52 и Rad54A и B являются ключевыми белками репарации двуцепочечных разрывов ДНК (DSBR). Spo11, Rad50, Rad51A-D, Rad52, Rad54A и B важны для митотической и мейотической рекомбинации. Дополнительные белки, вовлеченные в процесс DSBR, включают XRCC1-4, DMC1, нибрин, APNG, MRE11, HR23A, HR23B, Rad23, PRP19, ДНК лигазу I, ДНК лигазу IV и DNAPK. ДНК лигаза - это тип лигаз, которые соединяют нити ДНК, имеющие двунитевые разрывы, функционирующий как при репарации, так и при репликации ДНК. Rad21 - одна из основных субъединиц когезина, который удерживает сестринские хромосомы вместе в течение анафазы, это каспаза-подобный фермент, обеспечивающий процесс сепарации хромосом. 

Белки семейства ACP

Аденоматический полипоз, семейный аденоматозный полипоз (FAP), синдром Гарднера (GS) характеризуются многочисленными аденоматозными полипами по всей длине толстой кишки и неизменно развиваются в рак толстой кишки. Ген APC кодирует повсеместно экспрессируемый белок, молекулярной массой 300 kDa, который часто подвергается мутациям у больных FAP и GS. APC ассоциированы со структурными компонентами межклеточных соединений и конкурируют с E-кадгерином за связывание специфических регионов бета- и гамма-катенина. Как и APC, APC2 содержит домен SAMP, который необходим для связывания кондактина. APC и APC2 регулируют формирование активных бета-катенин-Tcf комплексов.

ICAD, CAD и CIDE белки

Фактор фрагментации ДНК (DFF) играет роль в апоптозе с участием каспазы-3. DFF состоит из двух субъединиц: CAP (апоптозная ДНКаза) и ICAD (ингибитор CAD) весом 45 kDa. CAD - это ДНКаза, ответственная за деградацию ДНК в процессе апоптоза. ICAD функционирует в качестве регуляторной единицы, которая ингибирует активность CAD. Каспаза-3 расщепляет ICAD, оставшийся после расщепления С-концевой фрагмент ICAD весом 11 kDa позволяет CAD высвободиться, после чего CAD проникает в ядро для разрушения ДНК. CIDE-A и CIDE-B идентифицированы как белки, имеющие гомологию с N-концевым регионом ICAD. Так же, как и CAD, CIDE-A и CIDE-B являются проапоптическими белками, разрушают ДНК и ингибируются ICAD.

BRCA1 и BRCA2

Ген чувствительности к раку груди, BRCA1, который локализован на хромосоме 17q, экспрессируется в различных тканях, включая грудь и яичники. Второй ген чувствительности к раку груди, BRCA2, локализован на хромосоме 13q12-13, также значительно влияет на развитие рака груди и яичников. 

Семейство GADD (арест роста и повреждение ДНК)

GADD45 стимулирует эксцизионную репарацию ДНК in vitro, ингибирует переход клеток в фазу S и, совместно с GADD 153 и GADD34, индуцирует арест роста. GADD 153 также индуцируется при повреждениях ДНК, но, в отличие от GADD45, индукция не зависит от p53. GADD45-подобные белки, GADD45β и GADD45γ, индуцируются при стрессе, вызванной окружающей средой. PA26, еще один родственный GADD ген, является возможной мишенью p53 и экспрессируется в трех различных изоформах.

Нейрофиброматозные белки типов 1 и 2

Нейрофиброматоз типа 1 (NF1) или нейрофиброматоз Реклингхаузена - одна из наиболее распространенных аутосомных доминантных болезней у людей. Транскрипт NF1 кодирует белок нейрофибромин (NF1GRP), молекулярной массой 220 kDa, который обильно экспрессируется в нервной системе. Нейрофибромин может участвовать в развитии васкулярного нейрофиброматоза, аутосомного доминантного заболевания. Нейрофиброматоз типа 2 (NF2) - это доминантно наследуемое заболевание, которое сопровождается развитием двусторонней вестибулярной невриномы и других раковых заболеваний центральной нервной системы.

PTEN, DMBT1 и LCI1

Ген - супрессор опухолей PTEN (протеин тирозин фосфатаза), DMBT1 (делеция генов в злокачественных опухолях мозга), LGI1 (богатый лейцином, инактивированный в глиоме ген) были изолированы из участка хромосомы 10, для которой характерно высокая частота делеций  в большинстве человеческих глиом. Ген PTEN также мутирован при других раковых заболеваниях, включая рак мозга, груди, почек и простаты. PTEN - это протеин тирозин фосфатаза, локализованная в цитоплазме и обладающая сходной морфологией с цитоскелетными белками тенсином и ауксилином. Пониженная экспрессия DMBT1 обнаружена при раке желудочно-кишечного тракта и раке пищевода, а также в глиомах. LGI1 обладает сходной морфологией с некоторыми трансмембранными и экстрацеллюлярными белками, которые функционируют как рецепторы и адгезивные белки.

Белки репарации ошибочных оснований ДНК

Мутации в генах репарации ошибочных оснований ДНК, которые представлены MSH2, MSH3, MSH6, MLH1, MLH3, PMS1, PMS2, Exo1, GTBP, MYH и MGMT связаны с наследственным неполипозным раком прямой кишки (HNPCC). Наследственные мутации в генах MSH2 и MLH1 происходят с высокой частотой при HNPCC и связаны с нестабильностью микросателлитов. При 10 - 45% раковых заболеваниях поджелудочной железы, желудка, груди, яичников, мелкоклеточном раке легких также наблюдается нестабильность микросателлитов, что позволяет предположить, что репарация ошибочных оснований ДНК не ограничена HNPCC, но является общей чертой при образовании и разрастании опухолей. GTBP (G/T - связывающий белок) совместно с MSH2 распознает ошибочные основания ДНК. 

Раково-тестикулярные антигены

Раково-тестикулярные антигены (CTAG) - это семейство белков, которое включает изоформы MAGE-A, MAGE-B, GAGE, NRAGE, PRAME, PRAME like-1, BAGE, LAGE-1, XAGE-1, Ndn и NY-ESO. Белки этого семейства экспрессируются в нормальных тканях и множестве линий раковых клеток. Антигены CT, принадлежащие к обширной группе антигенов рака человека, распознаемых цитолитическими Т-лимфоцитами (CTLs), могут выполнять роль маркеров меланом. Более того, белки CTAG являются потенциальными мишенями противораковой иммунотерапии из-за их раково-специфической экспрессии.

Белки-супрессоры опухолей/ элонгин (SIII)

Генеративная мутация в гене-супрессоре болезни Гиппеля-Линдау провоцирует развитие различных типов раковых заболеваний, включая гипернефрому, гемангиобластому центральной нервной системы и феохромоцитому. Элонгин (SIII), гетеродимерный клеточный фактор транскрипции состоит из транскрипционно-активной субъединицы (А) и двух регуляторных субъединиц (B и С), активирует элонгацию транскрипции РНК-полимеразой II и является функциональной мишенью белков VHL

Галектины

Галектины - это семейство растворимых, бета-галактозид-связывающих животных лектинов, которые регулируют межклеточную адгезию и взаимодействие клеток с межклеточным матриксом. Они также участвуют в развитии рака, пре-мРНК сплайсинге и апоптозе. Хотя механизм действия галектинов до конца еще не изучен, их роль может состоять в связывании N-ацетиллактозамин-содержащих структур, найденных на поверхности клеток и в экстрацеллюлярном матриксе.

Информация для заказа

Наименование	Объем	Метод	Кат.Номер
TPD52 (N-15)	200 мкг/мл		sc-33842
TPD52 (N-15) P	100 µg/0.5 ml		sc-33842 P
TPD52 siRNA (h)	10 µM		sc-45341
TPD52 siRNA (m)	10 µM		sc-45342
TRADD (3E11)	100 мкг/мл		sc-56242
TRADD (51-328)	10 µg/0.1 ml		sc-4253 WB
TRADD (A-5)	200 мкг/мл		sc-46653
TRADD (C-20)	200 мкг/мл		sc-1163
TRADD (C-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-1163 P
TRADD (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36709-PR
TRADD (H-278)	200 мкг/мл		sc-7868
TRADD (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37276-PR
TRADD siRNA (h)	10 µM		sc-36709
TRADD siRNA (m)	10 µM		sc-37276
TRAIL (25-281)	10 µg/0.1 ml		sc-4271 WB
TRAIL (2E5) (лиганд фактора некроза опухолей)	100 мкг/мл		sc-51709
TRAIL (500-M49)	100 мкг/мл		sc-56244
TRAIL (55B709.3)	100 мкг/мл		sc-56243
TRAIL (B-S23)	100 µg/ml		sc-65340
TRAIL (B-S23) FITC	100 тестов в 2 мл		sc-65340 FITC
TRAIL (B-S23) PE	100 tests in 2ml		sc-65340 PE
TRAIL (B-T24)	100 мкг/мл		sc-65341
TRAIL (B-T24) FITC	100 тестов в 2 мл		sc-65341 FITC
TRAIL (B-T24) PE	100 тестов в 2 мл		sc-65341 PE
TRAIL (C-19)	200 мкг/мл		sc-1889
TRAIL (C-19) P	100 µg/0.5 ml		sc-1889 P
TRAIL (D-3)	200 мкг/мл		sc-8440
TRAIL (D-3) AC	500µg/ml, 25%ag		sc-8440 AC
TRAIL (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36719-PR
TRAIL (H-257)	200 мкг/мл		sc-7877
TRAIL (hBA-168)	50 мкг		sc-4547
TRAIL (K-18)	200 мкг/мл		sc-6079
TRAIL (K-18) P	100 µg/0.5 ml		sc-6079 P
TRAIL (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37271-PR
TRAIL (N2B2)	200 мкг/мл		sc-56245
TRAIL (RIK-2)	200 мкг/мл		sc-56246
TRAIL siRNA (h)	10 µM		sc-36719
TRAIL siRNA (m)	10 µM		sc-37271
TRK-T3 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-61720-PR
TRK-T3 (K-14)	200 мкг/мл		sc-47522
TRK-T3 (K-14) P	100 µg/0.5 ml		sc-47522 P
TRK-T3 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-61721-PR
TRK-T3 siRNA (h)	10 µM		sc-61720
TRK-T3 siRNA (m)	10 µM		sc-61721
tsg 101 (4A10) (ген опухолевой чувствительности)	100 мкг/мл		sc-56247
tsg 101 (C-2)	200 мкг/мл		sc-7964
tsg 101 (C-2) AC	500µg/ml, 25%ag		sc-7964 AC
tsg 101 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36752-PR
tsg 101 (H-270)	200 мкг/мл		sc-22774
tsg 101 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36753-PR
tsg 101 (M-19)	200 мкг/мл		sc-6037
tsg 101 (M-19) P	100 µg/0.5 ml		sc-6037 P
tsg 101 siRNA (h)	10 µM		sc-36752
tsg 101 siRNA (m)	10 µM		sc-36753
tuberin (1-300)	10 µg/0.1 ml		sc-4324 WB
tuberin (C-20)	200 мкг/мл		sc-893
tuberin (C-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-893 P
tuberin (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36762-PR
tuberin (H-300)	200 мкг/мл		sc-13012
tuberin (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36763-PR
tuberin (N-19)	200 мкг/мл		sc-892
tuberin (N-19) P	100 µg/0.5 ml		sc-892 P
tuberin siRNA (h)	10 µM		sc-36762
tuberin siRNA (m)	10 µM		sc-36763
TWEAK (1-249)	10 µg/0.1 ml		sc-4284 WB
TWEAK (CARL-1)	200 мкг/мл		sc-56248
TWEAK (CARL-2)	100 мкг/мл		sc-56249
TWEAK (FL-249)	200 мкг/мл		sc-5558
TWEAK (FL-249) PE	100 tests in 2ml		sc-5558 PE
TWEAK (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37522-PR
TWEAK (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37523-PR
TWEAK (MTW-1)	200 мкг/мл		sc-56251
TWEAK (S-20)	200 мкг/мл		sc-12405
TWEAK (S-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-12405 P
TWEAK (S-20) PE	100 tests in 2ml		sc-12405 PE
TWEAK siRNA (h)	10 µM		sc-37522
TWEAK siRNA (m)	10 µM		sc-37523
UQCRC2 (13G12)	100 мкг/мл		sc-53633
VDUP1 (C-18)	200 мкг/мл		sc-33099
VDUP1 (C-18) P	100 µg/0.5 ml		sc-33099 P
VDUP1 (D-15)	200 мкг/мл		sc-33098
VDUP1 (D-15) P	100 µg/0.5 ml		sc-33098 P
VDUP1 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-44943-PR
VDUP1 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-44944-PR
VDUP1 siRNA (h)	10 µM		sc-44943
VDUP1 siRNA (m)	10 µM		sc-44944
VHL (3F391)	100 мкг/мл		sc-56252
VHL (52A11)	100 мкг/мл		sc-53918
VHL (D-7)	200 мкг/мл		sc-55506
VHL (FL-181)	200 мкг/мл		sc-5575
VHL (FL-181) AC	500µg/ml, 25%ag		sc-5575 AC
VHL (G-7)	200 мкг/мл		sc-17780
VHL (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36816-PR
VHL (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36817-PR
VHL (M-20)	200 мкг/мл		sc-1534
VHL (M-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-1534 P
VHL (R-20)	200 мкг/мл		sc-1535
VHL (R-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-1535 P
VHL siRNA (h)	10 µM		sc-36816
VHL siRNA (m)	10 µM		sc-36817
WWOX (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-44193-PR
WWOX (N-19)	200 мкг/мл		sc-20528
WWOX (N-19) P	100 µg/0.5 ml		sc-20528 P
WWOX (P-20)	200 мкг/мл		sc-20529
WWOX (P-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-20529 P
WWOX siRNA (h)	10 µM		sc-44193
XAF1 (C-16)	200 мкг/мл		sc-19194
XAF1 (C-16) P	100 µg/0.5 ml		sc-19194 P
XAF1 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37511-PR
XAF1 (L-16)	200 мкг/мл		sc-19193
XAF1 (L-16) P	100 µg/0.5 ml		sc-19193 P
XAF1 siRNA (h)	10 µM		sc-37511
XAGE-1 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-61806-PR
XAGE-1 (L-16)	200 мкг/мл		sc-50194
XAGE-1 (L-16) P	100 µg/0.5 ml		sc-50194 P
XAGE-1 (T-13)	200 мкг/мл		sc-50196
XAGE-1 (T-13) P	100 µg/0.5 ml		sc-50196 P
XAGE-1 (Y-19)	200 мкг/мл		sc-50197
XAGE-1 (Y-19) P	100 µg/0.5 ml		sc-50197 P
XAGE-1 siRNA (h)	10 µM		sc-61806
XIAP (C-14)	200 мкг/мл		sc-8790
XIAP (C-14) P	100 µg/0.5 ml		sc-8790 P
XIAP (H-202)	200 мкг/мл		sc-11426
XIAP (N-18)	200 мкг/мл		sc-8789
XIAP (N-18) P	100 µg/0.5 ml		sc-8789 P
XRCC1 (33-2-5)	50 µg/0.5 ml		sc-56254
XRCC1 (C-15)	200 мкг/мл		sc-5903
XRCC1 (C-15) P	100 µg/0.5 ml		sc-5903 P
XRCC1 (D-18)	200 мкг/мл		sc-5902
XRCC1 (D-18) P	100 µg/0.5 ml		sc-5902 P
XRCC1 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36859-PR
XRCC1 (H-300)	200 мкг/мл		sc-11429
XRCC1 siRNA (h)	10 µM		sc-36859
XRCC1 siRNA (m)	10 µM		sc-36860
XRCC1(m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36860-PR
XRCC2 (1G4/1)	200 мкг/мл		sc-53469
XRCC2 (7B7/3)	200 мкг/мл		sc-53470
XRCC2 (E-17)	200 мкг/мл		sc-5896
XRCC2 (E-17) P	100 µg/0.5 ml		sc-5896 P
XRCC2 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36861-PR
XRCC2 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-36862-PR
XRCC2 (N-20)	200 мкг/мл		sc-5895
XRCC2 (N-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-5895 P
XRCC2 siRNA (h)	10 µM		sc-36861
XRCC2 siRNA (m)	10 µM		sc-36862
XRCC3 (10F1/6)	200 мкг/мл		sc-53471
XRCC3 (E-20)	200 мкг/мл		sc-5905
XRCC3 (E-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-5905 P
XRCC3 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37403-PR
XRCC3 (H-300)	200 мкг/мл		sc-11430
XRCC3 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37404-PR
XRCC3 (N-19)	200 мкг/мл		sc-5904
XRCC3 (N-19) P	100 µg/0.5 ml		sc-5904 P
XRCC3 siRNA (h)	10 µM		sc-37403
XRCC3 siRNA (m)	10 µM		sc-37404
XRCC4 (C-20)	200 мкг/мл		sc-8285
XRCC4 (C-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-8285 P
XRCC4 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37405-PR
XRCC4 (H-18)	200 мкг/мл		sc-5388
XRCC4 (H-18) P	100 µg/0.5 ml		sc-5388 P
XRCC4 (H-233)	200 мкг/мл		sc-5606
XRCC4 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-37406-PR
XRCC4 siRNA (h)	10 µM		sc-37405
XRCC4 siRNA (m)	10 µM		sc-37406
ZHX1 (C-14)	200 мкг/мл		sc-47943
ZHX1 (C-14) P	100 µg/0.5 ml		sc-47943 P
ZHX1 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-61827-PR
ZHX1 (m)-PR	10 µM, 20 µl		sc-61828-PR
ZHX1 (N-20)	200 мкг/мл		sc-47946
ZHX1 (N-20) P	100 µg/0.5 ml		sc-47946 P
ZHX1 siRNA (h)	10 µM		sc-61827
ZHX1 siRNA (m)	10 µM		sc-61828
Z-VAD-FMK	0.5 mg/0.1 ml		sc-3067
Δ N p63 (N-16)	200 мкг/мл		sc-8609
Δ N p63 (N-16) P	100 мкг/0.5 мл		sc-8609 P
ΔN p73 (38C674)	100 µg/ml		sc-56086
ΔN p73 (N-16)	200 мкг/мл		sc-23429
ΔN p73 (N-16) P	100 µg/0.5 ml		sc-23429 P
ιN p73 (h)-PR	10 µM, 20 µl		sc-43730-PR
ιN p73 siRNA (h)	10 µM		sc-43730
Антитела моноклональные мышиные к p73alfa (ER-13)	50 µg/0.5 ml		sc-56193
Антитела поликлональные кроличьи IgG к Bcl-2 (N-19)	200 мкг/мл		sc-492
Гранзим A (A-15)	200 мкг/мл		sc-5513
Гранзим A (A-15) P	100 мкг/0.5 мл		sc-5513 P
Гранзим B (B18.1.)	100 мкг/мл		sc-56117
ингибитор каспазы-8	0.5 мг /0.1 мл		sc-3083
каспаза-1 (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29235-PR
каспаза-1 (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29922-PR
каспаза-1 siRNA (h)	10 мкм		sc-29235
каспаза-1 siRNA (m)	10 мкм		sc-29922
каспаза-10 (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29923-PR
каспаза-10 siRNA (h)	10 мкм		sc-29923
каспаза-12 (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29924-PR
каспаза-12 siRNA (m)	10 мкм		sc-29924
каспаза-2 (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29236-PR
каспаза-2 (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29925-PR
каспаза-2 siRNA (h)	10 мкм		sc-29236
каспаза-2 siRNA (m)	10 мкм		sc-29925
каспаза-3 (3F49)	100 мкг/мл		sc-56048
каспаза-3 (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29237-PR
каспаза-3 (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29927-PR
каспаза-3 siRNA (h)	10 мкм		sc-29237
каспаза-3 siRNA (m)	10 мкм		sc-29927
каспаза-4 p10 (C-19)	200 мкг/мл		sc-1227
каспаза-4 p10 (C-19) P	100 мкг/0.5 мл		sc-1227 P
каспаза-6 (3F51)	100 мкг/мл		sc-56059
каспаза-7 (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29929-PR
каспаза-7 (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29928-PR
каспаза-7 siRNA (h)	10 мкм		sc-29929
каспаза-7 siRNA (m)	10 мкм		sc-29928
каспаза-8 (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29930-PR
каспаза-8 siRNA (h)	10 мкм		sc-29930
каспаза-9 (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29931-PR
каспаза-9 siRNA (h)	10 мкм		sc-29931
Кластерин- α (N-18)	200 мкг/мл		sc-13747
Козьи поликлональные антитела к PUMA α (N-20)	200 мкг/мл		sc-20534
Козьи поликлональные антитела к каспазе 3 (L-18)	200 мкг/мл		sc-1225
Мышиные моноклональные антитела к MDM2 Клон D7	200 мкг/мл		sc-13161
Нейрофибромин (SMI-312)	100 мкг/мл		sc-56165
Сурвивин (h2)-PR	10 µM, 20 µl		sc-44197-PR
Сурвивин siRNA (h2)	10 µM		sc-44197
Цитохром c (h)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29292-PR
Цитохром c (m)-PR	10 мкм, 20 мкл		sc-29293-PR
Цитохром c siRNA (h)	10 мкм		sc-29292
Цитохром c siRNA (m)	10 мкм		sc-29293